Samenvatting
Samenvatting Moleculaire Biologie
Samenvatting van de colleges van moleculaire biologie in 2020/2021.
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 16 pagina's
Voorbeeld 3 van de 16 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Voorbeeld van de inhoud
Moleculaire BiologieCollege 1 – Cellulaire Biochemie
Essentiële macromoleculen
- Lipide bilaag bijeenhouden
- Eiwit katalyse
- DNA geheugen
- Metabole intermediairen geleverd door Gibbs energie en redox co-enzymen
Eiwit keten van aminozuren die processen katalyseert gereedschap van het leven
Lipide bilaag amfipatische zelforganisatie (hydrofoob + hydrofiel)
Houdt de (hydrofiele) moleculen in de cel
- Hydrofiele kop en hydrofobe staart
o Alcohol – fosfaat (kop) – glycerol – vetzuur (staart)
Tussen glycerol en vetzuur zit een esterbinding (O = C – O – C)
Zwakke en sterke interacties
- Sterke covalente binding
o Twee atoomkernen delen een elektron
o Enzym nodig voor maken en breken
- Zwakke vier types: elektrostatisch, waterstofbruggen, Van der Waals, hydrofobe interactie
o Geen enzym nodig voor maken en breken (behalve chaperonins voor vouwing)
o Waterstofbruggen in water, eiwitten, DNA
Hydrofiele substanties bevatten ionen of polaire moleculen die water
aantrekken door elektrische ladingen watermoleculen gaan om de ionen
of polaire moleculen zitten en brengen het in de oplossing
- Ionen lossen op in water doordat water wordt aangetrokken door de
positieve of negatieve lading van een ion
- Polaire moleculen lossen op in water doordat de moleculen
waterstofbruggen vormen met water
Waterstofbruggen zijn het sterkst wanneer de drie atomen in een rechte lijn zitten
- Tussen H en O, of tussen H en N
- Molecuul wat een covalente verbinding heeft met H donor atoom
- Molecuul wat een waterstofbrug vormt met H acceptor atoom
Hydrofobe interacties nonpolaire moleculen trekken naar elkaar toe
Alle interacties binnen een eiwit bepalen de vouwing
In gevouwen toestand kan het eiwit bepaalde interacties aangaan
,College 2 – Cellulaire Biochemie
Gibbs energie G = U + P*V – T*S
- U = energie
- P = druk
- V = expansie
- T = absolute temperatuur
- S = entropie
Je kunt niet energie maken moet altijd worden opgenomen
Wet van behoud van energie eerste hoofdwet
Energie (U) kan worden opgenomen als warmte (Q), arbeid (W) of in geïmporteerde stoffen
- Uimport = Q + W + Uin opgenomen stoffen
o Utoename = Q + W + Uin voedsel + Uproductie-consumptie
- Warmte kan vrij over het membraan bewegen dus kan bij de cel naar binnen en naar buiten
Entropie neiging tot chaos (hoe meer entropie, hoe meer vrijheidsgraden/chaos)
Van lage naar hoge entropie (van het onwaarschijnlijke naar het waarschijnlijke)
- Er is maar 1 manier voor orde
- Er zijn heel veel manieren voor chaos
Paradox van Schrödinger
- Natuurkunde van orde naar chaos
- Biologie van chaos naar orde
Entropie exporteren naar buiten ordenen in de cel terwijl de chaos buiten de cel groter wordt
Entropie (S) balanswet
- ΔS = Simport-export + Sproductie-consumptie
- Stoename = Sopname-afgifte + Sproductie-consumptie
- Stoename = Q/T + Sin voedsel + Sproductie-consumptie
Tweede hoofdwet een systeem is in evenwicht als het zijn maximale entropie bereikt heeft
Deel van G gaat verloren als aandrijver van snelheid (denk aan tumorcellen)
Cel importeert G (voedsel of licht) en gebruikt dit deels om zijn interne G (en -S) op te bouwen
Entropie afname en energie toename
Gibbs energie is nodig als bron van orde (-S), energie (U) van het leven en om levensprocessen snelheid te geven
