100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting Gezonde en zieke cellen I €4,49   In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting Gezonde en zieke cellen I

 308 keer bekeken  2 keer verkocht

Dit is een samenvatting van het gehele blok GZC1. Alle hoorcolleges, werkgroepen, MTE's, practica etc. zijn uitgewerkt en samengebundeld tot een mooi geheel met duidelijke uitleg en plaatjes. Wanneer dit goed geleerd wordt is de kans op het halen van de toets groot! Ik heb al mijn toetsen in 1x geh...

[Meer zien]

Voorbeeld 4 van de 51  pagina's

  • 1 april 2016
  • 51
  • 2013/2014
  • Samenvatting
Alle documenten voor dit vak (49)
avatar-seller
mettesandmann
Samenvatting GZC1:
Samenvatting Week 1:
Hoorcollege 1:
Aminozuren en Eiwitstructuren:
Een cel is soort stad die allemaal delen heeft die de cel doet functioneren. Allemaal kleine
structuren die met elkaar communiceren. à een cel is een georganiseerde en dynamische
eenheid.

Focal adhesions= de ‘voeten’ van een cel = grote dynamische eiwitcomplexen die het
cytoskelet verbinden met de extracellulaire matrix (ECM).

Water:
• Oplosmiddel voor polaire stoffen
• Verdrijven hydrofobe stoffen
• Amfipatische stoffen vormen micellen = cel met polaire koppen naar buiten en
apolaire staarten naar binnen.
• Is nodig voor enzymatische reacties
• Cel bestaat voor 70% uit water, 30% chemicaliën (= ionen, kleine moleculen,
fosfolipiden, DNA, RNA, eiwitten en polysachariden).
• Amfipatische moleculen= moleculen die zowel uit hydrofobe als hydrofiele elementen
bestaan

Celmembraan bestaat uit:
• Polaire koppen = hydrofiel
• Apolaire staart = hydrofoob
• Fosfolipiden
• Eiwitten die zorgen voor communicatie à bestaan ook uit hydrofobe en hydrofiele
delen anders voelen ze zich niet prettig in het celmembraan.

Macromoleculen bestaan uit subunits, vb:
• Suiker (=subunit) à polysacharide (macromolecuul)
• Aminozuur (=subunit) à eiwit (macromolecuul)
• Nucleotide (=subunit) à nucleïne zuur (macromolecuul)

Aminozuren:
• 20 verschillende soorten in de L-iso vorm, D-iso vorm bestaat ook maar niet op aarde
• Allemaal dezelfde opbouw = koolstofatoom, restgroep, stikstofgroep, aminogroep
• Opbouw eiwit door middel van peptidebindingen tussen aminozuren
• Peptidenbinding = binding tussen C dubbelgebonde O en N

Primaire structuur: de keten van aminozuren à bepaald door de verschillende aminozuren
à wat is de volgorde van de keten?

Secundaire structuur:
Belangrijk:
• Peptidenbinding is stijf en vlak, niet vrij draaibaar à komt door resonantie= de
dubbele binding van O=C flipt de hele tijd tussen O=C en C=N
• Zwavelbrug vorming à HS + HS à S-S + 2H+ + 2e-
• Waterstofbrug vorming à tussen N & H en O &H

2 soorten:
• Alfa helix= structuur die spontaan kan ontstaan als je allemaal aminozuren aan elkaar
koppelt

, - Rechts draaiende helix = 1 richting (D-vorm zou andere kant zijn)
- Per winding 3.6 aminozuren per draaiing rond de as
- 1,5 x 10-10 m tussen aminozuren = compacte structuur = sterk
- Alle hoofdketen C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- Waterstof brug tussen C=O van het nde aminozuur en N-H (n+ 4)de aminozuur
- Niet veel voorkomende alfa helix: V-T omdat Valine een te grote zijketen heeft
- N= positief à daaraan komen vaak negatieve aminozuren te liggen
- C= negatief à daaraan komen vaak positieve aminozuren te liggen
• Bèta sheet:
- vouwblad structuur = vormt een plat vlak
- C=O en N-H vormen waterstofbruggen
- 2 soorten: parallel= à à (boven elkaar) antiparallel= à ß (boven elkaar)
à Alfa helix en bèta sheet zijn aan elkaar gelinkt via loops




à Superhelix= coiled-coils = 2 – 7 helixen zijn in elkaar gerold als strengen van een touw.
Vb. ceratine = haar

Tertiaire structuur: 3D conformatie
• Binnenkant eiwit bevat Apolaire/ hydrofobe aminozuren
• Buitenkant eiwit bevat polaire/ hydrofiele aminozuren
• Eiwitten zijn amfipatisch= bevat hydrofiel (buitenkant) als hydrofoob (binnenkant)
• Uitzondering= porins in nieren, hebben polaire binnenkant en apolaire buitenkant
De 3D structuren worden bepaald door:
• Aminozuur volgorde
• Covalente bindingen
• Zwavelbruggen
• Waterstofbruggen*
• Zoutbruggen*
• Van der Waalskrachten*
• Aminozuur isomeratie
à*= hoofdbinding voor 3D structuur
à Deze structuur is niet te voorspellen!

Fosforylering= een fosfaatgroep aan een zijketen van een aminozuur koppelen à komt van
ATP à zorgt ervoor dat het enzym opeens interacties kan aangaan of juist stoppen. Kan
alleen gekoppeld worden aan een enzym met hydroxyl (OH) dat zijn: Ser, Thr, Tyr

Quaternaire structuur: Multi- subunit eiwitten
• Dimeer= 2 subunits:
- Homodimeer= 2 dezelfde subunits
- Heterodimeer= 2 verschillende subunits
• Zwakke krachten:
- Waterstofbruggen
- Ion-binding
- Van der Waalsbinding
- Hydrofobe interacties

,Samenvatting:
• Primair= welke aminozuren?
• Secundair= welke interacties tussen aminozuren?
- Waterstofbruggen: alfa helix/ bèta sheet?
- Zwavelbruggen: cysteïnes

Enzymen:
Werking enzymen:
• Katalysator
• Versnellen de reactie naar evenwicht
• De reactie moet spontaan verlopen let op: enzymen die ATP gebruiken lopen niet
spontaan want je voegt wat toe
• Evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Het zijn schakelaars van reacties in cellen, aan en uit zetten
• Veel vergif en medicijnen zijn remmers van enzymen

Enzym versnelt de omzetting substraat in product:
Substraat (S) à Enzym- substraatcomplex (ES) à Enzym- productcomplex (EP) à Product

Reactie:
• Reactie verloopt tot het evenwicht
• Ligging evenwicht wordt bepaald door thermodynamica
• Snelheid reactie wordt bepaald door activeringsenergie
• Energie van een substraat moet hoger zijn dan van het
product
à enzymen verlagen de activeringsenergie!

Transition state:
= De top van de berg, met een hoge energie, een instabiel
tussenproduct tussen begin- en eindproducten.
Hoe wordt de energie hiervan verlaagd?:
• Binding aan substraat via veel zwakke interacties
verlaagt energie van enzym
• Deze ‘binding’ wordt gebruikt om de delta G (=de berg) te verlagen
• Dus: specifieke substraten hebben sterkere bindingen en maken dus meer
bindingsenergie vrij.
• De interacties van substraat met enzym zijn optimaal als het substraat zich in
overgangstoestand bevindt: stabilisatie van overgangstoestand.

3 soorten katalyses:
• Bij elkaar brengen van reactanten/ beginstoffen
• Lading van reactanten veranderen
• Conformatie van reactanten veranderen




à op het moment dat het substraat bindt aan het enzym is er energie.


Functies enzymen:
• Enzymen zorgen voor het juiste specifieke product
• Enzymen zorgen voor de juiste volgorde van reacties

, Moleculaire machines:
Lysozym:
1922 Alexander Flemming ontdekt 1e kristalstructuur van een enzym. Het is het 1e enzym
waarvan volledige aminozuur volgorde is bepaald. Belangrijk is het niet-specifieke
immuunsysteem die bacteriën en infecties aanvalt.
• Heeft een groeve = actieve centrum
• Actieve centrum tussen: Glu 35 en Asp 52
• Daar vindt reactie plaats: polysacharide worden geknipt
• Deze reactie kan worden gekatalyseerd door glycosidase à katalyseert de hydrolyse
van glucosidebindingen om kleinere suiker vrij te geven.
• Bevat zwavelbruggen
• Bevat 129 residuen
• 3 alfa helices en een korte bèta sheet

Kristalstructuur met ‘substraat’:
• Groeve kan zes suiker residuen bevatten
• Knipplaats na residue 4: Glu 35 en Asp 52
• Residue 4 op plaats D wordt vervormd (door
lysozym) = overgangstoestand!
• Op het moment dat er conformatie is komt 2
bindingen in de buurt bij de zijketens =
katalytische residuen (Glu 35 en Asp 52)
• Dus overgangstoestand is nodig anders komen Glu en Asp niet in de buurt!
• Waar knipplaats is heet hydrolyse


Werking:




• Enzym is onveranderd na katalyse
• water beëindigt de reactie.
• Instabiel carbonium wordt gestabiliseert door Asp-
• En vorming van D

Calmoduline= het veranderen van de conformatie van een eiwit door binding van Ca2+ à
door de lading kunnen uiteindes van eiwitten elkaar aantrekken en bijv. een cirkel vormen.
Reversible protein phosphorylation= als een fosfaatgroep op een eiwit kan zitten kan deze
de conformatie van het eiwit veranderen. Hierdoor veranderd de werking à het eiwit kan
aan- of uitgezet worden. Dus: je hebt een eiwit, dan wordt ATP omgezet in ADP door kinase,

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper mettesandmann. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,49. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 75057 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€4,49  2x  verkocht
  • (0)
  Kopen