100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Biochemie samenvatting hoofdstuk 3 €3,49   In winkelwagen

Samenvatting

Biochemie samenvatting hoofdstuk 3

 35 keer bekeken  2 keer verkocht

Duidelijke samenvatting van het vak 'Biochemie'. Dit vak wordt gedoceerd door Peter Ponsaerts aan de Universiteit Antwerpen, aan de richting 'Revalidatiewetenschappen en kinesitherapie' in de tweede bachelor. Volledige samenvatting van hoofdstuk 3 inclusief afbeeldingen en extra uitleg van in de ho...

[Meer zien]

Voorbeeld 4 van de 39  pagina's

  • Onbekend
  • 27 december 2019
  • 39
  • 2019/2020
  • Samenvatting
book image

Titel boek:

Auteur(s):

  • Uitgave:
  • ISBN:
  • Druk:
Alle documenten voor dit vak (23)
avatar-seller
DorienH
BIOCHEMIE PETER PONSAERT

Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten

1.1 Aanmaakproces proteïnen
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern  mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidecode naar een AZ-code  proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijk AZ) en synthese
(opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-life: tijd die nodig is om de helft van een proteïne te vervangen




1.2 Structuur van aminozuren
20 verschillende AZ die proteïnen vormen in ons lichaam

AZ bestaat uit 4 delen
- Centraal gelegen koolwaterstof
- Carboxylgroep (COOH)  zwak zuur
- Aminogroep (H2N)  zwakke base
- Variabele restgroep (R)  specificeert elk AZ

Zwitterion wordt gevormd bij een pH 7  fysiologische waarde

Zwitterion bestaat uit:
- Koolwaterstof (CH)
- Carboxylaatgroep (COO-)
- Ammoniumgroep (NH3+)
- Variabele groep (R)  polair geladen, polair ongeladen of apolair

Elk AZ  specifieke R-groep, naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter als representatie
Vb. Tyrosine, Tyr, Y

1.3 Proteïnen
Proteïnen: opeenvolging van AZ
- Verantwoordelijk voor wat gebeurt in cellen en organismen
- Komt voor in de vorm van o.a. enzymen, receptoren, hormonen
- Regelen van allerlei processen in het lichaam, vb. bij contractie van spieren

Totale inhoud proteïnen in cel  geeft verbruik in die cel weer
Vb. bij immobilisatie  verminderen van spierkracht  verlies van contractiele proteïnen

1.3.1 Structuur van proteïnen
4 niveaus van proteïnestructuren




1

,Primaire structuur (peptide)
- Peptiden: AZ die binden via hun ammonium en carboxylaatgroepen  condensatie
- Begint met een N-Terminus  vrije ammoniumgroep
- Eindigt met een C-Terminus  vrije carboxylaatgroep
- Het AZ is een peptide  AZ-residus
- Aantal residus weergegeven door di, tri, tetra, penta…
- 10 tot 20 residus  oligopeptide
- > 20 residus  polypeptide
- Is een lineaire molecule als gevolg van de lineaire
basesequenties van een gen in DNA
- Naamgeving: vb. Ser-325  Serine is 325ste AZ in de keten

Secundaire structuur
Covalente en non-covalente bindingen zorgen voor een 3D
structuur

3 types van secundaire structuur
- Α-helix
- Β-sheet
- Reverse turn

Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillend peptide) zijn
- Waterstofbrug: N-H of O-H binding
o Non-covalente binding door zwakke elektrostatische aantrekkingskracht
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en C
atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen zijn,
maar om ver weg te zijn van water

Tertiaire structuur
Verder opgerolde structuur van proteïne
- Overkoepelende 3D structuur polypeptide
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
- Kunnen bestaan uit verschillende domeinen (vb. Ca2+ ATPase deeltje transmembranair en deeltje
cytoplasmatisch domein)

Röntgenkristallografie  beeldvormige tertiaire structuur van proteïnen




2

,Quartaire structuur
Verschillende ‘subunits’ gerangschikt (oligomerisch eiwit)
- Subunit = proteïne in tertiaire structuur
- Quartaire structuur ontstaat door non-covalente bindingen: waterstofbruggen, elektrostatische en
hydrofobe interacties

Voorbeeld van quartaire structuur: hemoglobine
- 4 subunits
o 2α, 2β
- Heemgroep: bindingsplaats zuurstof
o 4 O-moleculen




3

, Hoofdstuk 2: Enzymen

2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.

Substraat = moleculen waarmee enzymen binden




2.2 Enzymatische reacties



Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend

2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)

2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie

[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid




Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie

Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)

2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie


4

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

√  	Verzekerd van kwaliteit door reviews

√ Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, Bancontact of creditcard voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper DorienH. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,49. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 79373 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€3,49  2x  verkocht
  • (0)
  Kopen