Samenvatting
Samenvatting Uitwerking leerdoelen Van Cel Tot Molecuul
- Instelling
- Universiteit Utrecht (UU)
Uitwerking van de leerdoelen van het vak CM.
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 18 pagina's
Voorbeeld 3 van de 18 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
1 beoordeling
Door: anemamichelle • 2 jaar geleden
Voorbeeld van de inhoud
Uitwerkingen leerdoelen zelfstudie CMZelfstudie 1
Te weten wat de chemische componenten van de cel zijn
Een cel bestaat uit een membraan (bij eukaryote cellen), cytosol en verschillende organellen;
celkern, mitochondriën, bij een plant chloroplast, ER, golgi-apparaat, secretory granules,m
endosoom, lysosoom en bij een plant ook een vacuole.
De verschillende types chemische bindingen te kennen en te kunnen uitleggen wat de
verschillen ertussen betekenen voor hun functie in het cellulair gebeuren
Verschillende niet-covalente bindingen:
Ion-binding – een binding die berust op verschil in lading, een positief geladen
molecuul trekt een negatief geladen molecuul aan. Water verzwakt een ion-binding.
Waterstofbrug – δ- atomen (bijvoorbeeld N of O) verbinding met waterstof, die zijn δ+.
Zwakkere verbinding dan covalente verbinding.
Van der Waals binding – verdeling van lading van een atoom is niet altijd gelijk, op
basis hiervan de binding. Grotere moleculen betekenen sterkere binding. De binding
op zich is erg zwak.
De belangrijke eigenschappen van water te kennen en te weten wat zuren en basen zijn
Water verzwakt ion-bindingen (=oplosmiddel), kan waterstofbruggen vormen en de pH is 7.
Vertoont cohesie en adhesie gedrag. Hoge specifieke & verdampingswarmte.
Een zuur is een stof dat een H+ ion (of meerdere) kan afstaan.
Een base is een stof dat een H+ ion (of meerdere) kan opnemen.
De werking van buffers te kennen en te weten waarom ze belangrijk zijn in biologische
systemen
Een buffer zorgt ervoor dat de pH vrij constant blijft. Een buffer is altijd een zwak zuur met
1 een geconjugeerde
Daniek base, zoals NH4 en NH3.
ten Hoeve - 2019
Het is belangrijk in biologische systemen omdat in alle delen van het lichaam er een
bepaalde constante pH moet zijn. Bijvoorbeeld in de maag; daar is een zure omgeving, in
een basische omgeving zouden bepaalde enzymen niet werken waardoor we ons voedsel
niet zouden kunnen verteren. pH is essentieel voor het lichaam om goed te functioneren.
Zelfstudie 2
De algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende
karakteristieke die alle aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele
groepen, de zijketens en de ion-vormen
De algemene structuur van een aminozuur is een centraal koolstofatoom, een aminogroep,
een zuurgroep, een waterstofatoom en een zijgroep. Dit ziet er zo uit:
De hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp
van hun structuur, te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH
NH2, SH en COOH is hydrofiel, CH staarten en CH ringen zijn vaak hydrofoob.
In een zure omgeving neemt de carboxylgroep een H+ op en wordt neutraal geladen. De
aminogroep neemt ook een H+ op en wordt positief geladen.
In een neutrale omgeving staat de carboxylgroep eerder zijn H+ af omdat zijn pKa dichtbij 2
is en wordt dus negatief geladen. Aminogroep houdt zijn H+ tot pH=9, dus blijft positief
geladen.
In een basische omgeving hebben zowel de aminogroep als de carboxylgroep zijn H+
afgestaan, dus carboxylgroep is nu negatief geladen en de aminogroep neutraal.
, Een peptidebinding te kunnen tekenen
De verschillende organisatieniveaus van de bouw van eiwitten te kunnen beschrijven
Een eiwit heeft een primair, secundair, tertiair en soms quaternaire structuur.
Te weten waaruit de primaire structuur van een eiwit bestaat
Een primaire structuur van een eiwit is de volgorde van aminozuren in de keten.
Uit te kunnen leggen op welke manier een alfahelix en beta-pleated sheet tot stand komen
en welke krachten daarbij een rol spelen
Een alfahelix komt stand door waterstofbruggen tussen NH en CO groepen van dezelfde
polypeptideketen, hierdoor ontstaat een helix.
Een beta-pleated sheet komt tot stand door waterstofbruggen tussen NH en CO groepen van
andere polypeptideketens.
Te kunnen beschrijven welke interacties betrokken zijn bij de tertiaire structuur van een eiwit
De tertiaire structuur is de manier waarop de secundaire structuren met elkaar verbonden
zijn. Dit gebeurt door middel van waterstofbruggen, vanderWaals krachten en ion-bindingen
tussen zijgroepen. Ook kunnen covalente disulfide bindingen een rol spelen. Het laatste wat
meehelpt is dat de hydrofobe aminozuren zich naar de binnenkant vouwen en de hydrofiele
aminozuren naar buiten.
2 Daniek ten Hoeve - 2019
Te weten wat de quaternaire structuur van een eiwit is en hoe die tot stand komt
De quaternaire structuur is een structuur van meerdere tertiaire units bij elkaar.
Het onderscheid aan te kunnen geven tussen een natief en een gedenatureerd eiwit
Een natief eiwit is hoe het hoort, een goed gevouwen, functioneel eiwit. Een gedenatureerd
eiwit is een eiwit die zijn ruimtelijke structuur is verloren, bijvoorbeeld door een bepaalde
temperatuur of pH. Primaire structuur blijft onveranderd, maar door het verlies van ruimtelijke
structuur is het eiwit niet meer functioneel.
Te kunnen uitleggen welke rol disulfidebruggen spelen bij de stabiliteit van de
driedimensionale structuur van eiwitten
Disulfide bruggen zijn sterke covalente bindingen. Deze zijn moeilijk te verbreken, en als ze
verbroken worden door toevoeging van een chemische stof kunnen deze na verwijdering van
die stof zich weer hervormen tot die bruggen.
De structuur van keratine en collageen te kunnen beschrijven en aan te kunnen geven welke
rol daarbij voor bepaalde aminozuren is weggelegd
Keratine bestaat uit 2 alfahelices die in elkaar verwoven zijn tot een nog grotere helix, een
coiled-coil. De helices zijn verbonden door ion-bindingen en vanderWaals krachten, en
disulfidebruggen kunnen een rol spelen als er cysteïne voorkomt in de helices.
Collageen bestaat uit drie heel erg lange polypeptideketens (elk bijna 1000 zijketens lang),
die zich ook hebben gewikkeld tot een coiled-coil. Elke polypeptideketen vormt een alfahelix
doordat ze veel proline bevatten, waarvan de zijgroep een pyrrolidine ring is. Tijdens de
secundaire structuur blijven de pyrrolideine ringen uit elkaar waardoor een helix ontstaat. De
drie helices draaien om elkaar heen en vormen ook een coiled-coil door middel van
waterstofbruggen. De polypeptideketens bevatten ook glycine, en doordat die de kleinste
zijgroep hebben zit het binnenste van collageen heel dicht op elkaar.
, Zelfstudie 3
Te weten wat de betekenis van delta G van een reactie is en wat die van de delta G0’ en wat
hun onderlinge relatie is
De delta G de verandering in vrije energie tijdens een reactie. De delta G0’ is de verandering
in vrije energie tijdens normale omstandigheden: alle concentraties 1 M, temperatuur 298 K
en pH=7.
Te kunnen bepalen wanneer een reactie spontaan verloopt en in welke richting dat zal zijn
Een reactie verloopt spontaan als de delta G lager is dan 0. De reactie is dan dus exotherm.
Te kunnen beschrijven hoe thermodynamisch ongunstige reacties in de cel toch kunnen
verlopen
Thermodynamisch ongunstige reacties kunnen toch verlopen als ze gekoppeld worden aan
een thermodynamisch gunstige reactie. Als de delta G van twee gekoppelde reacties
negatief is, verloopt de reactie alsnog spontaan.
Uit te kunnen leggen wat de rol van vitamines is en hoe metalen een rol spelen in de
catalyse door enzymen
Vitamines en metalen zijn de cofactoren van enzymen, dit betekent dat enzymen ze nodig
hebben om goed te kunnen functioneren. Een enzym zonder cofactor wordt een apo-enzym
genoemd, en is niet actief. Een enzym met cofactor is een holo-enzym, en is compleet en
functioneel. Co-enzymen worden afgeleid uit vitaminen en dienen ook als cofactor.
Zelfstudie 4
Aan te kunnen geven welke kenmerken enzymen bezitten
Een enzym is een organische catalysator. Het verlaagt de activeringsenergie van een
3 reactie.
Daniek Het bezit een
ten Hoeve actief centrum waar het substraat zich bindt en waar de reactie
- 2019
plaatsvindt.
Te weten wat het actieve centrum van een enzym is
Het actieve centrum van een enzym is de plek waar een substraat kan binden en waar de
reactie plaats kan vinden.
De interacties van enzymen met hun substraten aan te geven
Het substraat reageert met het enzym volgens een induced fit. Dit houdt in dat de vorm van
een enzym zich aanpast aan de vorm van het substraat op het moment dat ze een binding
aangaan. Als deze binding is gemaakt is het nu een enzymsubstraatcomplex.
Uit te kunnen leggen welk effect een enzym heeft op de energie van de geactiveerde
toestand van een reactie
Enzymen verlagen de energie van de geactiveerde toestand van een reactie, de
activeringsenergie wordt dus lager. Er is dan dus minder energie nodig om de reactie te laten
verlopen.
Te weten tot welk versnellend vermogen en tot welke specificiteit enzymen in staat zijn
Enzymen kunnen de reactie sneller laten verlopen doordat de activeringsenergie verlaagd is.
Enzymen zijn heel specifiek omdat er maar één substraat op elk enzym past, door het
induced-fit model.
De snelheidsformule van een enzymatische reactie te kunnen toepassen
Uit te kunnen leggen wat de essentie is van de kinetische parameters Km en Vmax
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper daniekth. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €5,49. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 60904 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen