Hemoglobine
Inleiding
Hemoglobine is een heel specifiek eiwit met veel speciale eigenschappen. Het is nodig om zuurstof te
transporteren. Zuurstof is nodig om veel meer energie uit de substraten te halen, meer dan op
anaerobe manier.
In de anaerobe glycolise breken we glucose af tot 2 C 3-moleculen: Snel ATP maar in weinig mate. Als
we aeroob werken (met zuurstof) dan kunnen we veel meer E uit zelfde substraten halen. We
oxideren glucose zodat we 36 ATP ui een molecule glucose kunnen halen (anaeroob 2ATP). Vandaar
de nood aan zuurstof in de cellen.
Rode bloedcellen hebben geen celkern. Zuurstof komt vanuit de longen binnen, en bindt met
hemoglobine. Myoglobine zit in de spieren en lijkt op deelstructuren van hemoglobine. Een
hemoglobine bestaat uit 4 globuline en 4 heem-groepen. Als we 4 subeenheden samen hebben, dan
hebben we dus een quaternair structuur en hemoglobine heeft heel specifieke eigenschappen.
Hemoglobine heeft een beta-keten: Secundaire structuur van hemoglobine is de alfa helix. Er zit ook
een heemgroep in die voor de kleur zorgt. En het is daar waar de binding met zuurstof gebeurt.
Zuurstof zal aan ijzer binden, elke heemgroep groep bevat een ijzeratoom. De binding zal zorgen voor
een vormverandering van het ganse eiwit en verklaart de co-operatie of samenwerking van de
subeenheden. Dit leidt ertoe dat de hoeveelheid zuurstof die afgeleverd kan worden door
hemoglobine (90% )is veel groter dan hoeveelheid zuurstof die afgeleverd kan worden door
myoglobine (9% bindingscapaciteit). In de periferie gebeurt de grootste afgifte van O 2 bij de spieren.
Veel omgevingsfactoren zullen ervoor zorgen dat hemoglobine maximaal zijn zuurstof zal afstaan.
(zuurder, meer Co2,…) . Een keer gebonden aan hemoglobine geeft het zuurstof niet graag af.
De affiniteit voor zuurstof is bij myoglobine veel groter dan bij hemoglobine. Hemoglobine moet
zuurstof kunnen afstaan aan myoglobine.
De vier subeenheden gaan samenwerken. Wanneer een zuurstofmolecule bindt met een van de 4
heemgroep, gaan de 3 andere subeenheden een vormverandering ondergaan en zal de affiniteit voor
zuurstof toenemen. De andere subeenheden gaan zo veel sneller zuurstof kunnen opnemen.
De vorm van de hemoglobinemolecule (affiniteit verandert vorm van molecule) zal ook door H+ en
CO2 beïnvloedt worden. Bij veel H+ en CO 2 zal de affiniteit voor O2 dalen . Hetheeft altijd te maken
met verandering in quaternair structuur. Als een O 2 bindt met een hemoglobine subeenheid moet
het in contact kunnen staan met andere 3 subeenheden, dit gebeurt door van vorm te veranderen
zodat zij weten dat er een O2 gebonden is.
Myoglobine
Myoglobine en hemoglobine is er een heemgroep (Fe)
Heemgroep is getekend met koolstofatomen en vormen samen een pyrrole ring.
Belangrijk is dat er 4 N atomen zijn die centraal Fe binden. Fe heeft verschillende
bindingsplaatsen (6). Met de 4 N atomen hebben we al 4 bindingen.
Globine = bolvormig eiwit
1
, Een prothetische groep is nodig zodat het zijn werking zou kunnen uitvoeren, het is een functionele
groep die in het molecule vast zit verwerkt, zoals het Fe gebonden aan 4 N-atomen. Co-enzym
hebben veel lossere relaties.
Bovenaanzicht: Fe zit centraal in de ring.
Desoxyhemoglobine: Zonder zuurstof
Oxyhemoglobine: Zuurstofmolecule zit vast op
ijzer ion. Ijzer heeft 4 bindingen met N, 1
binding die onder het vlak licht met proximale
histidine (AZ) en een zesde boven het vlak waar
Fe kan binden met O2. Eens zuurstof bindt op
het ijzerion, dan zal de elektronenconfiguratie van het ion veranderen (minder elektronen dus
kleinere vorm). De structuur wordt het dus smaller en meer in het vlak zelf. Het trekt ook aan het AZ
waardoor de vorm zal veranderen. Bij een desoxyhemoglobine is het Fe-atoom veel groter en
caudaler gelegen in het pyolenring.
