Eerstejaars diergeneeskunde: Hier vind je zelfstudie 1 t/m 13 van het vak 'van Cel tot Molecuul' volledig uitgewerkt! Ik heb speciaal gelet op het verwerken van de leerdoelen die bij de zelfstudies beschreven stonden. Zo heb je alle relevante informatie overzichtelijk bij elkaar :)
Zelfstudies 1 t/m 13 van Cel tot Molecuul
Jaar 1 bachelor Diergeneeskunde, periode 1
Bevat alle uitgewerkte leerdoelen
,Zelfstudie 1 CM
De 4 belangrijkste klassen biomoleculen zijn: Eiwitten, koolhydraten, vetten en nucleïnezuren
Een niet-covalente binding of niet-covalente interactie is een elektromagnetische interactie tussen moleculen of
tussen atomen van een molecuul waarbij geen elektronen gedeeld worden over de bindende partners
(daarmee verschillen ze van covalente bindingen).
3 verschillende types niet-covalente bindingen die ervoor zorgen dat macromoleculen niet uit elkaar vallen zijn
waterstofbruggen, ionbindingen en vanderwaalsbindingen.
Eigenschappen van water, zuren en basen:
• Water is een polair molecuul met een negatief geladen zuurstof atoom en twee positief geladen waterstof
atomen (kan hierdoor waterstofbruggen vormen).
• Een zuur doneert protonen
• Een base accepteert protonen
Buffers zijn zuur-base paren die veranderingen in pH tegengaan. Buffers zijn cruciaal in biologische systemen,
verandering in pH kan drastisch gevolgen hebben voor de structuur van biomoleculen.
pK= -log(evenwichtsconstante, pKa)
,Zelfstudie 2 CM
- de algemene structuur van een aminozuur te kunnen tekenen en de volgende karakteristieken die alle
aminozuren gemeen hebben te kunnen aangeven: de functionele groepen, de zijketens en de ion-vormen,
- de hydrofiele en hydrofobe eigenschappen van aminozuren te kunnen verklaren met behulp van hun structuur,
- te kunnen verklaren hoe de lading van aminozuren afhangt van de pH,
,
, Aminozuren met zijketens die alleen bestaan uit koolstof en waterstof zijn hydrofoob
ALLEEN H & C ALS RESTGROEP!
De aminozuurvolgorde bepaalt de ruimtelijke structuur of conformatie. Elk eiwit kent slechts één natuurlijke
vouwing: de natieve structuur. De sterke neiging van hydrofobe zijketens van bepaalde aminozuren om zich van
water af te keren en samen te clusteren (hydrophobic effect) is de drijvende kracht achter het opvouwen van
oplosbare eiwitten. De polypeptideketen vouwt daarom spontaan zodanig op dat hydrofobe zijketens naar binnen
afgeschermd worden van water en de polaire en geladen zijketens op het oppervlak terecht komen.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper VetStudentUU. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,99. Je zit daarna nergens aan vast.
