This document is a summary of Chapter 2 and Chapter 8 of Biochemistry 7th Edition - Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. The following headings are not covered: -blz. 38 Fig. 2.23 and the text in so far as this on the figure refers. -50 Amino acids have different propensities .... -52 P...
CHAPTER TWELVE: THE PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX
All for this textbook (3)
Written for
Hogeschool Van Hall Larenstein (VHL)
Forensic Sciences
LLS102VN1
All documents for this subject (1)
3
reviews
By: ddinteren • 4 year ago
By: sannevanbeek • 6 year ago
By: hensentalinka • 6 year ago
Seller
Follow
JacinthaKnapen
Reviews received
Content preview
2. Protein Composition and Structure
Eiwitten zijn de meest veelzijdige macromoleculen in levende systemen en vervullen cruciale
functies in essentiële biologische processen. Ze functioneren als katalysator, transporteren andere
moleculen, zorgen voor mechanische steun en het immuunsysteem, zorgen voor beweging, geven
impulsen door en leiden groei en differentiatie.
- Eiwitten zijn lineaire polymeren die opgebouwd zijn uit monomeren (aminozuren). De
volgorde heet de primaire structuur. Hieruit wordt een 3D-structuur gevormd. De functie van
eiwitten hangt af van de primaire structuur.
- Eiwitten bevatten een brede selectie van functionele groepen.
- Eiwitten kunnen inwerken op een ander eiwit of op andere biologische macromoleculen
zodat een complexe verzameling gemaakt kan worden.
- Sommige eiwitten zijn stijf, andere flexibel. Stijve eiwitten zorgen voor structuur in
cytoskeleten of bindweefsel.
2.1 Proteins Are Built from a Repertoire of 20 Amino Acids
Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Een α-aminozuur heeft een centraal, chiraal
(asymmetrisch) koolstofatoom, met daaraan een aminogroep, een carbonzuur, een waterstofatoom
en een restgroep.
Van eiwitten bestaat door het chirale koolstofatoom een L en een D isotoop. Alleen de L variant
bestaat als eiwit, doordat deze beter oplosbaar is, en vermoedelijk dominanter daardoor.
Aminozuren in een neutrale omgeving, komen meestal voor als dipolaire ionen (zwitterion). De
aminogroep is hierbij geprotoneerd (-NH3+) en de carboxylgroep is gedeprotoneerd (-COO-). In een
zure omgeving is de aminogroep geprotoneerd en de carboxylgroep is neutraal (-COOH). Wanneer de
pH stijgt, geeft de carboxylgroep als eerste een proton weg, wanneer de pKa rond 2 ligt. De
aminogroep staat een proton af, wanneer de pH rond 9 ligt.
Eiwitten hebben twintig verschillende zijgroepen. Ze worden ingedeeld in vier groepen:
1. Hydrofobe aminozuren met niet-polaire restgroep. Glycine is het enige hydrofobe
aminozuur dat niet chiraal is. De driedimensionale structuur van water-oplosbare eiwitten
wordt gestabiliseerd door de neiging van hydrofobe groepen om naar elkaar toe te gaan;
hydrofoob effect.
2. Polaire aminozuren met neutrale restgroep, maar de lading is niet gelijk verdeeld. Drie van
deze aminozuren hebben een hydroxyl als zijgroep (-OH). Deze -OH-groep zorgt ervoor dat
het aminozuur nog meer hydrofiel en reactief wordt. Er bestaan ook aminozuren met -SH in
plaats van -OH. Deze zijn nog reactiever, omdat ze zwavelbindingen kunnen vormen.
3. Positief geladen aminozuur met een positieve restgroep. Dit zijn aminozuren die positief
geladen zijn bij een neutrale pH.
4. Negatief geladen aminozuur met een negatieve restgroep. Deze aminozuren hebben
meestal een zijgroep dat een proton mist, zijn meestal zuur, en daarom dus negatief geladen.
Zeven van de aminozuren hebben gelijk ioniseerbare zijgroepen. Deze kunnen zowel protonen
afstaan als opnemen, reacties vergemakkelijken en ionbindingen vormen.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through credit card for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying these notes from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller JacinthaKnapen. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy these notes for £5.98. You're not tied to anything after your purchase.