Structuur van myoglobine verhindert verijstellen van reactieve zuurstof radicalen
Aan bovenkant: Fe atoom met N en O2. Dit complex wordt gestabiliseerd door een ander AZ (distale
histidine) en bindt met O2 dmv H-bruggen. Nu is het gestabiliseerd en kan het zuurstof niet worden
losgelaten. Als de elektronen verwisselen tussen de verschillende structuren (resonerende structuur)
zorgt het voor een nog stabielere structuur. Als O 2 niet de juiste configuratie heeft, maken we
zuurstofradicalen die van alles aanvallen dit kunnen we voorkomen door de stabiliserende
structuren.
Hemoglobine
Hemoglobine bestaat uit vier myoglobine-achtige subeenheden
De binding met zuurstof gebeurt in de prosthetische groep. De 4 prosthetische groepen en
subeenheden liggen relatief ver van elkaar. Het is dus heel moeilijk om direct met elkaar te
communiceren, dus de vormveranderingen (Fe die van plaats verandert) zal doorgegeven worden
aan een keten, deze laatste zal de verandering doorgeven aan de andere subeenheden. Het is dus
niet zuurstof zelf die de vorm verandert, maar het zorgt wel voor de vormverandering. Bij de
vormverandering wordt de histidine omhooggetrokken en deze verplaatsing wordt doorgegeven aan
andere eiwitketens.
Eiwitten liggen te ver van elkaar om rechtstreeks te interageren
Hemoglobine bindt zuurstof op een coöperatieve manier
Verzadigingscurve van MYOglobine:
Y-as: Hoeveel van het eiwit is gebonden met zuurstof =
saturatie)
X-as: Partiële druk van zuurstof: in longen 100, hoe meer in
de periferie hoe lager de partiële druk.
De verzadiging zal heel snel stijgen ifv de partiële druk, en
vormt dus heel snel een plateau. Op dat moment is het
zeer ongevoelig voor het verschil in partiële druk.
P50: Helft van de moleculen is op dat moment verzadig. Bij
myoglobine is dat op 2Torr: er is heel weinig, het eiwit is
2
Inleiding
Hemoglobine is een heel specifiek eiwit met veel speciale eigenschappen. Het is nodig om zuurstof te
transporteren. Zuurstof is nodig om veel meer energie uit de substraten te halen, meer dan op
anaerobe manier.
In de anaerobe glycolise breken we glucose af tot 2 C 3-moleculen: Snel ATP maar in weinig mate. Als
we aeroob werken (met zuurstof) dan kunnen we veel meer E uit zelfde substraten halen. We
oxideren glucose zodat we 36 ATP ui een molecule glucose kunnen halen (anaeroob 2ATP). Vandaar
de nood aan zuurstof in de cellen.
Rode bloedcellen hebben geen celkern. Zuurstof komt vanuit de longen binnen, en bindt met
hemoglobine. Myoglobine zit in de spieren en lijkt op deelstructuren van hemoglobine. Een
hemoglobine bestaat uit 4 globuline en 4 heem-groepen. Als we 4 subeenheden samen hebben, dan
hebben we dus een quaternair structuur en hemoglobine heeft heel specifieke eigenschappen.
Hemoglobine heeft een beta-keten: Secundaire structuur van hemoglobine is de alfa helix. Er zit ook
een heemgroep in die voor de kleur zorgt. En het is daar waar de binding met zuurstof gebeurt.
Zuurstof zal aan ijzer binden, elke heemgroep groep bevat een ijzeratoom. De binding zal zorgen voor
een vormverandering van het ganse eiwit en verklaart de co-operatie of samenwerking van de
subeenheden. Dit leidt ertoe dat de hoeveelheid zuurstof die afgeleverd kan worden door
hemoglobine (90% )is veel groter dan hoeveelheid zuurstof die afgeleverd kan worden door
myoglobine (9% bindingscapaciteit). In de periferie gebeurt de grootste afgifte van O 2 bij de spieren.
Veel omgevingsfactoren zullen ervoor zorgen dat hemoglobine maximaal zijn zuurstof zal afstaan.
(zuurder, meer Co2,…) . Een keer gebonden aan hemoglobine geeft het zuurstof niet graag af.
De affiniteit voor zuurstof is bij myoglobine veel groter dan bij hemoglobine. Hemoglobine moet
zuurstof kunnen afstaan aan myoglobine.
