Samenvatting
Samenvatting biochemie
- Vak
- Instelling
Samenvatting van het deel biochemie (incl boek)
[Meer zien]Voorbeeld 4 van de 116 pagina's
Voorbeeld 4 van de 116 pagina's
In winkelwagen
In winkelwagen
gesponsord bericht van onze partner
Verkoper
Volgenlottecresens
Ontvangen beoordelingen
Voorbeeld van de inhoud
BiochemieBiomoleculen
1.1 Basiseigenschappen van de verschillende aminozuren
‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen. De 3D vorm v.e.
molecuul is cruciaal voor de werking (vb. R- of S-thalidomide, S-vorm bindt aan eiwit dat instaat voor
regeling van ledematen, R-vorm bindt aan receptoren die instaan voor de misselijkheid).
Aminozuren: algemene structuur en optische eigenschappen 🡪 eigenschappen en structuren zijn zeer
belangrijk bij aminozuren
Bij levende wezens komt vooral L-vorm voor, uitzonderlijk D-vorm bij bepaalde peptiden bij bacteriën
1.1.1 Verschillende klasse
🡺 Niet polair, alifatische R groep
🡺 Positief geladen R groep
🡺 Polair, ongeladen R groep
🡺 Negatief geladen R groep
🡺 Aromatische R groep
1.1.2 Verband structuur en functies
Non-polaire aminozuren, met alifatische R-groepen
Glycine
🡺 Niet-asymmetrisch
🡺 Kleinste AZ, want gn zijketens
🡪 aan eiwitketen grotere conformationele
flexibiliteit
= binding naar volgende AZ rotatie mogelijk, kunnen botsingen ontstaan door grote R groep,
bij H groep is er meer rotatie mogelijk. Op scharnierplaats grotere flexibiliteit nodig = glycines
inzetten
🡺 Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties
Alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine
🡺 Inert en alifatisch
🡺 Niet-polair en hydrofoob
🡺 Draagt geen functionele groepen
🡺 Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten (stabiliseert eiwitstructuur door
hydrofobe interacties)
🡺 Kunnen bijdragen tot structuur eiwit door ruimte die ze innemen door uitstekende zijketens
\*
PAGE
, 🡺 In vitro mutagenese; moleculaire schaar: ergens een stukje afknippen en deze bij een ander
als het ware inbrengen (bv.: codon dat codeert voor lucine vervangen door codon dat
codeert voor alanine). Maakt mogelijk om via omweg bepaalde AZ in een eiwit te vervangen
door een ander AZ 🡪 effect werking eiwit
AZ met aromatische R-groepen
Fenylalanine
🡺 Zijring lijkend op benzeenring
🡺 Zeer hydrofoob en weinig reactief
🡺 Apolair
Tyrosine
🡺 R-keten + OH-groep 🡪 intermediair polair
🡺 OH-groep kan deelnemen aan vorming van H-bruggen
🡺 OH-groep ! functionele groep in enzymen
🡺 OH-groep ! in eiwitten, kan gefosforyleerd worden door tyrosinekinasen: ! signaaltransductie
Tryptofaan
🡺 Stikstof in indolring 🡪 intermediair polair
🡺 Grootste zijketen van alle (standaard) AZ
🡺 Zeldzaam
Aromatische R-groepen kunnen uv-licht absorberen = wordt gebruikt door onderzoekers om
concentratie van eiwitten kunnen meten in een opl (! Verschillende geneesmiddelen zijn eiwitten)
Men kan dit doen door licht door een cuvet te sturen, (golflengte waarbij eiwitten zoveel mogelijk
licht absorberen, groter verschil om achteraf te detecteren) Vergelijken v. deze absorptie met
absorptie door standaardstalen (con gekend) levert de concentratie vh eiwitstaal.
AZ met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne
🡺 SH-groep (sulfhydryl) zorgt voor polariteit van cysteïne
🡺 AZ ioniseert op licht alkalische pH (pKa = 8,2)
🡺 Door oxidatie vorming v disulfide (= cystine), indien dit gevormd wordt tussen ≠ delen 🡪
disulfidebrug (! 3D-structuur)
🡺 Ionisatie SH 🡪 S- + H+ genereert sterk nucleofiele zwavelgroep 🡪 reactief 🡪 cysteïne ! AZ in
katalytisch centrum v enzymen (Coenzyme A afsplitsen = trage reactie)
Serine en threonine
🡺 OH-groep 🡪 polair
🡺 OH-groepen functioneren als H-donor en H-acceptor in vormen v H-bruggen
🡺 Kunnen w gefosforyleerd
Asparagine en glutamine
🡺 Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 Polair (relatief)
🡺 Via zijketen H doneren of accepteren bij vorming v H-bruggen
Proline
🡺 Cyclische structuur + gematigd polair
\*
PAGE
, 🡺 Amino-groep kan nt roteren (rigide conformatie) 🡪 ↘ structurele flexibiliteit v proline
bevattende polypeptideketens (amide groep kan nt deelnemen aan vorming v H-bruggen)
🡺 Knikvorming in peptideketens 🡪 scherpe bochten binnen eiwitketen = ! voor complexiteit
a) α-koolstoffen theoretisch trans- of cispositie, in natuur vooral trans (cis zijgroepen te
dicht bij elkaar).
b) Op figuur cisschikking zorgt ervoor dat R-groep niet zo dicht bij alifatisch zijgroep staat
als bij andere AZ 🡪 schikking w getolereerd. 20% v bindingen waarin proline is betrokken
is cisconfiguratie 🡪 voorkomen ve proline in peptideketen verhoogt kans op ‘knik’
AZ met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine
🡺 Lysine heeft 2e primaire aminogroep op ε-positie v alifatische zijketen
🡺 Arginine heeft positief geladen guanidinogroep
🡺 pKa ~ 10 🡪 sterk positief geladen op fysiologische pH
Histidine
🡺 Imidazol R-groep
🡺 pKa ~ 7 (bij fysiologische pH +/- evenveel histidine in geladen als in niet geladen toestand,
kan dus zowel gebruikt w als elektrofiel als nucleofiel)
🡺 Niet geladen vorm heeft 1 N-atoom dat een elektrofiel is en een donor voor
waterstofbinding, andere N-atoom (zonder H) een nucleofiel is en acceptor voor
waterstofbinding
🡺 Nucleofiele N = effectieve nucleofiele katalysator en ! katalytisch centrum enzymen
🡺 Niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd (mogelijke protonacceptor)
🡺 Geladen vorm histidine op het 2e N-atoom geprotoneerd (mogelijke protondonor) en ook
deze vorm komt voor als 2 tautomeren. Protonering heft nucleofiliciteit N-atoom op
🡺 Imidazolzijketen = veelzijdige zijketen, bij pH 7 kan optreden als elektrofiel, nucleofiel, een
H+-donor en een H+-acceptor.
AZ met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur
🡺 AZ hebben carboxylgroepen in de zijketens met een pKa van 3,65 (Asp) en 4,25 (Glu)
🡺 Volledig geïoniseerd bij pH 7 🡪 zeer polair
🡺 Door sterk negatieve lading 🡪 metalen en kationen cheleren
\*
PAGE
, 1.2 Basiseigenschappen van de verschillende suikers (dia 37)
1.2.1 Structuur en rol van enkele belangrijke mono- en disachariden
Structuur en rol van glucose, fructose, galactose, ribose, maltose, lactose en sucrose
\*
PAGE
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper lottecresens. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,79. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 53022 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen