Hoofdstuk 3: Eiwitten
➢ Functies van eiwitten
♥ Katalysator van bepaalde reacties in de cel (enzymen)
♥ Opslag (b.v. ovalbumin witte spul in ei (60-65%) eiwit)
♥ Transport (transport eiwitten, bv. aquaporines, hemoglobine)
♥ Structuur van de cel (bv. elastine, keratine)
♥ Hormonale eiwitten (bv. insuline)
♥ Beweging (motor eiwitten, actine en myosine)
➢ de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten beschrijven
♥ primaire structuur
♪ Sequentie van aminozuren in een polypeptiden
♪ Op te zoeken in databases
❖ B.v. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
♪ Een aminozuur in een polypeptide wordt een residu genoemd
♪ Een eiwit bestaat uit één of meerdere polypeptiden
❖ (dus één polypeptide hoeft nog geen eiwit te zijn)
♪ Waarom interessant?
❖ Bepalend voor de 3D structuur van eiwitten
❖ Meestal nodig om functie op te helderen
❖ Veranderingen kunnen abnormale functies veroorzaken (ziektes!)
❖ Geeft informatie over evolutionaire geschiedenis
♪ Protein backbone
❖ vast in structuur, de zijketens geven variatie
❖ backbone kan waterstofbruggen vormen:
❖ Carbonylgroep C=0 (acceptor)
❖ Aminogroep N-H (donor)
♥ Secundaire structuur
♪ Door H-bruggen in de polypeptide backbone
♪ Voorbeelden: alfa-helix, bèta-sheet, turns en loops
♪ a-helix
❖ H-brug tussen C=0 en N-H 4 residuen verderop (van i naar i + 4)
• De H-bruggen zijn parallel aan de as van de helix en alle zijketens zijn naar buiten gericht.
❖ dus alle backbone C=0 en N-H gebonden
❖ elk residu maakt draai van 100°
• hele draai na 3,6 residuen
❖ elk residu stijgt: 1,5A
• hele draai 5,4A
❖ a-helices zijn meestal rechtsdraaiend
❖ a-helix kan verstoord worden door
• proline is een 'helix breaker' want:
restricties in de rotatie a.g.v. cyclische structuur
de alfa-amino groep heeft geen N-H om H-bruggen te vormen
• sterke elektrostatische afstoting door gelijkwaardige lading van zijketens (b.v. Lys en Arg of Glu and
Asp)
• Sterische hindering door grote zijketens (b.v. Val, Ile, Thr)
♪ bèta-sheet
❖ bèta-sheet wordt gevormd door meerdere bèta-strands
❖ kan uit 1 polypeptide keten bestaan, maar ook uit meerdere bestaan
❖ uitgestrekte polypeptide
❖ afstand tussen twee residuen is 3,5A (1,5A in a-helix!)
❖ H-bruggen tussen C=0 en N-H van verschillende strands
❖ richting H-bruggen loodrecht op de richting van de sheet
❖ zijketens alternerend boven en onder het vlak van de sheet
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper wendyvandermeulen. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,49. Je zit daarna nergens aan vast.