100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
pH optimum voor de omzetting van zetmeel met behulp van amylase en het effect van de substraat concentratie op de enzym kinetiek VC4 €3,48
In winkelwagen

Essay

pH optimum voor de omzetting van zetmeel met behulp van amylase en het effect van de substraat concentratie op de enzym kinetiek VC4

 573 keer bekeken  5 keer verkocht

pH optimum voor de omzetting van zetmeel met behulp van amylase en het effect van de substraat concentratie op de enzym kinetiek VC4.

Voorbeeld 1 van de 8  pagina's

  • 23 augustus 2017
  • 8
  • 2016/2017
  • Essay
  • Onbekend
  • Onbekend
Alle documenten voor dit vak (13)
avatar-seller
kevjojo
VC4
Datum van uitvoering experiment: 22-02-2017 en 08-03-2017

pH optimum voor de omzetting van zetmeel met behulp van amylase
en het effect van de substraat concentratie op de enzym kinetiek
Summary
The goal of this experiment is to find the pH optimum for the conversion of starch with the
enzyme amylase. this experiment is used to test human and bacterially amylase. the enzyme
kinetics is tested with different substrate concentrations an bacterially amylase. …

1. Inleiding
1.1 Doel

Het doel van dit experiment is om het pH optimum te vinden voor de omzetting van zetmeel
in suikers met behulp van het enzym amylase. Dit gebeurt voor zowel humaan als bacterieel
amylase. Er word ook onderzocht wat voor invloed de substraat concentratie heeft op de
enzym kinetiek. Dit word alleen bepaald voor bacterieel amylase.

1.2 Principe




Figuur 1 Zetmeel omzetting door amylase Figuur 2 Zetmeel iodide complex

In figuur 2 is de omzetting van zetmeel, een Polysacharide, met behulp van amylase
weergegeven. Amylase kan worden verdeeld in drie soorten namelijk: α-, β- en γ-Amylase.
α-Amylase splitst de α(1-4)-glycosidische bindingen. Hierdoor ontsaat onder andere
dextrine. Uit deze dextrine word weer maltose en glucose gevormd.
β-Amylase zorgt dat er elke keer een maltose molecuul word afgesplitst.
γ-Amylase verbreekt de laatste α(1-4)glycosidebindingen aan het niet-reducerende uiteinde
wat glucose oplevert.
In figuur 1 is het complex weergegeven dat word gevormd als jood word gemengd met
zetmeel. Het jood verandert namelijk een lineaire I3- conformatie die zich nestelt in de
zetmeel helix. Doordat het I3- in deze lineaire structuur word gedwongen vind er
ladingswisseling plaats. Doordat het I3- word opgesloten in de helix formatie van zetmeel
ontstaat er een blauwe kleur.

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper kevjojo. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,48. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 53068 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€3,48  5x  verkocht
  • (0)
In winkelwagen
Toegevoegd