Biochemie college 1
Cellen produceren eiwitten met opvallend verschillende eigenschappen en activiteiten door een
gemeenschappelijke set van 20 aminozuren in veel verschillende combinaties en sequenties samen
te voegen. Van deze bouwstenen kunnen verschillende organismen zeer uiteenlopende producten
maken, zoals enzymen, hormonen en talloze andere stoffen die verschillende biologische functies
hebben. Van deze eiwitproducten zijn de enzymen het meest gevarieerd en gespecialiseerd.
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren, waarbij elke aminozuurrest door een specifiek type
covalente binding een ander aminozuur is verbonden. Eiwitten kunnen op verschillende manieren
worden afgebroken (hydrolyse) tot hun samenstellende aminozuren. Alle 20 aminozuren zijn α-
aminozuren. Ze hebben een carboxylgroep en een aminogroep gebonden aan hetzelfde
koolstofatoom (α-C). Ze verschillen van elkaar in hun zijketens, of R-groep, die variëren in structuur,
grootte en elektrische lading. De restgroep is verantwoordelijk voor de oplosbaarheid van de
aminozuren in water. De aminozuren van eiwitten zijn voorzien van drie-letterige afkortingen en een-
letterige symbolen, die als afkorting worden gebruikt om de samenstelling en volgorde van
aminozuren die in eiwitten zijn gepolymeriseerd aan te geven.
Voor alle gebruikelijke aminozuren (behalve glycine) is de α-C gebonden aan vier verschillende
groepen. Het α -koolstofatoom is dus een chiraal centrum. Vanwege de tetraëdrische rangschikking
van de bindingsorbitalen rond het α-koolstof, kunnen de vier verschillende groepen twee unieke
ruimtelijke rangschikkingen innemen. Hierdoor hebben aminozuren twee mogelijke stereo-
isomeren. De twee stereo-isomeren die spiegelbeeld van elkaar zijn heten enantiomeren.
Enantiomeren hebben één of meer chirale centra en zijn elkaars spiegelbeeld (alle chirale centra
hebben omgekeerde configuratie).
Omdat monosachariden in verschillende stereo-isomeren kunnen voorkomen, is het belangrijk om de
volledige naam op te geven. Als het verst verwijderde chirale C atoom een OH groep rechts bevindt
dan is het een D-suiker. Als de OH groep links bevindt is het een L-suiker. Als je van D naar L glucose
gaat draai je niet alleen de laatste OH om, maar allemaal. De aminozuurresten in eiwitmoleculen zijn
bijna allemaal L-stereo-isomeren, met minder dan 1% in de D-configuratie.
,De aminozuren zijn onder te verdelen in vijf hoofdklassen op basis van de eigenschappen van hun R-
groep. Deze zijn onder te verdelen in polair en niet-polair. O, N (en S) zijn polaire(hydrofiel) atomen
of elektro negatieve atomen. Deze atomen willen heel graag hun elektronen behouden. H en C zijn
niet elektro negatief en zijn dus niet-polair.
Niet-polair (a-polair of hydrofoob)
· Aromatische r groep: phenylalanine, tyrosine en tryptophan (ringstructuur)
· Alifatische r groep: glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine en methionine
(ketens).
Glycine en proline zijn helix brekende aminozuren. Glycine is het uiterst flexibel. Proline is uiterst
niet-flexibel doordat aminogroep in de zijgroep van proline zit en hierdoor geen H-bruggen mogelijk,
die nodig zijn voor de vorming van α -helix.
Polair, de rest groepen van deze aminozuren zijn beter oplosbaar in water, of hydrofiel, omdat ze
functionele groepen bevatten die waterstofbruggen vormen met water. De meest hydrofiele
aminozuren zijn degene met een positief of negatief geladen r groepen.
· Ongeladen r groepen: serine, threonine, cysteine, asparagine en glutamine
· Positief geladen r groepen: arginine, histidine en lysine
· Negatief geladen r groepen: aspartate en glutamate
De aromatische aminozuren, phenylalanine, tryosine en trytophan hebben een belangrijke
karakteristieke eigenschap. Ze kunnen namelijk licht absorberen, Uv-licht, het licht dat wij niet
kunnen zien. Doormiddel van een spectrometer kan je het licht meten bij verschillende golflengtes.
HA ⇆ H+ +A- H+ = proton (base) en A- = acid
pKa geeft aan bij welke pH de helft van de zuurmoleculen zijn H + -ion heeft afgestaan.
Laag pKa dan heb je een sterk zuur
Hoge pKa dan is het een zwak zuur
pKa= pH 50% geprotoneerd (HA) en 50% gedeprotoneerd (A -)
pH= -log [H+]
De carboxygroep COO- heeft een pKa van ongeveer 3,5. Dat wilt zeggen als de verhouding gelijk is
tussen geprotoneerde (COOH) en gedeprotoneerde (COO -) groep = 1 dan moet de [H+] = 10-3,5 M.
De aminogroep NH3+ heeft een pKa van ongeveer 10. Dat wilt zeggen als de verhouding gelijk is
tussen de geprotoneerde (NH3+) en de gedeprotoneerde (NH2) groep = 1 dan moet de [H+] = 10-10 M.
De amino- en carboxylgroepen van aminozuren, samen met de ioniseerbase r-groepen van sommige
aminozuren, functioneren als zwakke zuren en basen. Wanneer een aminozuur zonder ioniseerbare
r-groep wordt opgelost in water bij een neutrale pH, creëren de alfa-amino- en carboxylgroepen een
, dipolair ion of een zwitterion, dat kan werken als een zuur of base. Pi= iso-elektrisch punt, de pH
waarbij de stof geen netto elektrische lading draagt, dus de pH van het zwitter-ion.
Er zijn ook aminozuren met r-groepen die een ladingen hebben. Ook deze aminozuren hebben ook
de neiging om hun protonen te verliezen en hebben daardoor ook een pKa. Negatief geladen r-
groepen hebben een lage pKa. Positief geladen r-groepen hebben een hoge pKa en zijn zwakkere
zuren.
De binding tussen twee aminozuren wordt peptidebinding of een amidebinding genoemd. Tijdens zo
´n reactie wordt er water afgesplitst ook wel een condensatie reactie. Om de peptidebinding te
verbreken kan er water toegevoegd worden, dit wordt hydrolysereactie.
Wanneer een paar aminozuren op deze manier worden samengevoegd, wordt de structuur een
oligopeptide genoemd. Wanneer veel aminozuren zijn samengevoegd, wordt het product een
polypeptide genoemd. Eiwitten kunnen duizenden aminozuurresten bevatten. In een peptide is de
aminozuurrest aan het uiteinde met een vrije α -aminogroep de amino-terminus (of N-terminus)
rest; het residu aan het andere uiteinde, dat een vrije carboxylgroep heeft, is het carboxyl-terminus
(C-terminus) residu. Deze groepen ioniseren zoals ze dat doen in vrije aminozuren. De α -amino- en α
-carboxylgroepen van alle niet-terminale aminozuren zijn covalent verbonden in de
peptidebindingen. Ze kunnen niet meer ioniseren en dragen dus niet bij aan het totale zuur-base
gedrag van peptiden. Ioniseerbare r-groepen in een peptide dragen ook bij aan de algehele zuur-base
eigenschappen van het molecuul.
Er zijn vier niveaus van eiwitstructuren. Covalente bindingen (peptidebinding en disulfidebinding) die
aminozuurresten in een polypeptideketen met elkaar verbinden, is de primaire structuur. Het