Brandstof die levensprocessen drijft
Dissipatie (verbruik) van Gibbs doet leven
Zonder Gibbs evenwicht; er gebeurt niets; er kan geen leven zijn
Exergoon (G-leverend) katabolisme is gekoppeld aan endergoon (G-benodigend) anabolisme
De koppeling is de motor
- Deel van G komt terecht in product, en deel gaat verloren (zorgt wel voor de snelle reactie)
Als je iets wil maken in een cel wat energie kost, dan moet daar ATP aan gekoppeld worden
PET-scan glucose wordt omgezet in CO2 en levert ATP hoe roder, hoe actiever
Handhaven van orde in de cel en het doen verlopen van processen in de cel
vereisen voortdurend verbruik van Gibbs energie voornamelijk via ATP
Glycolyse en citroenzuurcyclus leidt tot vorming van NADH en FADH2
Re-oxidatie van deze elektronencarriers en de overdracht van
elektronen naar zuurstof leidt tot protonenuitstoot over het
mitochondriale membraan H+-gradiënt ATP-synthese
Gibbs vrije energie van een stof neemt toe bij hogere concentratie van die stof
Hoe hogere concentratie van een molecuul, hoe minder vrijheidsgraden en dus meer orde
ΔG hangt af van
- De aard van de reactanten (substraat X en product P)
- De concentraties van de reactanten ([X] en [P])
De enthalpie van ATP helpt, maar een hogere concentratie van ATP helpt ook bij
het aandrijven van anabole reacties
, College 3 – Cellulaire Biochemie
L-isomeer alleen hierop passen onze enzymen, en niet op D-isomeer
Laagste atoomnummer naar achter, hoogste naar voren, links stikstof (N) en rechts koolstof (C)
Bij suikers kun je juist alleen de D-vorm gebruiken en niet de L-vorm
Aminozuren hebben lading intrinsieke lading in de aminogroep en in de
zuurgroep
- Bij lage pH zijn beide groepen geprotoneerd positief aminozuur
- Verderop in de pH is de aminogroep geprotoneerd en de
zuurgroep gedeprotoneerd neutraal aminozuur
o Zwitterion
- Bij hoge pH zijn beide groepen gedeprotoneerd negatief
aminozuur
Iso-elektrisch punt links en rechts dezelfde elektrische lading
Alle eiwitsynthese start met methionine (kan er wel uit worden geknipt bij de N-terminus)
Hydrofoob aminozuur, net zoals valine, leucine, isoleucine
Peptidebinding tussen de aminozuren in de keten
Vorming van polypeptideketen door amidevorming middels waterafsplitsing
O=C-O- + NH3+ H2O + O=C-N-H
Alle eiwitten hebben dezelfde ruggengraat,
alleen de R-groepen verschillen
-C-C-N-C-C-N-C-
Van amino naar carboxyl terminus
Hogere orde structuur vouwing van de
polypeptideketen
- Secundaire structuur α-helix of β-
sheet door C=O en NH groepen van de ruggengraat, welke het
wordt ligt aan de grootte van de R-groepen
- Tertiaire structuur verdere vouwing van de α-helix of β-sheet
door interacties tussen de R-groepen 3D-structuur
- Quarternaire structuur associatie verschillende
polypeptideketens door interacties tussen R-groepen
2 manieren van de β-sheet
R-R interacties allemaal zwak, behalve één (S-S bruggen tussen twee cysteines)
- Elektrostatische, waterstofbruggen, Van der Waals, hydrofobe
Het belang van de verschillen tussen aminozuren
- Verschillende interactie mogelijkheden
- Verschillende posities
- Verschillende vormen (bulky vs klein)
Hierdoor tertiaire en quaternaire structuur
Proline (en glycines) helixbreking, scharnierpunt
Geen vrije aminogroep voor peptidebinding
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper liezemies. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,83. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 55628 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen