Samenvatting van het vak Van Metabolisme tot Systeem biologie gegeven door professor K. Pellens. De samenvatting omvat de powerpoint van in de les, de bijkomende notities en het hoofdstuk in het boek. De samenvatting bevat afbeeldingen van de gegeven powerpoint.
Metabolisme van vetzuren, ketonlichamen en tri-acylglycerol
Energiemetabolisme
Aminozuren en stikstofmetabolisme
Pentosefosfaatweg
,Proteïnen
Aminozuren
= Bouwstenen voor de vorming van eiwitten
Er komen 300 soorten aminozuren voor in de natuur en maar 20 daarvan in zoogdieren
Basisstructuur
Ze hebben een centraal bouwplan
→ N-terminus + C-terminus
Optische eigenschappen
→ 4 verschillende groepen rond C : het koolstofatoom staat centraal waarrond gebouwd wordt
Waterstofatoom, hydroxylgroep, aminegroep en restgroep
→ Optische isomeren / enantiomeren : het hebben van een asymmetrisch centrum
→ L-aminozuren in proteïne : ook bestaan er D-aminozuren maar deze komen niet in zoogdieren voor
Eigenschappen van restgroepen
Peptide-binding = zeer stabiel, condensatiereactie en het hebben van
waterstofbruggen in proteïnestructuur
↓ Condensatiereactie : watermolecule afsplitsen als er verbindingen worden
gemaakt
Een samenvoeging van een hydroxylgroep van het ene aminozuur en aminegroep
van een ander aminozuur
Omdat de hydroxylgroep en aminegroep worden vastgezet in een peptideketen kunnen ze niet meer deelnemen
in een chemische reactie → ze gaan dan ook niet kapot bij een denaturatie
Restgroepen : apolair, polair, zuur of base
→ Apolair = hydrofobe interacties met een gelijke verdeling van elektronen
Terug te vinden in de binnenkant van de proteïne, want daar is de meeste kans op bescherming van
water. Transmembraan proteïne: in membraan → vestigen zich in binnenste van membraan
→ Polair = niet geladen, met geen gelijke verdeling van elektronen waardoor ze een dipoolmoment
krijgen (= lading verschuiving) en ze hebben interacties door verschillende bruggen (waterstofbruggen,
zwavelbruggen en bindingen met fosfaten / suikers)
Waterstofbruggen : structuren stabiliseren. Zwavelbruggen : redoxreactie,
terug te vinden in verschillende enzymen. Fosfaatgroepen : schakelaar om
eiwit aan en uit te zetten
• Met zure restgroep → derde ioniserende groep: netto lading
Het hebben van een proton donor die elektronen afgeeft
• Met basische restgroep = alkalisch → derde ioniserende groep
Het hebben van een proton acceptor die elektronen opneemt
pH-waarde : zuur of base
→ Carboxylgroep = zwak zuur : proton donor
→ Aminegroep = zwakke base : proton acceptor
= Amfoliet = amfoteer elektrolyt
Henderson-Hasselbach vergelijking = geeft het verband weer tussen de concentraties van het zuur en de base
weer met als gevolg de pH-waarde
→ Hoe hoger de pH, hoe lager de pKa en hoe zuurder
, In een zure omgeving proponeert het aminozuur volledig
waardoor er een netto lading ontstaat van +1 → Zwitterion
verkrijgen met netto lading 0 door het stijgen van de pH →
Nogmaals stijgen van de pH waardoor er een netto lading van -
1 ontstaat
→ Het iso-elektrisch punt = buffercapaciteit
pH waarvan de netto lading 0 is = het gemiddelde van de
ioniseerbare groepen
pH = pKa = hoogste bufferende capaciteit
Structuur van proteïnen
Primaire structuur
= Peptide binding : aminozuursequentie die de informatie bevat om er een 3D structuur van te kunnen maken
en het zorgt ervoor dat de sequentie een bepaalde functie kan uitvoeren
→ Het is het beste resistent tegen de hitte
→ De peptide binding is wat korter dan andere bindingen hierdoor kunnen ze niet draaien en zal de
structuur plat blijven
Proteïne vouwing
Secundaire structuur
→ Interacties tussen peptideketens onderling met waterstofbruggen
3 soorten structuren
Alfa helix Beta sheet Beta bend
Waterstofbruggen liggen Waterstofbruggen liggen dwars op Opeenvolging van 4
parallel met restgroepen en de as van het vlak (niet parallel) ook aminozuren (vaker proline) die
staat 4 aminozuren verder → liggen de restgroepen omgekeerd de richting van de keten doen
in iedere draai van de helix van elkaar naar boven of naar omkeren door de rare vorm
zitten 4 aminozuren beneden van de proline
Restgroepen steken naar
buiten de helix
→ Het ontstaan van super secundaire structuren: alfa helix, alfa helix, beta helix: dit moet zich steeds
herhalen = motief
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Juul1701. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,49. Je zit daarna nergens aan vast.
