Samenvatting
Samenvatting H.20 Eiwit
Samenvatting van Nectar, Hoofdstuk 20: Eiwit. (Inclusief plaatjes uit het boek)
[Meer zien]Voorbeeld 2 van de 8 pagina's
Voorbeeld 2 van de 8 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Gekoppeld boek
Titel boek:
Auteur(s):
- Uitgave:
- ISBN:
- Druk:
Verkoper
Volgen
Voorbeeld van de inhoud
Hoofdstuk 20Eiwit
Paragraaf 1
Elke cel in je lichaam kan duizenden verschillende eiwitten vormen. Deze eiwitten moeten op
hun plaats van bestemming aankomen. Dit kan in het grondplasma of in een organel zijn,
maar ook buiten de cel, bijvoorbeeld in het afvoerkanaaltje van een klier. Om eiwitten op de
juiste plek te brengen, krijgen ze een adreslabel mee.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie haat mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie. Het eerst gevormde stukje
polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide) voor verdere
verwerking aan het ER. Dit bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het
grondplasma. Hierdoor stopt de translatie tijdelijk (Binas 71J). Het SHM hecht aan een SHM-
receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER. Het
ribosoom komt daarbij precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
Energierijk GTP (guanosinetrifosfaat, te vergelijken met ATP) hecht aan de SHM-receptor.
Het GTP splitst in GDP en P i en het SHM komt los van zijn receptor. Een enzym verwijdert het
signaalpeptide van de polypeptideketen. De translatie gaat verder, waarbij de groeiende
polypeptideketen binnen het ER terechtkomt. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een
ontkoppelingsfactor aan het mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom.
De ribosoomreceptor laat het ribosoom los, dat in twee delen uiteen valt. De eiwitpoort sluit.
In het (gladde) ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn
eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes ER-membraan vormen
transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat
de definitieve eiwitvorm. Hier
voegen enzymen onder andere
fosfaatgroepen toe, wijzigen ze
de in het ER toegevoegde
suikers en/of koppelen ze
meerderen polypeptideketens
aaneen tot één eiwit. Het Golgi-
systeem verpakt en sorteert de
gevormde eiwitten in blaasjes.
Ook hier bepalen adreslabels de
eindbestemming.
De blaasjes kunnen hun inhoud
door exocytose afgeven aan de
afvoerbuis van een klier. Ook
kunnen ze als lysosomen (Binas
79C en D) in het cytoplasma
van de cel hun functie
vervullen. Enzymen in die
lysosomen breken afvalstoffen
, Hoofdstuk 20
binnen de cel af. De cel hergebruikt deze afbraakproducten of scheidt ze uit. Weer andere
blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Die eiwitten zijn bedoeld als
eiwitpoorten of receptoreiwitten. Ze gaan deel uitmaken van het celmembraan als zo’n
blaasje met het celmembraan fuseert.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke
structuur: ze kunnen bolvormig (actine,,
Binas 90C), vezelachtig (keratinevezels in
haren) of draadvormig (celskelet) zijn.
Het type aminozuur en hun volgorde bepaalt
de primaire structuur van een eiwit.
Onderzoek van haren en zijde toonde aan
dat polypeptiden in bepaalde vormen
gevouwen zijn. Zo bestaan haren uit keratine
dat gevouwen is tot een spiraalvormige α-
helix (Binas 67H2). Kort daarop volgde de
ontdekking van de β-plaat (Binas 67H2) in
fibroïne in zijde. Deze polypeptide is
opgebouwd uit een heen en weer gevouwen,
lange keten. Dat levert een vorm op,
vergelijkbaar met een golfplaat op een dak.
De α-helices en β-platen geven polypeptiden
hun secundaire structuur. Deze structuur is
het resultaat van waterstofbruggen tussen
de N-H-groepen en C=O-groepen in eiwitten.
De driedimensionale structuur van een eiwit
vormt de tertiaire structuur. Deze komt tot
stand door bindingen tussen de restgroepen
van aminozuren: zwakke bindingen zoals elektrostatische aantrekking, vanderwaalskrachten
en H-bruggen en sterke bindingen: S-bruggen. Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit
meerdere polypeptideketens. De verschillende polypeptiden vormen samen één groot eiwit,
de quaternaire structuur.
De eiwitten in een ongekookt ei zijn vloeibaar en transparant. Door het ei te koken krijgen
de eiwitten een andere structuur. Elk eiwit vormt voor het koken een afzonderlijk ‘balletje’,
bijeengehouden door H-bruggen. Die bruggen gaan stuk door het verhitten. Dit verlies van
de oorspronkelijke ruimtelijke structuur heet denaturatie. De eiwitballetjes ontvouwen en er
ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren van verschillende eiwitketens. Hierdoor
ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtige witte eiwitten.
Ook door een chemische oorzaak kunnen eiwitten denatureren. Kappers weten dat. Zij
gebruiken een permanentvloeistof
om bij het permanenten van haar
de S-bruggen tussen de keratine-
eiwitmoleculen te verbreken.
Rollers in het haar brengen de
eiwitmoleculen in een nieuwe
vorm. Na het inwerken spoelen zij
de vloeistof weer uit het haar. Er
zijn nieuwe S-verbindingen tussen
de keratine-eiwitmoleculen
ontstaan.
Paragraaf 2
Het bekijken en vergelijken van hersenscans van Alzheimerpatiënten lijkt een valide test
voor het voorspellen van Alzheimer te zijn. Valide betekent dat de test inderdaad ook meet
wat hij moet meten, het is dus een kwaliteitsaanduiding.
De ziekte van Alzheimer heeft onder een microscoop twee waarneembare kenmerken:
plaques en tangles. Een derde kenmerk is het krimpen van de hersenen. Plaques zijn
ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Tangles zijn eiwitkluwens binnen de
hersencellen. Beide verstoren de werking van de hersenen met als gevolg symptomen als
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen.
Hersencellen maken zowel bij een Alzheimerpatiënt als bij gezonde mensen het
eiwitmolecuul APP. Bij de afbraak van verouderd APP kunnen eiwitfragmenten ontstaan die
aaneen klonteren tot plaques. Onderzoekers vermoeden dat deze plaques
ontstekingsreacties in de hersencellen veroorzaken. Door de werking van het
afweermechanisme ontstaat schade aan de hersencellen. De tangles in de hersencellen
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper sabinedeelen. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 53068 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen