Tentamen (uitwerkingen)
oude examenvragen biomoleculen en cellen
- Vak
- Instelling
oude examenvragen van biomoleculen en cellen. Met vraag en antwoord. De vragen komen elk jaar terug dus zeker de moeite.
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 25 pagina's
Voorbeeld 3 van de 25 pagina's
In winkelwagen
In winkelwagen
gesponsord bericht van onze partner
Verkoper
Volgen
lemmeslodders
Ontvangen beoordelingen
Voorbeeld van de inhoud
Examenvragen biomoleculen✔ Leg volgende begrippen uit:
Chiraliteit: Het verschijnsel dat sommige moleculen niet met hun spiegelbeeld tot dekking gebracht
kunnen worden. Zulke moleculen vertonen optische activiteit waarmee bedoeld wordt dat ze het vlak van
gepolariseerd licht draaien. De twee spiegelbeelden heten enantiomeren en draaien het vlak van
gepolariseerd licht in tegengestelde zin. Een voorbeeeld hiervan zijn de aminozuren. Vermits deze bestaan
uit een koolstofatoom met 4 verschillende groepen, zijn het assymetrische moleculen. Zulk assymetrisch
atoom wordt het chiraal centrum genoemd. Van de structuur wordt gezegd dat deze chiraliteit bezit.
Phi hoek: Een polypeptide binding bestaat uit een ruggegraat of backbone. De ruggegraat van een eiwit
zijn de atomen die de opeenvolgede peptidebidingen vormen in de peptideketen, zonder rekening te
houden met de zijgroepen. De conformatie van deze ruggegraat kan beschreven worden door te kijken
naar de verschillende draaihoeken. Zo heeft men onder andere de Phi hoek die de hoek beschrijft tussen
de C α N binding van elk residu. Een van de enige bewegingen die mogelijk is van het polypeptide is dus
rond deze phi hoek. Echter zijn er voor de phi hoek maar bepaalde mogelijke waarden omdat de
polypeptide sterisch gehinderd wordt. Deze mogelijk waarden worden beschreven in het ramachandran
plot.
✔ Definities
Ramachandran-PLOT: In een peptidebinding zijn er phi- en omegahoeken gelokaliseerd nabij het
alfakoolstofatoom. Om sterische hinder te voorkomen door rotatie rondom deze hoeken, beschrijft het
PLOT toegelaten combinaties van deze hoeken/ conformaties.
IEP: Ph waarbij aminozuren een globale lading van 0 hebben. Dit hangt nauw samen met de
oplosbaarheid van het aminozuur. Een groot molecule bijvoorbeeld zal een oplosbaarheidsminimum
bereiken bij dit punt.
Amfipatisch:
⇨ Structuren vormen (je kreeg een structuur en moest dan vormen wat er werd gevraagd)
o Gluc (α 1-4) gluc
o Enantiomeer
o Epimeer van C4
, ✔ OPEN VRAGEN:
⇨ Het verschil in structuur tussen RNA en DNA heeft een effect op de functie van RNA. Leg uit aan de
hand van een voorbeeld (beschrijf duidelijk de structuur en functie).
⇨ Bespreek het Watson-Crick model van DNA. Teken een schematisch overzicht van alle moleculen die
hierbij betrokken zijn en benoem deze correct. Besteed zeker aandacht aan de stabiliserende
interacties.
⇨ Histidine heeft 3 verschillende pKa waarden in de ketens (eentje was 1,28, de restgroep 6 en de
andere was ... (- groep was iets met 1.28 en de nh+ groep was iets met 9.71 ). Geef het
isoelektrisch punt en leg ook je redenering uit
⇨ Je kreeg een reeks van codons en dan 2 mutaties daarop die Alzheimer veroorzaken (een MOEILIJKE
VRAAG, 6p)
o Wat is het gevolg van de mutatie op eiwitniveau? (je kon dan aan de hand van een tabel
bepalen voor welk aminozuur er werd gecodeerd en zo bepalen of er een ander eiwit wordt
geproduceerd of niet)
o Stel aan de hand van de gegevens een hypothese op van welke functie aangetast kan zijn ?
Mutaties: Uitleggen wat er veranderd op de eiwitniveau bij alzheimer en welke invloed deze mutatie
heeft op de functie van het eiwit.
De ziekye van alzheimer wordt veroorzaakt door fouftief gevouwde eiwitten. Functionele eiwtten worden
worden na synthese nog opgevouwd tot een eindstructuur. Eiwitten gebruiken gestuurde
pathways voor deze vouwing. Hierbij begint het eiwit me lokale segmenten van de secundaire
structuur. De drijvende kracht hierachter is waarschijnlijk de vorm van hydrofobe kern van
eiwitten. De volgende ms zal de secundaire structuur stabiliseren en zal de tertiaire structuur
gevormd worden en zal de tertiaire structuur gevormd wordne. In het laatste stadium maakt een
eiwit nog een reeks complexe bewegingen. Hierbij de natieve conformatie bereikt. Verderzullen
multidomeinen worden samengebracht tot quaternaire structuren. Hoewel er dus voor elk eiwit
een ideale pathway beestaat voor de correcte vouwing, komen er eiwitten eiwitten voor die nier
correct gevouwen zijn (= misfolding). Dit soort eiwit ligt dus aan de oorzaak van de ziekte van
alzheimer. (niet zeker of dit juist en volledig is !!!)
, Geef de vier verschillende secundaire structuren van eiwitten. Geef informatie over de structuur en de
bindingen die gevormd worden. Wees volledig
Interacties die de secundaire structuren mogelijk maken:
✔ Waterstofbrugvorming in backbone van polypeptideketen: NH en CO- groepen interageren
✔ Waterstofbrugvorming tussen zijgroepen of tussen zijgroepen en backboneatomen: omgevende
H2O moleculen kunnen ook interageren met de polypeptideketen
✔ Zoutbruggen: ionaire aantrekkingen tussen zijgroepen
✔ Samenclustering van polypeptideketens door hydrofobe interacties tussen zijketens: hydrofobe
groepen moeten afgeschermd zijn van water. Om die reden bevinden hydrofobe groepen
(apolair) zich in de kern van het eiwit.
✔ Veel zwavelbruggen: Deze zijn vooral afkomstig van cysteïneresidus (thiolgroep –SH) die lussen
tot uiting brengen in de polypeptideketen.
Deze interacties geven aanleiding tot de veelvoorkomende alfa-helices en de beta-sheets. Deze worden
voornamelijk gestabiliseerd door waterstofbruggen
Alfa-helix: We kunnen onderscheid maken tussen rechts- en linksdraaiende alfa-helices (kan men
bepalen met rechterhandregel) . Er ontstaan voornamelijk waterstofbruggen tussen CO en NH-
groepen die een wenteltrapuitzicht geeft aan de alfahelix. Daarnaast is het van groot belang dat
de zijketens van de aminozuren naar buiten gericht zijn om sterische hinder te vermijden
binnenin de helix. Deze liggen dus langs de periferie. Verder kan een alfahelix enkel binnen
eenzelfde polypeptideketen worden gevormd.
Beta sheet: Een beta sheet komt tot stand door interacties tussen de polypeptideketens. We
onderscheiden een parallelle en een antiparallelle versie, afhankelijk van de terminale uiteinden
van beide ketens ( C-terminus en N-terminus). Stabilisatie komt tevens tot stand door
waterstofbrugvorming. Alleen zijn er waterstofbruggen tussen ketens, dit maakt het verschil met
een alfahelix waarbij er waterstofbruggen binnen eenzelfde keten zijn. Als gevolg verkrijgen we
een golfplaat waarbij de alfakoolstofatomen met bijbehorende zijgroepen zijn geknikt. Deze
zijgroepen steken boven en onder het vlak van de golfplaat uit.
Coiled coil: Een voorbeeld hiervan is keratine. Bij zoogdieren spreken we over alfa-keratine en bij
vogels en reptielen over beta-keratine. Alfa-keratine bestaat uit 2 polypeptiden die samen een
linksdraaiende alfa-helix vormen. We spreken hier over een dimere coiled coil(kop en staart) die
mede mogelijk wordt gemaakt door hydrofobe interacties in de polypeptide. Deze
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper lemmeslodders. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €9,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 56326 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen