Samenvatting
Samenvatting biologie Hoofdstuk 18 Eiwitten
- Vak
- Biologie
- Niveau
- VWO / Gymnasium
Samenvatting voor VWO6 over eiwitten. Zeker weten handig om nog voor het CE door te nemen.
[Meer zien]Voorbeeld 2 van de 5 pagina's
Voorbeeld 2 van de 5 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
1 beoordeling
Door: almaszafarr1 • 1 jaar geleden
Voorbeeld van de inhoud
Samenvatting biologie hoofdstuk 18 EiwittenParagraaf 18-1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Om eiwitten naar de juiste plek te brengen, krijgen ze een adreslabel mee tijdens hun
vorming. Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel voor verdere
verwerking. Dit bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM). Hierdoor stopt de
translatie tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptor. Het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER. GTP hecht aan de SHM-receptor. GTP is vergelijkbaar met
ATP. Het enzym verwijdert het SHM van de polypeptideketen. De translatie gaat verder, de
keten komt in het ER. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het
mRNA. Dit koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom. Ribosoom komt los van zijn
receptor in het ruw en glad ER begint de omzetting naar eiwit. De polypeptideketen krijgt
zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen. Stukjes membraan van het glad ER vormen
transportblaasjes die de eiwitten naar Golgi sturen.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Fosfaatgroepen worden door
enzymen toegevoegd. Of enzymen wijzigen suikers of koppelen meerdere polypeptideketens
aaneen tot een eiwit. Door middel van exocytose wordt alles uit de cel gebracht. Eiwitten
kunnen ook als lysosoom dienen, lysosomen breken afvalstoffen af. Ook kunnen de eiwitten
als eiwitpoort of receptoren dienen.
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur. De primaire structuur gaat over het
aantal en de volgorde van de aminozuren in de keten. De secundaire structuur gaat over of
een eiwit een alfa-helix (spiraal) of een bèta-plaat (golfplaten dak) heeft. De
driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze komt tot stand
door bindingen tussen de restgroepen. Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere
polypeptideketens. De verschillende polypeptiden vormen één groot eiwit, de quaternaire
structuur.
Eiwitten zonder goede structuur zijn onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van
eiwitten gebeurt onder toezicht van chaperonne-eiwitten. Zij controleren of de structuur
van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur.
Het verlies van de ruimtelijke structuur van een eiwit heet denaturatie. Bij het koken van
een ei worden H-bruggen verbroken. Op andere plaatsen komen die terecht en het wordt
een vast geheel. Kappers gebruiken permanentvloeistof om bij het permanenten van het
haar de zwavelbruggen tussen de keratine-eiwitmoleculen te verbreken. Rollers brengen de
eiwitten in een nieuwe vorm.
Paragraaf 18-2 Functies van eiwitten
De ziekte van Alzheimer heeft twee kenmerken: plaques en tangles. Plaques zijn
ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Tangles zijn eiwitkluwens binnen de
hersencellen. Beide verstoren de werking van de hersenen en dat kan leiden tot
geheugenverlies, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen. Hersencellen maken
het eiwitmolecuul APP. APP speelt een rol bij de aanmaak en repareren van synapsen.
, Enzymen knippen verouderd APP in stukjes. Het enzym alfa-secretase knipt als eerste, het
enzym gamma-secretase als tweede. In plaats van alfa-secretase kan bèta-secretase als
eerste knippen. De tweede knip levert andere fragmenten op die kunnen leiden tot plaques.
Gezonde mensen kunnen dit opruimen, Alzheimerpatiënten niet. (Par. 3) Tangles in de
hersencellen ontstaan door het samenklonteren van tau-eiwitten. Bij gezonde cellen zijn
deze eiwitten oplosbaar en spelen een rol bij het in stand houden van het celskelet van
hersencellen door microtubuli. Bij Alzheimerpatiënten zijn tau-eiwitten onoplosbaar
geworden en ze leggen de microtubuli in de knoop.
Motoreiwitten vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen langs de microtubuli.
Ze hebben twee voeten. Bindt 1 voet aan een microtubulus, dan laat de voet ADP los en
bindt onmiddellijk ATP. Het eiwitmolecuul verandert van vorm. De andere voet slingert naar
voren en bindt ook aan de microtubulus. Vervolgens laat de tweede voet ADP los en bindt
onmiddellijk ATP. Nu slingert de eerste voet weer naar voren. Het motoreiwit verplaatst zich
langs de microtubulus. Een flexibel transport systeem wordt veroorzaakt doordat de
eiwitdraden in het celskelet afbreken en weer opbouwen.
Eiwitten kunnen ook functioneren als hormoon of enzym. Ook spelen eiwitten een rol bij het
versnellen van reacties en ze maken bewegen mogelijk. Het afweersysteem gebruikt
eiwitten bij de afweer. Eiwitten kunnen ook als neurotransmitter dienen.
Paragraaf 18-3 Enzymwerking
Voor de meeste celfuncties zijn enzymen nodig, zonder enzymen verlopen chemische
reacties te langzaam en kunnen cellen niet functioneren. Door te binden aan
substraatmoleculen verlagen enzymmoleculen de activeringsenergie. Elk type enzymreactie
heeft zijn eigen optimumtemperatuur, bij zoogdieren en bij de mens is dat 37 graden. Een
enzym kan slechts één reactie katalyseren. Dit is het sleutel-slotprincipe. Het actieve
centrum is een holte in het enzymmolecuul waar de binding met het substraatmolecuul
plaatsvindt. Het induced-fitmodel stelt dat de vorm van het actieve centrum van een enzym
verandert als het bindt met een substraatmolecuul. Het enzym past zich aan de grootte van
het substraat aan. Veel enzymmoleculen bevatten naast aminozuurmoleculen ook een niet-
eiwitdeel. Dit is een co-factor. Dit zijn metaalionen die helpen bij de binding. Het kan ook
een organisch molecuul zijn. Het heet dan een co-enzym.
Sommige moleculen lijken veel op elkaar. Als het vreemde molecuul bindt, ontstaat er geen
product. Dit geeft competitieve remming. Hoe meer er van deze remstof is, des te minder
product het enzym per tijdseenheid levert. Penicilline bindt aan het actieve centrum van een
enzym dat bacteriën nodig hebben om na celdeling hun celwanden te vormen.
Enzymmoleculen bezitten naast het actieve centrum nog een allosterische zijde. De binding
van een remstof op deze plaats veroorzaakt een verandering in de vorm van een enzym.
Door die wijziging kan het enzym kan het substraat niet meer binden aan het actieve
centrum. Dit heet allosterische remming. Het binden aan de allosterische zijde leidt tot
stimulatie van de enzymwerking: allosterische activatie. De binding van een
activatormolecuul verandert de vorm van het actieve centrum en maakt koppeling met het
substraat mogelijk.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper baskreeftenberg. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 75323 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen