H1 Ontstaan van eukaryoten 4.6, blz.
24 – 28
Eukaryoten hebben een nucleus met een membraan die het DNA van het cytoplasma scheidt
Eukaryoten zijn veel groter dan prokaryoten en hebben cytoskelet
Het bevat weer organellen met membranen waardoor er verschillende ruimtes in de cel zijn
Doordat ze geen celwand hebben kunnen ze van vorm veranderen en aan fagocytose doen
eerst was er een cel die andere cellen at/opnam zoals mitochondriën, deze hebben de
vorm van bacteriën en hebben hun eigen DNA en ribosomen leeft in symbiose in de cel
Hetzelfde geldt voor chloroplasten in plantencellen, ook met eigen DNA; plantencellen
hebben later een celwand om zich heen gemaakt als bescherming, de cel is geen predator
meer
Het DNA van mitochondriën en chloroplasten komt grotendeels overeen met bacterieel
DNA, het deel dat niet overeenkomt is verplaatst naar het nucleaire DNA DNA dat codeert
voor eiwitten in de mitochondriën/chloroplasten
H2 Waaruit cellen bestaan 2.1, blz.
47 – 49
Bijna alle moleculen in cellen bevatten koolstof het kan 4 covalente bindingen vormen
(stabiel) moleculen zijn organisch, zonder is anorganisch
Veel voorkomende chemische groepen: methyl (-CH3), hydroxyl (-OH), carboxy (-COOH),
carbonyl (-C=O), fosfaat (-PO32-), thiol (-SH) en amino (-NH2)
Cellen bevatten 4 groepen van kleine organische moleculen: suikers, vetzuren, nucleotiden
en aminozuren
Macromoleculen die C-atomen bevatten komen veel voor, zijn bouwstenen van de cel en
hebben verschillende eigenschappen
Eiwitten hebben veel functies in de cel, veel zijn enzymen (katalyseren reacties waarbij
energie komt uit voedselmoleculen) en er zijn eiwitten die bijdragen aan de structuur van
cellen en zorgen ze voor beweging (myosine)
Door condensatiereacties worden polymeren langer waarbij water vrijkomt
H2 Typen in cellen 2.1+3.12, blz.
96 – 101
Monosachariden (CH2O)n met 3 ≤n ≤ 8; bevat hydroxyl groepen en een aldehyde groep
(aldose) of keton groep (ketose)
Ring vorming in een water oplossing gaat de aldehyde/keton groep reageren met een
hydroxylgroep waarbij een ring ontstaat
Isomeren monosachariden die in ruimtelijke structuur verschillen, maar dezelfde
molecuulformule (zoals glucose, galactose en mannose), ze hebben andere enzymen nodig
en bindingen de hydroxylgroep met de aldehyde of keton kan van positie veranderen
( of ), onveranderlijk in cyclische vorm
Disachariden twee monosachariden verbonden door glycosidische binding, maltose =
glucose + glucose, lactose = galactose + glucose, sucrose = glucose + fructose
Oligosachariden en polysachariden herhalende suiker delen, glycogeen is polysacharide
van glucose met (1 -> 4) en (1 -> 6) bij vertakkingen
Complexe oligosachariden geen herhaling, vaak verbonden aan eiwitten of lipiden, aan
celoppervlak bv. een receptor
,Veel voorkomende vetzuren carbonzuren met lange koolstofketen, als het dubbele
bindingen bevat is het onverzadigd, anders verzadigd (recht)
Triacylglycerol vetzuren met ester binding aan glycerol, ook wel triglyceride
Carboxygroep kan geïoniseerd worden, of ester of amide vormen
Fosfolipiden vormen celmembraan, twee van de OH-groepen van glycerol zijn verbonden
met vetzuren, derde met fosforzuur, deze aan polaire groep
Lipiden verzameling vormen micellen of dubbellaag
Polyisoprenoïden polymeer van isopreen; draagt actieve suikers voor membraansynthese
Steroïden meerdere-ring structuur; cholesterol en testosteron
Glycolipiden hydrofobe regio van twee staarten en hydrofiele regio met suikers
Basen stikstof bevattende ring (pyrimidine of purine)
Fosfaten zit aan C5 hydroxylgroep van ribose of deoxyribose, mono, di en tri, maakt
nucleotide negatief
Nucleotiden stikstofbase, 5C suiker en fosfaatgroep(en), vormen nucleïnezuren
Standaard suiker binding base is verbonden met C1
Nucleïnezuren nucleotiden verbonden door fosfordiester binding tussen C3 en C5
Functies nucleotiden bevatten energie (ATP), vormen co-enzymen en komen voor in
signaal moleculen in de cel
H3 Structuur eiwitten 3.3, blz.
109 – 118
De 20 verschillende aminozuren hebben allemaal verschillende chemische eigenschappen,
samen vormen ze eiwitten door peptidebindingen (polypeptiden)
De rug van polypeptiden bestaat uit een herhalende volgorde atomen, daaraan zitten de
zijgroepen die de eigenschappen bepalen sommige zijn apolair en sommige
negatief/positief geladen
Relatief zwakke niet covalente bindingen zorgen voor het vouwen van een eiwit
waterstofbruggen, elektrostatische aantrekking, van der Waals aantrekking en hydrofobe
kracht werken samen hydrofiele kant komt buiten, net als bij micellen
Aminozuren bij pH=7 geïoniseerd
Optische isomeren -koolstof atoom is asymmetrisch, dus stereo-isomeren L en D, L-
versie zit in eiwitten
Peptidebinding vormen polymeren van aminozuren; geen rotatie rond de N-C-binding, bij
de rest wel waardoor eiwitten flexibel zijn
Basische zijgroep positieve lading bij aminogroep, kan stabiel zijn door mesomerie
Zure zijgroepen
Ongeladen polaire zijgroepen zijgroepen die ook geladen kunnen zijn, ook OH-groepen
Apolaire zijgroepen hierbij behoort ook cysteïne die disulfide bindingen kan vormen
De vorm door het vouwen kan denatureren door het toevoegen van oplosmiddelen die de
niet covalente bindingen verstoren, zonder dit middel kan het eiwit weer renatureren door
de bepaalde aminozuurvolgorde
Toch helpen chaperonnes bij het vouwen, ze binden aan de keten en zorgen dat het minder
energie kost en voorkomen ze dat ze met andere stoffen in contact komen
Twee vaste vouwpatronen: -helix en -plaat ontstaan door waterstofbruggen tussen N-
H en C=O groepen in de rugzijde van de polypeptide
, Alfa komt veel voor in eiwitten in het celmembraan, in andere eiwitten vouwen de helices
om elkaar voor een stevige structuur (coiled-coil) met hydrofobe kanten naar elkaar
H3 Cel en enzymen 3.14, blz.
149 – 152
De cel bepaalt hoeveel enzymen aanwezig zijn door hoeveelheid genexpressie
Ze kunnen ook in een membraan of in een steiger worden gezet
Het komt vooral voor dat een stofje ervoor zorgt dat een enzym minder actief wordt
feedback remming (product remt enzym, negatieve feedback) of positieve feedback waarbij
een stof het enzym stimuleert
Een allosteer enzym heeft een actieve zijde en een regel zijde door binding van allosteer
eiwit kan verandering in het enzym plaatsvinden waardoor het minder/beter werkt
H3 Eiwit fosforylering 3.3, blz.
153 – 155
Eigenschappen van eiwitten kunnen ook beïnvloed worden door covalente toevoeging van
een klein molecuul zoals een fosfaat groep = fosforylering
Door fosforylering wordt het eiwit meer negatief en kan het positieve aminozuren uit de
keten aantrekken waardoor de structuur veranderd
Ook kan de groep terecht komen op bindingsplekken van het eiwit zodat ze wel/niet
herkend kunnen worden of met andere eiwitten kunnen binden
Het eiwit kinase katalyseert de reactie waarbij een fosfaatgroep van ATP aan een OH-groep
van serine, threonine of tyrosine wordt gezet waarbij veel energie vrijkomt; fosfatase doet
het omgekeerde
H4 Verpakking DNA in chromosomen 3.6, blz.
179 – 182
Het DNA van eukaryoten zit in chromosomen; eiwitten vouwen DNA zodat het past
Er zijn ook eiwitten nodig voor DNA-replicatie en DNA herstel
Chromatine = DNA en strak gebonden eiwitten
Prokaryoten hebben geen celkern, dus het DNA (vaak cirkelvormig) ligt gewoon door de cel,
hebben wel andere eiwitten
Homologe chromosomen = chromosomenpaar (van je vader en moeder), X en Y zijn dit niet
DNA-hybridisatie = kleuren van chromosomen karyotype maken
DNA van 5’ naar 3’
H4 Structuur van DNA en nucleosomen 3.6, blz.
185 – 190
Tijdens de celcyclus gebeurt DNA-replicatie en worden de kopieën gescheiden in de
dochtercellen tijdens de interfase worden de chromosomen gerepliceerd (chromatiden
zijn dan uitgebreid), later komen ze dicht op elkaar en zijn de zus chromosomen (mitose
chromosomen) te onderscheiden
De replicatie origine is de plek op het DNA waar de duplicatie begint, zitten er meerdere op
een chromosoom
De dochterstrengen die ontstaan blijven aan elkaar zitten bij de centromeer waardoor er
telkens één in elke dochtercel terecht komt bij het uit elkaar trekken
