Dit is een volledige samenvatting van H18: Eiwitten (inclusief begrippen lijsten per paragraaf en plaatjes uit het boek.)
Tip: Gebruik tijdens het leren de binastabellen die staan aangegeven bij de theorie blokken in de samenvatting. Succes!
Afwerking polypeptideketen
- Eiwitten krijgen tijdens hun vorming een adreslabel mee, om ze naar de juiste plek te brengen.
- Polypeptideketen (adreslabel)
Ribosoom koppelt aan het ER (Binas 71J)
1. Het signaalherkenningsmolecuul (SHM) hecht aan een adreslabel en blokkeert tijdelijk de
translatie.
2. SHM bindt aan de SHM-receptor; het ribosoom hecht aan de receptor op het ER.
3. GTP bindt aan SHM en zijn receptor; het erbij horende eiwitpoortje opent, de polypeptideketen
komt in het ER.
4. GTP heeft zijn energie afgegeven (splitst in GDP en pi), SHM komt los van de receptor.
5. Een enzym knipt het adreslabel los. De translatie gaat verder; de groeiende polypeptideketen komt
in het ER terecht.
6. De voltooide polypeptideketen komt los in het ER, het ribosoom komt vrij van de SHM-receptor
en het eiwitpoortje sluit.
Omzetting naar een eiwit (Binas79C en D)
1. In het (ruw en glad) ER begint de omzetting naar een eiwit →de polypeptideketen krijgt zijn
ruimtelijke eiwitstructuur.
2. Via transportblaasjes gaat het eiwit van het glad ER naar het Golgi-systeem.
3. Hier ontstaat de definitieve eiwitvorm.
4. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes, afhankelijk van het
adreslabel van hun eindbestemming.
3 verschillende eindbestemmingen
1. Een transportblaasje brengt via exocytose het product (hormoon, enzym) de cel uit.
2. De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan (bijv als receptor).
3. De eiwitten zijn de enzymen van het lysosoom.
→Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af.
Ruimtelijke structuur (Binas 67H2)
- Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
- De volgorde en het aantal van elk type aminozuur bepalen de primaire structuur van een eiwit.
- De secundaire structuur ontstaat door waterstofbruggen binnen een polypeptideketen. Hierbij
ontstaat een α-helix of een β-plaat.
- De tertiaire structuur is de driedimensionale structuur, ontstaan door vanderwaalskrachten, H-
bruggen, S-bruggen of verschillen in elektrische lading.
- Een quaternaire structuur, zoals bij hemoglobine, ontstaat als twee of meer polypeptideketens
één groot eiwit vormen.
Vouwen van eiwitten
- Chaperonne-eiwitten vouwen verkeerd gevouwen eiwitten opnieuw tot ze de juiste structuur
hebben.
→Lukt dit niet, dan breekt de cel de verkeerd gevormde eiwit af.
- Door hoge koorts zullen meer eiwitmoleculen van vorm veranderen.
→Aantal chaperonnes neemt toe en herstellen de vorm van de beschadigde eiwitmoleculen.
- Chaperonnes herstellen de tertiaire structuur van de eiwitten.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper vsanne. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
