Notes de cours
Hémoglobines - Andres
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- Biochimie
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- Tours - Université François-Rabelais
Cours rédigé "Hémoglobines " à Tours
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M2.1 : Biochimie ANDRESL’hémoglobine
I. Généralités :
L’espèce humaine est un organisme aérobie (dépend de l’oxygène pour vivre). L’oxygène va permettre :
- L’oxydation des métabolites (glucides, lipides, …)
- De produire de l’ATP qui est notre énergie
Chez les organismes pluricellulaires, toutes les cellules doivent avoir de l’oxygène, il nous faut donc un
transport pour cette oxygène.
L’hémoglobine permet l’évolution et le transport de l’oxygène dans les organismes simples :
l’oxygène est apporté aux organites par diffusion simple mais une quantité limitée (
≈ 10−4 mol/ L à 37 °et 0,2 atm.)
Or il peut y avoir ≈ 60 % de + de dioxygène dans le sang humain !
On va donc utiliser des transporteurs pour le dioxygène par des protéines « porteuses du dioxygène »
+ sieurs possibilités de transporteurs :
Chez les insectes et les mollusques : hémocyanine (colore en bleu)
Cuivre lié directement à la protéine
Chez les mammifères : hémoglobine
Fer lié à un groupement non protéique : l’hème
L’hémoglobine est la protéine la + abondante dans le sang (la
moitié du volume du sang est occupé par des globules rouges). Il y en a
150g/L de sang (sous forme de gélatine)
C’est un tétramère de 4 sous-unités : 2α et 2 ß
Chaque SU est lié à un groupement prosthétique : l’hème
L’hème contient un atome de Fe++
Chaque Fe++ peut ensuite se lier à une molécule dioxygène. L’oxygène est
transportée à l’intérieure de cette protéine ce qui est indispensable !
On connait la structure quaternaire de l’hémoglobine (Hb).
Chaine alpha = 141 AA (16kDa)
Chaine ß = 146 AA (16kDa)
On a un total d’environ 64 kDa.
La structure tertiaire = le repliement globine est identique chez les SU α
Structure tertiaires de l’hémoglobine repliement dans l’espace des
structures secondaires
Ces chaînes globines (α et ß) sont composés de 8 hélicesα . Ces 8 hélices α représente 75 % des AA
présents dans ces chaînes globines. (pas de feuillet ß)
Ce sont des poches HYDROPHOBES car éloigné de l’eau de l’extérieur qui permet d’accueillir l’hème.
En N-term : NH3+, et on trouve des angles entre les différentes hélices puis on a C-term.
On voit l’hème qui s’insère dans une poche hydrophobe. On a donc une zone favorable aux interactions
entre l’hème et la globine. Cet hème est une structure plane donc l’ensemble des atomes sont
coplanaires.
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, M2.1 : Biochimie ANDRES
Ce repliement peut se trouver dans d’autres protéines liées à l’hème : hémoglobine, myoglobine,
neuroglobine (cerveau), leghémoglobine (plantes) … Ces protéines = les globines sont de la même
famille issue d’un ancêtre commun. Leur séquence primaire est + ou – conservée (pas tjrs reconnaissable).
Et on remarque que leur structure tertiaire est très conservée : le repliement globine.
Ces globines vont permettre la formation de monomères myoglobine ou de tétramères
hémoglobine
L’évolution des gènes des globines.
On pense qu’il existe probablement un ancêtre commun qui s’est dupliquer.
POLY TUT’
Le cluster α est sur le chromosome 16
Le cluster ß est sur le chromosome 11
Expression des gènes des hémoglobines :
- Variable au cours du développement
- Expression temporelle correspond à l’ordre des gènes de 5’ en 3’
Pendant certains moments du développement, on trouve différent
stade.
le + fréquent
mais on retrouve aussi de la α 2 δ 2
Chaque globule rouge contient 280 millions de molécules
d’hémoglobine.
Durée de vie d’un globule rouge :
120 jours.
Ce sont toujours des tétramères avec 2 SU différentes.
La partie non protéique est l’hème qui est une structure chimique
particulière. L’hème b = un noyau porphyrique IX.
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