Samenvatting
Samenvatting Biochemie H
Samenvatting van hoofdstuk 7 uit het boek Biochemistry inclusief aantekeningen uit de colleges.
[Meer zien]Voorbeeld 1 van de 3 pagina's
Voorbeeld 1 van de 3 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Gekoppeld boek
Titel boek:
Auteur(s):
- Uitgave:
- ISBN:
- Druk:
Voorbeeld van de inhoud
Hemoglobin: Portrait of a protein inaction
Biochemistry – hoofdstuk 7
7.1
Myoglobine
- Zuurstofbindend eiwit in spieren.
- Globulair eiwit met veel α-helices.
- bevat een heem-groep
- hyperbole curve
Myoglobine van zeehonden heeft veel meer positief geladen aminozuren. Door
meer ladingen op het oppervlak is myoglobine beter oplosbaar in water.
Oplosbaarheid hoger, omdat hun oppervlak sterker geladen is: elektrostatische
afstoting.
Heemgroep
- Prosthetische groep, een molecuul bindt aan een eiwit en is essentieel voor
de functie van dat eiwit.
- In het geval van myoglobine is heem nodig om zuurstof te binden.
- De heemgroep geeft spieren en bloed de rode kleur.
- Heem bestaat uit een organisch component en een centraal Fe 2+-atoom.
Geconjugeerde dubbele bindingen
- Fe2+ 4 equatoriale stikstofatomen gebonden (van de heemgroep)
2 axiale posities over
5e N van histidine uit het eiwit bindt
aan Fe2+
6e voor binding van zuurstof (niet-covalent)
- Het is belangrijk dat zuurstof vrij komt als O 2, en niet
als O2-, omdat O2- schadelijk en reactief is en omdat
ijzer dan in de Fe3+ vorm blijft, waarin het geen
zuurstof kan binden. Om te voorkomen dat zuurstof in de verkeerde vorm
vrijkomt, wordt er met de buitenste O een waterstofbrug gevormd met
histidine uit het eiwit (distal histidine).
Zuurstofradicalen zijn gevaarlijk veroudering
Elektrostatische interactie zuurstofradicaal (negatief geladen) met
positief geladen histidine, histidine kan loslaten als zuurstof niet meer
negatief geladen is, zodat zuurstof los kan laten van myoglobine.
Hemoglobine zuurstof transport in bloed
- Bestaat uit 4 sub eenheden (tetrameer) 2 α en 2 β
- Elk van de 4 sub eenheden van hemoglobine lijkt op myoglobine.
- Hydrofobe interacties en van der Waals interacties, belangrijkste bij eiwit-
eiwit interacties.
- Zuurstofbinding aan hemoglobine veroorzaakt een structuurverandering in
de quaternaire structuur. Door binding aan één heem-groep, wordt al een
structuurverandering veroorzaakt, waardoor aan elke heem-groep
makkelijker zuurstof gaat binden (cooperativiteit). De affiniteit wordt hoger
voor de tweede, derde en vierde.
- Hemoglobine kan in twee toestanden voorkomen:
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper laura33. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 67474 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen