College aantekeningen
Hoorcolleges van CM
- Instelling
- Universiteit Utrecht (UU)
Alle hoorcolleges van CM zijn uitgewerkt in het document
[Meer zien]Voorbeeld 4 van de 33 pagina's
Voorbeeld 4 van de 33 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Verkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
Van Cel tot Molecuul HoorcollegesDonderdag 26 september en dinsdag 22 oktober zijn er korte vragen (MCQ) op computer, waarbij de
zelfstudies getest worden voor de bonusregeling, hierbij worden de door jou 2 best gemaakte vragen
dubbel meegeteld. Bij twijfel geef als antwoord conformatieverandering.
Bonustoets: thema 1 t/m 3 Studiewijzer, colleges 1-7 + ZS 1-7 + WC, dus alles t/m het college van
vrijdag 20 september en ZOP is handig, waarschijnlijk iets van 24 vragen. P
Om te bewegen heb je energie, ATP nodig, dit komt uit je
voedsel, die bevatten koolhydraten, eiwitten en vetten, er is
eerst een tussenproduct en vervolgens wordt dit ATP. Dit
proces heet katabolisme (afbraak), je kan van je bouwstoffen
echter ook andere producten maken, dit is anabolisme
(opbouw).
Structuurformules die je moet kennen:
Glucose
Pyruvaat (pyrodruivenzuur)
Lactaat (melkzuur)
Oxaloacetaat (oxaalazijznuur)
Acetyl-CoA
Acyl-CoA
Triacylglycerol
,Palmitaat
Alanine
Glycine
Glutamaat
Glycerol
Ureum
Acetaat
Butyraat
Propionaat
Acetoacetaat
3-hydroxybutyraat
ATP
,Structuur en functie van eiwitten
Water heeft een dipoolmoment door de grotere elektronegativiteit van zuurstof ten opzichte van
waterstof, hierdoor kun je ook waterstofbruggen vormen (+ en - -lading trekt elkaar aan). Zuurstof is
de waterstofbrugacceptor, de NH, SH of OH is de
waterstofbrugdonor. Een eiwit is opgebouwd uit een aminozuur
(AZ), deze heeft een Cα-atoom met een zuurgroep eraan (vaak
COO, of COOH) en een ammonia (NH3+) en er zit ook altijd een
H-atoom vast aan het Cα-atoom. Afhankelijk van de restgroep
krijgt het AZ zijn naam. Afhankelijk van de pKa, het punt
waarop er evenveel zuur als base aanwezig is, van de groep
en pH krijg je COO of COOH, daarbij kan NH 2 ook voorkomen
als NH3+. De pH kun je berekenen:
[baas ]
pH = pK a + log . Eiwitten hebben dus een
[zuur ]
gelijkmatige hoofdketen, alleen de zijketens variëren. Het
Cα-atoom is chiraal en kan dus in spiegelbeeld voorkomen:
het L-isomeer of het D-isomeer. Enkel L-isomeren komen voor in proteïne, de reden is niet duidelijk,
maar ze zijn iets meer oplosbaar. Eiwitten vervullen verschillende functies: enzymen, structuur,
transport, motor, opslag, signaal (neurotransmitters), receptor, genregulatie, etc. De manier waarop
je eiwitten weergeeft kan op 3 verschillende manieren:
1. Fischer projectie: je wilt vooral de atomen zien in een molecuul, hierbij komen de atomen op
de horizontale lijn naar je toe, terwijl de verticale atomen van je af gaan.
2. Stereochemische projectie: hierbij wil je de molecuul zijn functie benadrukken, waarbij je de
vorm goed kan zien.
3. Projectie met wiggen: hierbij geef je de juiste tetraëdrische structuur van atomen weer.
Een zure groep zal onder zijn pKa in de zure vorm zitten, dus COOH, boven de pKa zal deze in de
basische vorm zitten, dus COO-. Een basische groep zal onder de pKa in de zure vorm zijn, dus NH3+ en
boven de pKa in de basische vorm, dus NH2. Bij een polypeptideketen hoef je alleen te kijken naar de
zijgroepen, hierbij kun je een carboxylgroep hebben of je kan met een ammoniagroep hebben, je
gaat dus van 0 naar +1 of van 0 naar -1. AZ kun je aan elkaar binden via een peptidebinding, waarbij
water wordt afgesplitst, je vormt zo uiteindelijk een proteïne, dit gaat op basis van vrije energie. Toch
zijn peptidebindingen kinetisch stabiel, doordat peptidebindingen in water (zonder katalysator) 1000
jaar functioneel kunnen zijn. Restgroepen kunnen bijdragen aan de lading van een eiwit, de COOH en
NH3 kunnen dit niet doen, want zij zijn er niet meer (peptidebinding vorming). Een polypeptideketen
is richtingsafhankelijk, polair, doordat de uiteinden niet gelijk zijn, het amino-uiteinde wordt gezien
als het begin. Een AZ-deel in een polypeptideketen heet een residu. Je kan de 20 verschillende AZ,
die in alle cellen voorkomen, opdelen in 4 verschillende groepen:
Er zijn AZ met zijketens die bij een neutrale pH positief geladen zijn, zijn hoog hydrofiel, zoals
lyhsine en arginine, die lange zijkettingen hebben. Histidine heeft een aromatische ring, die
ook positief geladen zijn, bij een pKa rond de 6 kan de groep ongeladen worden. Daarom is
histidine vaak te vinden op de active site van enzymen, zodat hij protonen kan binden en
vrijlaten voor enzymatische reacties. Dit zijn lysine, arginine en histidine.
Er zijn AZ die negatief geladen zijn door een zure zijgroep, zoals asparaginezuur en
glutaminezuur, deze zijn hydrofiel. In sommige proteïnen accepteren ze protonen, die de
negatieve lading neutraliseren, dit is vaak belangrijk voor het goed functioneren van een
eiwit.
Er zijn AZ die geen lading hebben, maar wel een polair karakter hebben door de R-groep. Dit
zijn serine, threonine en tyrosine, die alleen een OH-groep hebben. De OH-groep maakt dat
, de AZ hydrofiel zijn en reactiever dan alanine, valine en fenylalanine. Ook cysteïne,
asparagine en glutamine behoren tot deze groep.
Er zijn AZ met hydrofobe (apolaire) zijketens, hierbij zijn er enkel C- en H-atomen aanwezig.
De 2 AZ met een aromatische zijketen zijn ook hydrofoob, dit zijn fenylalanine, glycine,
alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, proline en tryptofaan.
Glycine is het makkelijkste AZ en is de enige die niet chiraal is door een H-atoom als zijgroep te
hebben. De rest van de aminozuren zijn allemaal L-2-aminozuren, ze zijn er ook in D, maar worden
dan niet gebruikt bij eiwitten. L en D slaan op de absolute configuratie, alle aminozuren hebben
dezelfde configuratie (L). Proline is een bijzonder AZ, doordat het gebonden is aan het C α-atoom en
aan de NH3+ groep. 3 typen niet-covalente bindingen helpen bij de ruimtelijke opvouwing van
eiwitmoleculen: elektrische aantrekking/afstoting, waterstofbruggen en VanderWaals-interactie. Een
polypeptideketen zal zich in water zodanig vouwen dat de hydrofobe AZ vooral aan de binnenkant
zitten en de hydrofiele AZ aan de buitenkant, dit heet het hydrofobisch effect. Cysteïne heeft een -SH
groep en dat maakt dit AZ reactiever en kan een proton verliezen bij een licht basische pH. Paren van
-SH kunnen een disulfide bond vormen, een covalente bindingen, die proteïnen kan stabiliseren via
een redoxreactie. De binding tussen de S-atomen van cysteïnes heet ook wel een cystine. Deze
bindingen kunnen in of tussen polypeptideketens ontstaan. Tyrosine, cysteïne, arginine, lysine,
histidine, asparaginezuur en glutaminezuur zijn geïoniseerde R-groepen, ze kunnen ion bindingen
vormen en protonen doneren of accepteren, zuur-base-katalyse.
Om het moleculaire gewicht van een proteïne aan te geven kun je dalton gebruiken, dit is een
eenheid van massa die bijna even groot is als die van een H-atoom, er geldt 1 g mol -1 = 1 Da.
Veel micro-organismen kunnen de 20 AZ zelf maken, een mens kan er slechts 11 maken, de 9 die de
mens niet kan maken, zijn essentiële AZ, de andere 11 zijn niet-essentiële AZ.
De vorm (tertiaire structuur) wordt bepaald door de primaire structuur (eiwitvolgorde) en een eiwit
vouwt zich automatisch tot de conformatie met de laagste energie, wat kan doordat de
peptidebindingen ongeladen zijn. Een polypeptideketen is niet draaibaar door het dubbele-binding-
karakter tussen O=C-N/ O-C=N. Er is een trans-conformatie, waarbij de C α-atomen tegenover elkaar
zitten van de peptidebinding, bij de cis-conformatie zitten ze aan dezelfde kant. Er is een voorkeur
voor de trans-conformatie doordat er geen sterische hinder is. Doordat de bindingen vanuit het C α-
atoom vrij zijn, kan de polypeptideketen verschillende conformaties aannemen. De hoek van rotatie
tussen N- en Cα-atoom is φ, de hoek van rotatie tussen carbonyl- en Cα-atoom is ψ. Niet alle
combinaties van φ en ψ zijn mogelijk door sterische hinder. Met Ureum kun je de watermantel
weghalen, waardoor de keten zich weer in de primaire structuur bevindt, denaturatie. Een eiwit
vouwt zich echter wel altijd weer terug naar zijn orginele structuur (native structure).
Er zijn 2 belangrijke motieven bij de ruimtelijke vouwing van polypeptide-ketens, de α-helix en β-
sheet. Beide structuren worden gestabiliseerd door H-bruggen tussen NH en O=C-groepen van de
peptidebindingen. Waterstofbruggen vormen telkens tussen AZ waar er
3 tussen zitten, zo krijg je een mooie helix vorm. Dit kan met de klok
mee, rechtsom, of tegen de klok in, linksom, waarbij rechtsom de
voorkeur heeft door minder sterische hinder, linksom komt dus niet voor bij proteïnen. Bepaalde AZ,
valine, threonine, isoleucine, serine, aspartate, asparagine en proline, kunnen geen α-helix vormen.
25% van alle oplosbare proteïnen hebben α-helixen, net als veel membraan-overspannende
proteïnen. De β-sheet ontstaat tussen verschillende strengen, de β-streng, die verder van elkaar
zitten dan bij een α-helix. Je krijgt een waterstofbrug tussen strengen, dit kan antiparallel, in
tegengestelde richting gelegen, of parallel, in gelijke richting gelegen. Een β-sheet kan bijna helemaal
plat zijn, maar kan ook een lichte draai erin hebben. Veel proteïnen hebben tegengestelde draaien en
loops in hun polypeptideketens, dit is vaak aan het oppervlak en doen dus mee aan interacties tussen
ander proteïnen en de omgeving. Een α-keratine (zoals in wol en haar) zijn 2 α-helixen die om elkaar
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper rebecca81. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 57727 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen