Uitgebreide samenvatting Spierfysiologie van zowel de hoorcolleges als het boek. Veel afbeeldingen toegevoegd. Aan het einde van de samenvatting staan de oefenvragen met antwoorden.
Type spiervezels:
Type I
• Langzame spiervezels (slow twitch)
• Rode spiervezels
o Zijn de eerste die in worden geschakeld
Type II
• Snelle spiervezels (fast twitch)
• Witte spiervezels
Werking van een spier afhankelijk van:
• Spiervezels
o Anatomische diameter (ACSA) en fysiologische diameter
(PCSA) zie afbeelding
▪ Penatiehoek α hoek van werklijn (aponeurose) met spiervezels als
penatiehoek groter is wordt de fysiologische dwarsdoorsnede (PCSA) ook
groter.
• Aanhechting van de pees
o Bindweefsel van de pees
• Aansturing van de spier (calcium toevoer)
o Meer calcium = meer cross-bridges = meer kracht.
Snelheid in serie geschakelde sarcomeren
Kracht parallel geschakelde sarcomeren
Vermogen het product van kracht en snelheid
Atrofie spierafname, dunner worden van spieren (bijv. bij dwarslaesie patiënten meer
vet/bindweefsel ontstaan).
Hypertrofie dikker worden van spieren (grotere penatiehoek)
Spierkracht is niet hetzelfde als gewrichtsmoment!!
Afhankelijk van de momentsarm (hoek) in het gewricht. Er is een verschil tussen een extern
momentsarm (b) en intern momentsarm (a). Wel is het mogelijk om spierkracht te schatten
n.a.v. moment.
Drie belangrijke relaties in spierfysiologisch onderzoek:
1. Hoek-moment relatie
o Niet op elke hoek zijn we even sterk wordt bepaald door de lengte-kracht relatie
(overlap actine en myosine).
2. Stimulatiefrequentie-moment relatie
3. Moment-snelheidsrelatie
o Hoe langzamer bewegen hoe sterker (isometrisch het sterkst), als de snelheid
toeneemt neemt de kracht die je kan zetten af.
1
,Een cel in ons lichaam bestaat uit een aantal structuren en organellen
• Celkern /nucleus bevat DNA
• Mitochondriën energiefabriek, ATP-productie
• Centriolen celdeling
• Lysosomen afbraak van eiwitten
• Ribosomen aanmaak van eiwitten uit aminozuren =
eiwitsynthese/translatie
• Endoplasmatisch reticulum fabriek met grondstoffen voor
de cel zoals eiwitten, vetten en hormonen.
o Endo = eiwitten alle cellen
o Sarco = calcium alleen spiercellen
• Golgi-appartaat inpakken van eiwitten & vervoer uit cel
• Cytosol ‘lege’ ruimte in cel.
Een spiercel is anders dan een gewone cel:
• Spiercel heeft meerdere kernen; een paar honderd per mm!!
• Spiercel is veel groter (aantal cm lang)
• Spiercellen hebben naast een ER ook een SR: sarcoplasmatisch reticulum.
• Het cytosol van spiercellen is voor 80% opgevuld met de contractiele eiwitten actine en
myosine
o Hierbij is calcium belangrijk (bevindt zich in het endoplasmatisch reticulum.
• Spiervezels bevatten speciale stamcellen (satellietcellen)
o Deze satellietcellen komen in actie op het moment dat een spier moet groeien
(volume neemt toe meer kernen nodig). Satellietcellen gaan dan naar binnen en
zich delen en zorgen zo voor meer kernen.
Spiercelkernen:
95% in spiervezel, onder sarcolemma nucleï
5 % op spiervezel, buiten sarcolemma satellietkernen
Opbouw spier
• Een spier bestaat uit ongeveer 100 spiervezels.
• Een spiervezel is opgebouwd uit ongeveer 2000
parallelle myofibrillen met daartussen
mitochondriën.
• Elk myofibril weer opgebouwd uit 100-400 actine en
myosine filamenten.
• Sarcomeer is kleinste contractiele eenheid en
bestaat uit een actine-myosine filament.
o Een sarcomeer loop van Z lijn tot Z-lijn
o Tussen de 2 en 2,5 µm lang.
De contractiele eenheden:
De contractiele proteïnen (eiwitten) actine en myosine kunnen in alle celtypen worden gevonden. Ze
zijn verantwoordelijk voor “protoplasmic streaming”en beweging van organellen in de cellen.
Skeletspieren en de hartspier zijn uitzonderlijk omdat 80% v/d eiwitten uit myosine/actine bestaat, en
omdat deze bijzonder geordend liggen in de cel.
2
,Actine A I A
Actine is een globulair eiwit (G-actine) met een moleculair gewicht
van 42000 dat polymeriseert in een dubbele helix (F-actin).
• Actine worden ook wel de dunne filamenten genoemd. M H
• De lengte van de actine filamenten kan variëren per spier
of zelfs per sarcomeer (irreguliere I band)
• Zitten vast aan Z lijn
• De I band bestaat uit alleen actine. Z Z Z
Actine is opgebouwd uit een soort helix met daarop eiwitten:
• Tropomyosine zit om actine heen gedraaid (over
de lengte van 7 actine sub-units).
o Dekt de bindingsplaatsen af waar myosine
kan binden aan actine.
• Tropomine C (TnC)
o Calcium bind aan TnC en veranderd van
vorm trekt aan tropomyosine zo komt bindingsplaats vrij waardoor myosine kan
binden.
o Calcium zorgt voor het startsignaal.
Aan één kant komen de actinefilamenten samen en vormen zij de Z-lijn. Elk
filament in een halve sarcomeer is gelinkt aan 4 filamenten in de volgende
halve sarcomeer. Het eiwit α-actine vormt de binding tussen de
actinefilamenten. In snelle spieren is de binding simpel en is er een dunne
Z-lijn. In langzamere spieren zijn er meer bindingen en is de Z-lijn dikker.
Myosine
De versie van myosine die we in skeletspieren in zoogdieren aantreffen
heet myosine II.
• Myosine worden ook wel dikke filamenten genoemd.
• Het molecuul bestaat uit 2 identieke kettingen (heavy chains) met een moleculair gewicht van
ongeveer 200.000, met daarbij vier lichte ketens (light chains) die ieder ong. 20.000 wegen
staarten.
o Lichte ketens RLC en ELC
▪ Nog geen eenduidige functie van ontdekt.
o Zware ketens staart en kopjes
• De samenstelling van de lichte ketens verschillen bij de snelle en langzame spieren.
Myosine kan in twee major fragmenten worden verdeeld.
• S1 of de kopjes hebben een plekje waar actine kan binden en ook een plekje waar ATP kan
binden (ATPase activiteit) .
o ATP ontkoppelen van actine en myosine.
• S2 is het flexibele deel + de staart en bindt de myosine moleculen om zo de dikke filamenten
te vormen.
o Een dik filament bestaat uit ongeveer 300 gerangschikte moleculen en de kopjes
wijzen in de tegenovergestelde richtingen in de twee helften van het filament.
o 10% v/d lengte van sarcomeer (in het midden) bestaat uit alleen staart.
3
, ZZline
line Actin Myosin
Myosin ZZ line
line
Actin Titin
Titin
Eén mysosine filament heeft interactie met 6 actine filamenten
Elk actine filament kan binden met drie myosine filament.
Zie afbeelding rood = myosine, geel = actine.
A I A
M H
Z Z Z
• I-regio = geen overlap van myosine en actine alleen actine en in het midden. De Z-lijn (licht
op een microscoop isotropisch).
• A-regio = (donker onder een microscoop anisotropisch)
• H-zone = de zone in de A-band weer er geen overlap is, alleen myosine.
• M-lijn = midden van de myosine (geen kopjes, alleen staart) proteïnen zorgen voor deze
lijn.
• De A-band is constant (omdat de myosine niet van lengte veranderd) maar de I-regio verschilt
van lengte als een spier samentrekt.
Outside
Basement membrane
Structurele proteïnen
Er zijn verschillende eiwitten om de opbouw van de sarcomeer in Laminin
stand te houden. Sarcomeren liggen niet los in een myofibril.
Sarcolemma α DG
Titine SG SG
SG SG
β DG
• Een heel lang eiwit (1 µm) dat van de Z-lijn tot e M-lijn loopt. Dystrobrevin
• Zorgt voor longitudinale stabiliteit in de sarcomeer (van
ST
ST
N
Dystrophin N
vooral de dikke filamenten).
Nebulin
• Ook een groot eiwit gevonden in binding met actine vlak bij Inside
F-actin
Z-lijn.
• Het zorgt voor sterkte van de dunne filamenten in de lengte.
α-actinine
• Zit in de Z-lijn en bindt de actinefilamenten samen.
Desmine
• Koppelt de Z-lijnen van aangrenzende myofibrillen aan elkaar en houdt ze (parallel) aan elkaar.
Dystrofine
• Nog een groot eiwit, verankert het hele gebeuren aan het ‘oppervlakte-membraan’ en, via
bindingen met andere eiwitten zoals dystroglycan, sarcoglycan en laminine, bindt het met
basale membraan (epithelium ligt hier net op).
• Oftewel het vormt de verbinding tussen de binnen- en buitenkant van de spiercellen (tussen
actine en sarcolemma)
o De precieze functie van deze eiwitten zijn onbekend, maar het ontbreken ervan zorgt
voor problemen:
o Mutatie op het X-chromosoom zorgt voor Duchenne (of Becker) afsterven van
spiercellen, max. 30 jaar te leven.
▪ Vrouwen zijn draagster, mannen krijgen de ziekte.
4
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper mariekevanschie. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €6,49. Je zit daarna nergens aan vast.