De vier subeenheden gaan samenwerken. Wanneer een zuurstofmolecule bindt met een van de 4
heemgroep, gaan de 3 andere subeenheden een vormverandering ondergaan en zal de affiniteit voor
zuurstof toenemen. De andere subeenheden gaan zo veel sneller zuurstof kunnen opnemen.
De vorm van de hemoglobinemolecule (affiniteit verandert vorm van molecule) zal ook door H+ en
CO2 beïnvloedt worden. Bij veel H+ en CO 2 zal de affiniteit voor O2 dalen . Hetheeft altijd te maken
met verandering in quaternair structuur. Als een O 2 bindt met een hemoglobine subeenheid moet
het in contact kunnen staan met andere 3 subeenheden, dit gebeurt door van vorm te veranderen
zodat zij weten dat er een O2 gebonden is.
Myoglobine
Myoglobine en hemoglobine is er een heemgroep (Fe)
Heemgroep is getekend met koolstofatomen en vormen samen een pyrrole ring.
Belangrijk is dat er 4 N atomen zijn die centraal Fe binden. Fe heeft verschillende
bindingsplaatsen (6). Met de 4 N atomen hebben we al 4 bindingen.
Globine = bolvormig eiwit
1
, Een prothetische groep is nodig zodat het zijn werking zou kunnen uitvoeren, het is een functionele
groep die in het molecule vast zit verwerkt, zoals het Fe gebonden aan 4 N-atomen. Co-enzym
hebben veel lossere relaties.
Bovenaanzicht: Fe zit centraal in de ring.
Desoxyhemoglobine: Zonder zuurstof
Oxyhemoglobine: Zuurstofmolecule zit vast op
ijzer ion. Ijzer heeft 4 bindingen met N, 1
binding die onder het vlak licht met proximale
histidine (AZ) en een zesde boven het vlak waar
Fe kan binden met O2. Eens zuurstof bindt op
het ijzerion, dan zal de elektronenconfiguratie van het ion veranderen (minder elektronen dus
kleinere vorm). De structuur wordt het dus smaller en meer in het vlak zelf. Het trekt ook aan het AZ
waardoor de vorm zal veranderen. Bij een desoxyhemoglobine is het Fe-atoom veel groter en
caudaler gelegen in het pyolenring.
Structuur van myoglobine verhindert verijstellen van reactieve zuurstof radicalen
Aan bovenkant: Fe atoom met N en O2. Dit complex wordt gestabiliseerd door een ander AZ (distale
histidine) en bindt met O2 dmv H-bruggen. Nu is het gestabiliseerd en kan het zuurstof niet worden
losgelaten. Als de elektronen verwisselen tussen de verschillende structuren (resonerende structuur)
zorgt het voor een nog stabielere structuur. Als O 2 niet de juiste configuratie heeft, maken we
zuurstofradicalen die van alles aanvallen dit kunnen we voorkomen door de stabiliserende
structuren.
Hemoglobine
Hemoglobine bestaat uit vier myoglobine-achtige subeenheden
De binding met zuurstof gebeurt in de prosthetische groep. De 4 prosthetische groepen en
subeenheden liggen relatief ver van elkaar. Het is dus heel moeilijk om direct met elkaar te
communiceren, dus de vormveranderingen (Fe die van plaats verandert) zal doorgegeven worden
aan een keten, deze laatste zal de verandering doorgeven aan de andere subeenheden. Het is dus
niet zuurstof zelf die de vorm verandert, maar het zorgt wel voor de vormverandering. Bij de
vormverandering wordt de histidine omhooggetrokken en deze verplaatsing wordt doorgegeven aan
andere eiwitketens.
Eiwitten liggen te ver van elkaar om rechtstreeks te interageren
Hemoglobine bindt zuurstof op een coöperatieve manier
Verzadigingscurve van MYOglobine:
Y-as: Hoeveel van het eiwit is gebonden met zuurstof =
saturatie)
X-as: Partiële druk van zuurstof: in longen 100, hoe meer in
de periferie hoe lager de partiële druk.
De verzadiging zal heel snel stijgen ifv de partiële druk, en
vormt dus heel snel een plateau. Op dat moment is het
zeer ongevoelig voor het verschil in partiële druk.
P50: Helft van de moleculen is op dat moment verzadig. Bij
myoglobine is dat op 2Torr: er is heel weinig, het eiwit is
2
