Samenvatting
GNK Jaar 1 Samenvatting Medical Biochemistry
Samenvatting van benodigde hoofdstukken voor Biochemische en Fysische processen.
[Meer zien]Voorbeeld 1 van de 4 pagina's
Voorbeeld 1 van de 4 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Voorbeeld van de inhoud
Samenvatting Medical BiochemistryChapter 2 Amino acids and proteins
An amino acid had a central carbon to which a basic amino group (NH2), an acidic carboxyl group
(COOH), a hydrogen atom (H) and a distinctive side chain (R) are attached. Except for glycine, all
amino acids contain at least one asymmetric carbon atom, these isomers are chiral, which means
they are mirror images of each other. Amino acids with charged, polar or hydrophilic groups are at
the surface of a protein, nonpolar and hydrophobic residues are at the centre of a protein. There are
different types of amino acids:
Aliphatic – saturated hydrocarbons as side chain.
Aromatic – aromatic side chains.
Neutral polar – hydroxyl or amide side chains
Acidic – carboxylic acids as side chains, negatively charged.
Basic – protonated side chains, positively charged.
Sulfur-containing – low polarity (hydrophilicity of an amino acid)
The overall charge on a protein depends on the contribution from basic and acidic amino acids, but it
varies with the pH of the solution. Henderson-Hasselbach equation > formuleblad. Buffers are
solutions that minimize a change in pH on addition of acid or base.
The primary structure of the protein is the linear sequence of amino acids. The secondary structure is
determined by hydrogen bonding interactions of carbonyl and amide residues in the peptide
backbone. The secondary structure can be an α-helix or a β-pleated sheet. The tertiary structure is
the overall shape of the molecule, which results from folding of the peptide chain, this structure is
stabilized by covalent disulphide bonds, hydrogen bonds, salt bridges and hydrophobic interactions.
The quaternary structure is the complex of two or more separate peptide chains, held together by
(non)covalent interactions.
Protein purification procedures work on separations based on charge, size, binding properties and
solubility. There are the following purification methods:
Salting out: ammonium sulphate is added and some proteins will precipitate.
Dialysis and ultrafiltration: adding protein-salt solution to a semipermeable membrane tube,
add dilute buffer and the small molecules will pass through. Ultrafiltration uses pressure to
force a solution trough a membrane.
Gel filtration: differential migration of dissolved solutes through gels that have pores of
defined sizes.
Ion exchange chromatography: proteins are separated on basis of charge, proteins are
gradually eluted from the column and resolved based on their pI.
Affinity chromatography: a ligand binds to a specific protein, the other proteins wash
through the porous column.
SDS-PAGE: proteins move at different rates in the electrical field, depending on their charge
to mass ratio. SDS separates and resolves protein subunits according to molecular weight.
Isoelectric focusing (IEF): separation of proteins on their pI by conducting electrophoresis in a
micro channel or gel containing a pH gradient.
Proteins are analysed after the separation, hydrolysis starts and is followed by amino acid separation.
The primary structure of proteins can be determined by mass spectrometry. The 3D-structure of
proteins can be determined by x-ray crystallography and NMR spectroscopy.
Creutzfeld-Jakob is a human prion disease, where an abnormal isoform of a host-encoded protein
accumulates in affected brains.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper EllekeA. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 53068 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen