Zeer uitgebreide samenvatting waarin ALLES van de hoorcolleges is samengevat. Inclusief voorbeelden en plaatjes! Door deze samenvatting te leren en deel te nemen aan de practica/werkcolleges heb ik een 8.1 gehaald!
Hoorcollege 2: Structuur en functien van eiwitten
Welke structuurformules kennen?
- Alle structuurformules herkennen
- Aantal standaardstructuren kennen
- Structuurformules van aantal verbindingen zelf kunnen opschrijven
Water
- Heeft een dipoolmoment, doordat zuurstof meer trekt aan de elektronen dan waterstof
- Waterstof is δ+, Zuurstof is δ-
- Dit zorgt voor interactie tussen:
- Ionische substanties → water wordt aangetrokken door de positieve/negatieve ionen waardoor zouten
oplossen
- Polaire substanties → water vormt waterstofbruggen
Waterstofbruggen
- Waterstofbruggen vormen zich vooral tussen de N - - - H en O - - - H
Opbouw eiwitten
- Eiwitten bestaan uit 20 typen L-2 aminozuren
- De naam van het aminozuur is afhankelijk van de zijgroep
- Eiwitten hebben een gelijkmatige hoofdketen/backbone → alleen de zijketens varieren
- Aan de lading van een eiwit kunnen de volgende componenten bijdragen:
- Amino-terminale -NH3+
- Carboxy-terminale -COO-
- Sommige zijketens
- Aminozuren zijn verbonden door peptidebindingen
,- Eiwitten hebben 4 type zijgroepen:
- Bij neutrale pH positief geladen
- Bij neutrale pH negatief geladen
- Bij neutrale pH ongeladen, maar wel een polair karakter
- Bij Serine, Threonine en tyrosine vindt fosforylering plaats door covalente binding op de OH
- Cysteïne hoort ook nog bij deze type groep
- Polair karakter door dipolen: N-H, O-H en S-H
- Hydrofobe (apolaire) zijketens
- Je hoeft de zijketens niet uit je hoofd te weten, maar wel herkennen bij welke groep het hoort
,Vouwen van eiwitten
- Deze 3 typen niet-covalente bindingen helpen bij het vouwen van eiwitten:
- Elektrostatische interactie: gebaseerd op lading
- Van der Waals interactie (zwak)
- Waterstofbindingen
- Het eiwit gaat zich vouwen in water
- De primaire structuur bepaalt hoe een eiwit zich vouwt: de aminozuurvolgorde
- De apolaire delen komen aan de binnenkant, de polaire delen aan de buitenkant van het eiwit
- Eiwitten kan je denatureren met urea: de watermoleculen worden weggedrukt
- Het eiwit vouwt zich naar de conformatie met de laagste energie
- Twee belangrijke motieven bij de vouwing van polypeptideketens:
1) α-helix
- Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de N-H en O=C groepen van de peptidebindingen
- De waterstofbruggen worden steeds 4 plekken verder gevormd
2) β-sheets
- Gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de N-H en O=C groepen van de peptidebindingen
- Voor β-sheets heb je meerdere stukken streng nodig
- Je kunt anti-parallele en parallele β-sheets hebben
- De verschillende motieven kunnen op verschillende manieren verbonden worden
- Zoals de helix-turn-helix: een verbinding tussen twee helixen door een bocht/loop
Quaternaire structuur
- Je hebt meerdere polypeptideketens, die samen een eiwit vormen
- Vb: hemoglobine, bestaande uit 4 subunits
Twee voorbeelden gevouwen eiwitten
1) α-keratine
- Twee α-helixen om elkaar gewikkeld
- Zit in wol en haar
, 2) Collageen
- Drie α-helixen om elkaar gewikkeld
- Sterker dan keratine
- Zit in de huid, bot en tanden
- De strengen bevatten veel glycines en prolines
- Bij het contactpunt tussen de strengen zit veel glycine: het kleinste molecuul, zodat je strakke binding hebt
Disulfidebindingen
- De disulfidebinding kan binnen hetzelfde of verschillende strengen gevormd worden
- Deze bruggen vormen zich tussen het aminozuur cysteïne met de zijgroep -SH
- Door een redoxreactie wordt een covalente binding S-S gemaakt
- Deze bruggen kan je verbreken
- Alleen urea gebruiken is niet genoeg: perst alleen het water weg
- De covalente S-S binding moet verbroken worden d.m.v. β-mercaptoethanol
- Hier zit veel -SH in, waardoor je de zwavelbruggen verbreekt
- Tussen keratinestrengen zitten veel zwavelbruggen
- Gebruikt om haar te krullen
- Het haar wordt gereduceerd en opgewonden tot krullen. Vervolgens wordt het weer geoxideerd
Overeenkomsten tussen eiwitten
- Veel eiwitten bevatten gedeelten/domeinen die ook in andere eiwitten voorkomen
- Dit komt door exon shuffling
- Je hebt eiwit-families, zoals de globines
- Ontstaan door gen-duplicatie
- Begonnen met een enkele streng globine
- Door mutaties kwamen er andere strengen bij
- α en β globuline vormen samen het eiwit hemoglobine
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper dgk2020. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,59. Je zit daarna nergens aan vast.
