Aborde les sujets de digestion mécanique, chimique et d'absorption des nutriments au travers du tractus gastro-intestinal. Décrit l'intégralité des cellules et des récepteurs liés à la digestion et à la bio-absorption des macro-nutriments.
Absorption intestinale des protéines et des sucres
L’absorption des différents nutriments par l’organisme se divise en 2 sous parties :
o Digestion des aliments : mécanique (fragmentation, émulsion) et chimique (hydrolyse de grosses
molécules par des enzymes).
o Transformation en nutriments : tous les nutriments se retrouvent en dernier lieu dans le sang et
ils sont distribués aux cellules.
Partie 1 : Anatomie générale du tractus intestinal et distribution des
fonctionnalités
La contribution des différentes parties du tractus gastro-intestinal dans l’absorption
1. La bouche est le lieu de la mastication et de l’action des enzymes salivaires (amylase, lipase) impliquée
dans la digestion pas l’absorption.
2. Les nutriments ne sont pas à proprement parlé absorbés au niveau de l’estomac à part une partie
de l’alcool. L’estomac est un lieu de stockage et de production des acides gastriques nécessaires à la
digestion. Ce n’est pas un lieu d’absorption. Il en sort un chyme.
3. Au niveau du duodénum il arrive des amylases et des peptidases provenant du pancréas et de la bile
provenant du foie. Le jujénum et l’iléon sont des lieux principaux d’absorption des nutriments.
4. Le colon récupère les déchets de la digestion, c’est un lieu de réabsorption d’eau et d’électrolytes
avant l’évacuation. Ce sont les acides gras courts (= volatiles) qui vont servir de source d’énergie pour les
colonocytes.
Partie 2 : Absorption des protéines
Digestion enzymatique des protéines alimentaires
La ration quotidienne de protéines alimentaires varie de 100 à 300 g chez l’adulte. La masse de protéines
qui entre dans la lumière intestinale comprend également les protéines endogènes, constituées des
enzymes et glycoprotéines des sécrétions salivaires et bilio-digestives, ainsi que la desquamation
cellulaire de l’épithélium intestinal.
Les protides passent sous forme d’acides aminés ou de dipeptides/tripeptides et sont aussi pompés vers
le sang.
Protéines VS protides ? Les protéines sont des macromolécules formées de chaînes de polypeptides.
Les polypeptides sont des chaînes d’acides aminés reliées par des liaisons peptidiques. Les protides
sont les acides aminés et tous leurs polymères dont les protéines.
, 1. La digestion endoluminale des protides commence au niveau de l’estomac par l’action des pepsines
qui clivent les protéines en peptides et peptones.
2. Le duodénum est un lieu de mélange, il reçoit la bile et les enzymes du pancréas.
3. Au niveau de l’intestin grêle, l’entérokinase, libérée par la bordure en brosse en réponse aux sels
biliaires, transforme le trypsinogène en trypsine qui va alors activer les protéases pancréatiques. La
digestion par les enzymes pancréatiques aboutit à la libération de 30 à 40% d’acides aminés et à la
formation de 60-70% d’oligopeptides.
4. La digestion des oligopeptides se poursuit, sous l’action des nombreuses peptidases de la bordure en
brosse, pour libérer au total 40% d’acides aminés et former 60% de di- et tri-peptides. Au niveau de la
bordure en brosse, on a les peptidases membranaires LAP3 et DPP4 et également des endo- et exo-
peptidases. En intracellulaire on a également des dipeptidases et tripeptidases.
Transport des peptides pour leur absorption
Les peptides peuvent passer dans la circulation sanguine lorsqu’ils sont petits et que l’épithélium n’est
plus très étanche. Si les jeunes développent des allergies c’est parce que dans leur développement, trop
de protéines sont passées à partir de la lumière intestinale.
Le transporteur PEPT1 :
o est codé par SLC15A1 (Soluté Carrier Group)
o fait rentrer un proton à chaque fois qu’il fait rentrer un peptide
o n’opère pas de sélection par la séquence mais peut-être par la structure tridimensionnelle des
peptides
o n’est quasiment jamais saturable
Étapes de transport d’un peptide par PEPT1 dans un entérocyte :
1. Co-transport d’un proton H+ avec un di- ou tri-peptide au niveau luminal
2. Le proton H+ sera ressorti par un échangeur NHE3 qui fait rentrer un ion sodium Na+
3. Le Na+ sort via la pompe Na/K ATPase localisée à la membrane basolatérale
4. Le K+ ressort du côté basolatéral par des canaux potassiques
Ce transport consomme de l’énergie de façon directe !
Il existe des acides aminés protéinogènes, qui vont servir à la formation de protéines, et d’autres acides
aminés non-protéinogènes comme la taurine, la citrulline, etc…
Les acides aminés protéinogènes ou non rentrent dans des catégories : neutres, cationiques (basiques),
anioniques (acides), proline et glycine, acides aminés β…
Mais les transporteurs ne sont pas analogues à ces catégories :
o Co-transporteur AA/Na+
o Co-transporteur AA/H+
o Co-transporteur non électrogénique
o Transporteur électroneutre
o Échangeur AA/AA
Les transporteurs d’AA agissent souvent en étroite association les uns avec les autres. Le transport d’AA
va dépendre du transport d’un autre. Une mutation dans un transporteur va affecter en cascade un grand
nombre d’autres transporteurs.
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