Samenvatting van de curus celbiologie, eerste bachelor in de bio-ingenieurswetenschappen aan de UA. 109 pagina's met alle te kennen hoofdstukken. (behalve hoofdstuk 16 - kanker)
Behaald cijfer: 16/20
Proffen: Winnok De Vos en Benjamin Vervaet
5 belangrijke thema’s:
1. Belang van koolstof C (organische chemie)
>>> unieke eigenschappen C → perfecte biologische molecule.
2. Belang van water (als universeel solvent)
>>> unieke eigenschappen om oplosmiddel/solvent te zijn.
3. Belang van selectief permeabele membranen (compartimentalisatie)
>>> membranen lossen niet op in water.
>>> zijn +/- permeabel.
>>> belangrijk voor afbakening van de cel + zijn compartimenten.
4. Belang van polymerisatie (van kleine tot grote moleculen)
>>> kleine micromoleculen: makkelijk te transporteren door membraan.
>>> grote macromoleculen: niet makkelijk te transporteren.
5. Belang van zelfassemblage (spontaan aannemen van ruimtelijke structuur)
>>> spontaan opvouwen of organiseren tot 3D structuur.
>>> nodige info zit vervat in de lineaire volgorde van de monomeren waaruit de
macromolecule is opgebouwd.
2 het belang van koolstof
C = belangrijkste atoom in biomoleculen.
>>> diversiteit en stabiliteit → te wijden aan unieke eigenschappen van C.
Fundamentele eigenschap C: Valentie van 4
= kan 4 covalente bindingen aangaan om buitenste schil te vullen.
>>> Bekomen van een stabielere toestand.
Covalente bindingen met O, N, S, H… en C.
Aantal covalente bindingen = aantal elektronen dat te kort is in de buitenste schil.
= de valentie van een atoom.
(C = valentie 4; H = valentie 1; O = valentie 2; N = valentie 3)
C,N,H,O = lichtste elementen → vormen sterke covalente bindingen.
(sterkte binding = omgekeerd evenredig met atoomgewicht)
Meervoudige covalente bindingen zijn mogelijk, steeds meer bindingsenergie.
(bindingsenergie = energie nodig om 1 mol bindingen te breken.)
,2.1 koolstofhoudende moleculen zijn stabiel
Stabiliteit afhankelijk van elektronenconfiguratie van elk C-atoom.
uitgedrukt als bindingsenergie (cal/mol)
- 1 cal = de hoeveelheid energie die nodig is om de temperatuur van 1 gram water met 1°C
te doen stijgen.
Covalente binding = grote energie inhoud = stabiel.
- meer energie nodig om covalente binding te breken dan niet-covalente.
- meer energie nodig om meervoudige covalente bindingen te breken dan enkelvoudige.
- breken van covalente binding: enzymatische reacties met grote energie-input nodig.
C-C geschikt als biomolecule: energie-inhoud vergelijkbaar met die van zonnestraling.
- hoe korter de golflengte, hoe hoger de energie-inhoud.
- zichtbaar licht → energie van het zonlicht kleiner dan van de C-C binding.
(C-C bindingen worden niet gebroken)
UV licht → energie van het zonlicht hoger dan van de C-C binding.
(C-C bindingen zullen breken, ozonlaag nodig die UV weg filtert)
2.2 koolstofhoudende moleculen zijn divers
Koolwaterstoffen = molecule met enkel H en C atomen.
- Zijn slecht oplosbaar in water → beperkte rol in biologie.
- Reden: tetravalentie: C wil en kan met 4 andere atomen binden (ook met zichzelf)
➢ keten- en ringvorming zijn mogelijk.
- Covalente bindingen met O, N, S, H… en C maken deel uit van functionele groepen.
➢ bepalen mee wateroplosbaarheid / chemische reactiviteit
➢ Zowel positieve, negatieve als neutrale groepen:
Bv. acetyl co-enzyme A (molecule die tal van functionele groepen bevat).
,2.3 koolstofhoudende moleculen kunnen stereoisomeren vormen
C heeft tetrahedrale configuratie met geometrische structuur.
- max. 4 verschillende groepen op C
Asymmetrisch koolstof = chiraal koolstof = C met 4 verschillende groepen gebonden.
Stereo-isomeren = spiegelbeelden van dezelfde verbindingen, met identieke
structuurformule, niet overlapbaar (2 configuraties).
- indien er n asymmetrische C-atomen zijn → er bestaan 2^n verschillende stereo-
isomeren.
Bv. alanine: 1 C asymmetrisch → 2 isomeren mogelijk
Glucose: meerdere C asymmetrisch (4 van de 6)
3 het belang van water
Zuurstofatoom covalent gebonden aan twee waterstofatomen.
Polair >>> gevolg van specifieke hoek van de waterstofatomen t.o.v. elkaar.
Partiele lading: O → partieel negatief, H’s → partieel positief
Polariteit: watermoleculen sterk tot elkaar aangetrokken (+ en – lading)
- (°) waterstofbruggen of waterstofbindingen = “ladingsinteracties”
➢ = elke verbinding tussen O en H.
➢ Niet-covalent en 10x zwakker dan covalente bindingen.
➢ Continu verval en opbouw >>> dynamisch 3D netwerk.
➢ Waterstofbruggen geeft water “leven-compatibele” eigenschappen
• Hoog cohesief karakter
• Vloeibaar in groot temperatuursbereik
• Hoge warmtecapaciteit
• Warmteverlies bij verdamping
• Uitstekend solvent
3.1 watermoleculen vertonen cohesie
Capaciteit om waterstofbruggen te maken
- Geeft water een hoog cohesief karakter
➢ grote oppervlaktespanning
- Bv. vliegje dat kan lopen op water
3.2 water heeft een grote temperatuur-stabilisatie-capaciteit
3.3 water is een uitstekend solvent
goed oplosmiddel door polair karakter.
- Oplossing = solvent (oplosmiddel) + opgeloste stof
, Anorganische verbindingen:
- Anorganische ionen dissociëren of ioniseren in water
- Ionaire bindingen worden verbroken
- Resulterende ionen vormen waterstofbindingen met de waterstofmoleculen
➢ (°) mengsel van kationen (+) en anionen (-) omgeven door een hydratatiemantel
= (hydratatiemantel = watermantel)
Organische verbindingen:
- Sommige functionele groepen dissociëren volledig in water
>>> polaire moleculen lossen beter op in water = hydrofiel
Hydrofiel = waterminnend, (= polaire moleculen die goed oplossen in water)
Hydrofoob = waterafstotend (= apolaire moleculen die slecht oplossen in water)
Amfipatische moleculen = moleculen die een polair en een apolair deel hebben.
3.4 waterstofconcentratie en de pH van lichaamsvochten
concentratie H+ ionen in lichaamsvocht is zeer belangrijk
mogelijke gevolgen van H+ in hoge concentraties:
- Bindingen breken
- Vormen van complexe moleculen wijzigen
- Celfuncties beschadigen
Bronnen van H+:
- Dissociatie van water of dissociatie van opgeloste stoffen.
- Reactievergelijking:
, pH = notatie voor concentratie aan H+ ionen.
= negatieve exponent van de waterstof-ionenconcentratie (mol/L)
= -log[H+]
zuiver water: slechts weinig watermoleculen dissociëren → aantal waterstofionen en
hydroxylionen is laag.
- concentratie in de oplossing = [H+] = 10^-7 mol/L = pH 7
4 belang van selectief-permeabele membranen
compartimentalisatie = voorwaarde voor metabolisme; cel/organel heeft fysische barrière
nodig.
Fysische barrière = membraan.
Fysische scheiding:
- Mag niet absoluut zijn
➢ permeabiliteitsbarrièr (permeabel voor stoffen en water)
- Mag niet oplosbaar zijn in water
- Moet bestaan uit amfipatische moleculen
>>> spontane vesikelvorming in polair milieu (hydrofobe interacties)
Fosfolipiden: polaire kop (hydrofiel) en 2 apolaire koolwaterstof staarten (hydrofoob).
4.1 een membraan is een lipiden-dubbellaag waarin eiwitten zijn ingebed
membraandubbellaag (8-10nm):
- hydrofiele buitenkanten
➢ interacties met water
- hydrofobe tussenlaag (apolaire koolwaterstofstaarten)
proteïnen in dubbellaag:
- gedragen zich amfipatisch : hydrofobe delen in binnenste membraan, hydrofiele delen
steken uit in waterige omgeving.
- Bewegen vrij in lipiden laag
➢ vloeibaar mozaïek achtig model.
- Functie van membraan bepaald door aanwezigheid van proteïnen (transport, perceptie,
structuur, cel-cel communicatie…)
4.2 membranen zijn selectief doorlaatbaar
transmembraanproteïne = transportproteïnen waarmee een membraan is uitgerust.
- Dienen als hydrofiele kanalen door de dubbellaag.
- Maken het membraan permeabel (selectief doorlaten van stoffen).
,5 Belang van synthese door polymerisatie
5.1 macromoleculen zijn verantwoordelijk voor het grootste deel vorm en functie levende
systemen
macromoleculen (= polymeren)
- Verzorgen de meeste structuren en functies van de cel.
- Kunnen niet door membraan worden getransporteerd. (de meeste)
- Hebben een cellulaire synthese nodig.
- Ontstaan door repetitieve aaneenschakeling van ‘kleine’ transporteerbare
wateroplosbare organische moleculen (monomeren).
= polymerisatie
- Hebben fundamenteel principe in cellulaire biochemie.
5.2 cellen bevatten 3 soorten macromoleculen
1. polysacchariden
polymeren van eenvoudige suikers / monosacchariden
functies: opslag van energie, structuur…
3. nucleïnezuren
= polymeren van nucleotiden (4)
Komen voor als DNA en RNA, beide informatiedragers van genetische code voor
eiwitsynthese.
5.3 macromoleculen worden gesynthetiseerd door stapsgewijze polymerisatie van monomeren
basisprincipes van biologische polymerisatie:
- stapsgewijze synthese met identieke of gelijkaardige monomeren
- activatie van monomeren is vereist (gebeurt door ATP of verwante hoog energetische
verbinding + gaat gepaard met koppeling aan dragermolecule)
- bij koppeling van monomeer aan polymeerketen wordt water afgesplitst
= condensatiereactie
(monomeren moeten in geactiveerde toestand voorkomen)
- synthetiseren: biopolymeren hebben een eigen syntheserichting (t.g.v. chemische
structuur)
➢ beide uiteinden van de ketens zijn verschillend.
, Eliminatie van watermolecule = essentieel:
- Hierdoor zijn alle monomeren voorzien van reactieve waterstof op een functionele groep
en een reactieve hydroxylgroep ergens anders.
Polymerisatieproces bestaat uit opeenvolgende condensatiereacties.
6 Het belang van zelf-assemblage
Van polymeer tot structurele entiteit.
Overgang gebeurt zo goed als spontaan, tijdens biosynthese
- nodige energie voor zelf-assemblage zit vervat in macromolecule
Natuurlijke (natieve) configuratie = thermodynamisch stabiele vorm (1)
Hydrofobe/hydrofiele interacties drijven zelf-assemblage (hydrofobe delen zitten weg van
het water…)
- Zelf-assemblage = het spontaan tot complexere structuren samen plooien van een
macromolecule, zonder toevoer van energie of informatie.
6.1 veel eiwitten vertonen zelf-assemblage
6.2 Bv. tabak mozaïek virus
plantenvirus
Virus = complex geheel van proteïnen en nucleïnezuren (DNA of RNA)
Virion = spontaan gevormde virulente virusdeeltjes uit virale eiwitten en DNA/RNA.
Virus dringt syntheseapparaat van de gastheer binnen
- productie van meer virussen, (°) van virion
- assemblage in vitro van RNA en eiwitten
- resultaat onderzoek: componenten van een complexe biologische structuur kunnen
spontaan reassembleren en functionele structuren vormen zonder het toevoegen van
informatie van buiten af.
6.3 zelf-assemblage heeft zijn grenzen
zelf-assemblage: nodige informatie voor celstructuren ligt reeds in de polymeren.
Sommige assemblagesystemen afhankelijk van de reeds beschikbare ordening:
- Membranen, celwanden, chromosomen
6.4 hiërarchische assemblage heeft zijn voordelen voor de cel
kleine molecule >>> complexe structuren.
2 voordelen:
1. Chemische eenvoud:
Alle cellulaire structuren zijn afkomstig van 30tal kleine voorlopermoleculen
(= alfabet van de biochemie)
➢ 20 aminozuren, 5 aromatische basen, 2 suikers, 3 lipide moleculen
2. Efficiënte assemblage:
, Ingebouwde kwaliteitscontroles op ieder assemblageniveau leidt tot efficiënte
assemblages >>> defecte componenten in vroeg stadium weg filteren.
HOOFDSTUK 3: MACROMOLECULEN VAN DE CEL
Belangrijkste macromoleculen:
- Eiwitten, nucleïnezuren, koolhydraten, lipiden
Maken deel uit van biomoleculen.
1 EIWITTEN
Proteïne = lange keten AZ met gekronkelde configuratie.
- Monomeren zijn hier de AZ
>>> bestaan uit:
➢ C (α-koolstof)
➢ -COOH (α-carboxylgroep)
➢ -NH2 (α-aminogroep)
➢ “R” (restgroep)
Restgroep verschilt per AZ en bepaald chemische eig
AZ samenstelling bepaalt de ruimtelijke structuur en activiteit van het eiwit.
α-koolstof is asymmetrisch
- er bestaan 2 isomeren: L- en D-isomeer.
Aminogroep en zuurgroep kunnen ioniseren (pH afh.!)
- Bij neutrale pH: bipolair = Zwitterion (maar geen netto lading)
- Netto lading wel mogelijk bij neutrale pH: afh. van identiteit van R-groep.
20 verschillende AZ = 20 verschillende R-groepen
- grote chemische flexibiliteit
, Polymeren:
Functies: celstructuur, biologische katalysatoren, signaalfuncties…
Chemische binding: peptidebinding (op EX: 2 AZ kunnen binden)
- binding tussen α-carboxyl C en α-amino N
Enkele binding zonder vrije rotatie, t.g.v. partiële dubbele
Bindingskarakter van de polypeptidebinding.
Bv. glycine en alanine:
Primaire polymeerketen = primaire structuur
= ruggengraat van aminozuren met R-groepen als functionele zijketens
- R-groepen alterneren ruimtelijk langsheen de ruggengraat
Geschreven van ‘N’ → ‘C’ = van N-terminus (begin) naar C-terminus (hier worden nieuwe AZ
aangebouwd.)
Eitwitstructuur:
Bepaald door sequentie van AZ + hun onderlinge interacties
4 structuurniveaus: primair, secundair, tertiair en quaternair
, Verschillende soorten bindingen en interacties
Belangrijk voor vouwen en stabiliteit van eiwitten.
Covalente bindingen:
- Disulfidebindingen (of disulfidebruggen) (a)
➢ binding tussen 2 Cys-residu’s
(andere covalente binding: peptidebinding, geeft ook stabilisatie)
Niet-covalente interacties:
- Waterstofbruggen (b)
- Ionaire bindingen (c)
- Van der Waals interacties ((°) korte, lokale ladingsveranderingen, dipolen) (d)
- Hydrofobe ‘interacties’ (reageren omdat beide niet bij water willen zitten) (d)
Verschillende organisatielevels van de proteïne structuur:
- Primair: AZ sequentie met covalente peptidebindingen
- Secundair: vouwing tot α-helix of β-sheet of een random spoel met waterstofbruggen
- Tertiair: 3D vouwing van een polypeptideketting met disulfide bindingen,
waterstofbruggen, ionaire bindingen, Van der Waals interacties en hydrofobe interacties
- Quaternair: associatie van meerdere polypeptiden om een multimeer eiwit te vormen.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper bentemeulemans. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,99. Je zit daarna nergens aan vast.
