Dit is een samenvatting met de te leren stof voor het vak metabolisme van de opleiding applied science. In deze samenvatting staan ook veel afbeeldingen/figuren om nog beter de stof te kunnen begrijpen.
Energie
Metabolismos = verandering/omzetting
Katabolisme: komt energie vrij → afbraakreacties
Anabolisme: consumeert energie → opbouwen van moleculen
Fototroof = een organisme in staat om met behulp van licht als energiebron en de opname van
anorganische stoffen te leven.
Chemotroof = een organisme die energie vanuit chemische stoffen haalt (zoals voeding).
Figuur 1
Figuur 2
,1ste wet van thermodynamica: energie kan niet verloren gaan of uit het niets ontstaan.
2de wet van thermodynamica: entropie (mate van wanorde) neemt toe.
Gibb’s vrije energie (ΔG = ΔH – T * ΔS)
Vrije energie = energie die beschikbaar is voor transformatie.
Enthalpie (ΔH) = totale energie
Wanneer (-) ΔH → exotherm
Wanneer (+) ΔH → endotherm
ΔS = entropie
T = temperatuur
Enzymen
Enzymen zijn eiwitten die fungeren als katalysatoren in bepaalde reacties.
Holo-enzym = Apo-enzym + co-enzym (actief enzym)
Apo-enzym = een enzym zonder cofactor (inactief)
Co-enzym = een cofactor (activator)
Zie figuur 3
Figuur 3
Twee groepen cofactoren:
- Metalen
- Kleine organische molecule
Internationale classificatie van enzymen op basis van 6 groepen:
1. Oxidoreductasen: oxidatie – reductie (overdracht van elektronen).
2. Transferasen: overdracht van een groep/
3. Hydrolasen: hydrolyse (splitsing van een chemische verbinding onder opname van water).
4. Lyasen: additie of verwijdering van een groep om een dubbele binding te vormen.
5. Isomerases: isomerisatie (intramoleculaire groepsoverdracht)
6. Ligasen: koppeling van twee substraten ten koste van ATP.
,Een enzym verlaagt de activeringsenergie (EA).
Enzymen hebben geen effect op de verandering in vrije energie (ΔG); ze doen alleen reacties
versnellen die normaal ook zouden plaats vinden.
Katalyse:
- Het substraat bindt aan de actieve site.
- Vrijgekomen energie van enzym-substraatbinding kan het substraat tijdelijk tot een bepaalde
ruimtelijk conformatie worden gedwongen (transition state).
- Katalytische groepen of cofactoren leveren elektronen of protonen die nodig zijn voor de
chemische reactie.
- Na de reactie wordt meestal een tweede transition state bereikt alvorens het reactieproduct
wordt gevormd.
- Het reactieproduct laat los van het enzym en het enzym gaat weer terug naar zijn
oorspronkelijke toestand en kan weer opnieuw een reactie katalyseren.
Actieve site:
- De actieve site is de regio van het enzym dat bindt aan het substraat (en eventuele cofactor).
- De actieve site bevat katalytische groepen, deze zijn verantwoordelijk voor het maken of
breken van verbindingen (waardoor de activeringsenergie wordt verlaagd).
- Kenmerken actieve site: klein gedeelte van het totale enzym. Substraatspecificiteit.
Lock and key model: substraat past precies op de actieve site van het enzyme.
Induced fit model: substraat een andere vorm → conformatieverandering → substraat past wel op
enzym.
Enzymkinetiek:
- Om te weten hoe enzymen functioneren is een kinetische beschrijving nodig.
- Veel enzymatische reacties vertonen een hyperbolisch verband tussen de initiële
reactiesnelheid (v) en de substraatconcentratie.
- Bij lage substraatconcentraties [S] is het verband lineair.
- Boven een bepaalde [S] wordt v minder afhankelijk van [S]
- v wordt onafhankelijk van [S] → plateaufase met maximale snelheid → enzym is verzadigd
met substraat.
Michaelis-Menten kinetiek:
Figuur 4
, Lineweaver Burk plot:
Wordt gebruikt om Vmax en Km te bepalen.
Figuur 5
Km = Maat voor affiniteit van het enzym voor het substraat.
Hoe lager Km → hoe hoger de affiniteit van het substraat is → substraat bindt beter.
Enzyminhibitoren:
Twee grote klassen inhibitoren
- Irreversibele inhibitoren
- Reversibele inhibitoren (grootste groep): competitief of niet-competitief.
- Competitieve remming: iets lijkt op het substraat en gaat competitie aan om de actieve site.
Substraat kan niet meer binden.
- Niet-competitieve binding: bindt op een andere plek waardoor enzym van vorm verandert en
substraat ook niet meer kan binden.
- Bij competitieve remming daalt de affiniteit van het enzym voor het substraat. De Km zal dus
stijgen, maar er is geen invloed op de vmax. Oplossing: hoge substraatconcentraties toe
voegen.
- Niet-competitieve remming heeft geen invloed op de affiniteit van het substraat. De Km zal
dus gelijk blijven. Efficiëntie van het enzym wordt wel verminderd → vmax daalt.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper AppliedScienceStudent. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €7,49. Je zit daarna nergens aan vast.
