In de Celbiologie staat de eukaryote cel centraal en dan de met name de eukaryote cel zoals die deel uitmaakt van een meercellig organisme. In deze samenvatting worden onder andere de volgende onderdelen beschreven: Het moleculaire mechanisme van een aantal geselecteerde fenomenen, zoals de assembl...
Hoofdstuk 3 Proteins
Eiwit
Een eiwit bestaat uit een lange, onvertakte keten van aminozuren. De aminozuren zijn met elkaar
verbonden via peptidebindingen. Om deze reden worden eiwitten ook wel polypeptiden genoemd.
-Opbouw
Een repeterende sequentie van atomen = kern, polypeptide backbone.
Zijketens = aminozuren, niet betrokken in het vormen van een peptidebinding.
-Soorten
o 20 verschillende soorten.
o Nonpolair, ongeladen polair, positief of negatief geladen.
-Vouwing
Het vouwen van een eiwit is gedeeltelijk beperkt doordat het grootste deel van het eiwit niet
kan draaien. Alleen tussen de middelste C en de N-terminus (phi)/C-terminus (psi) kan
draaiing optreden. Deze draaiing kan worden weergegeven in een Ramachandran plot.
-Afhankelijk van
o Noncovalente verbindingen van atomen in de peptide backbone en in de zijketens.
Zorgen er ook voor dat een polypeptide keten op een bepaalde manier gevouwen
blijft. 1 = zwak, meer = sterk.
-Soorten
Hydrogen bonds.
Electrostatic attractions.
Van der Waals attractions.
o Hydrophobic clustering force
-Werking
Hydrofobe moleculen worden naar elkaar toe getrokken in een waterige
omgeving.
Het is dus belangrijk hoe de polaire en nonpolaire zijketens zijn georiënteerd.
De nonpolaire zijketens zijn vaak in het midden van het molecuul gevestigd
om zo het contact met water te verminderen.
Polaire zijketens worden vaker aan de buitenkant gevestigd zodat deze
hydrofobe interacties aan kunnen gaan met het water en andere polaire
moleculen.
o Chaperones = Assisteren vaak in de vouwing van een eiwit.
-Werking
Binden aan deels gevouwen polypeptide ketens en helpen zo om op de beste
manier (qua energie) verder te vouwen.
Helpen ook in het voorkomen van een vroegtijdige binding tussen de
hydrofobe regionen en de nieuwe peptideketens.
o Bij binding aan een ander molecuul/cel kan de conformatie lichtelijk veranderen.
-Patronen
o α-helix = Resulteert uit een waterstofbrug tussen de N-H en C=O groepen.
-Opbouw
N-H groep Naar boven gericht en positieve lading.
C=O groep Naar onder gericht en negatieve lading.
Waterstofbrug tussen elk 4e peptidebinding.
-Variatie
> SH2-protein = Twee α-helixen en een 3-strengs antiparallele β-
sheet.
> Coiled-coin = Wanneer twee of meer α-helixen om elkaar heen
wikkelen (nonpolaire deel vaak aan een kant)
Veel in celmembranen
o β-sheet = Resulteert uit een waterstofbrug tussen de N-H en C=O groepen.
-Opbouw
Kan parallel (dezelfde richting) of antiparallel (niet dezelfde richting) zijn.
De uiteindelijke conformatie is meestal degene met de laagste vrije energie.
, -Denaturatie
Het verbreken van noncovalente interacties wat leidt tot een verlies van de natuurlijke vorm
van het eiwit.
Wanneer de oplossing voor het denatureren verwijderd wordt van het eiwit, renatureert het
eiwit vaak weer in de originele conformatie Het eiwit bevat dus alle informatie voor het
aannemen van de 3-demensionale structuur
-Domeinen
Een substructuur geproduceerd door een deel van een polypeptideketen die onafhankelijk van
de rest van het eiwit kan vouwen tot een compacte, stabiele structuur.
Waarschijnlijk ontstaan door het random bij elkaar komen van losse stukken DNA.
-Opbouw
o 40-350 aminozuren.
o Modulair deel (delen uitwisselbaar).
o Veel grote eiwitten zijn hieruit opgebouwd.
o Domeinen zijn verbonden via korte polypeptide ketens die als hinge kunnen dienen.
-Variaties
o Domain shuffling = Ontstaan van veel grote eiwitten door het samenvoegen van al
bestaande domeinen in nieuwe combinaties.
-Families
Eiwitten kunnen worden onderverdeeld in families
-Kenmerken
o Bij sommige familiaire eiwitten is de aminozuursequentie door de jaren heen zo
veranderd van elkaar, dat er naar de 3-d structuur moet worden gekeken om te
achterhalen of ze familie van elkaar zijn.
Meestal hebben eiwitten grotendeels dezelfde structuur bij een aminozuur
overeenkomt van meer dan 25%.
-Functie
Binding
-Werking
o Grote specificiteit.
o De mogelijkheid voor een eiwit om selectief en met een hoge affiniteit te binden aan
zijn ligand hangt af van de vorming van meerdere zwakke covalente verbindingen
zoals: waterstofbruggen, elektrostatische interacties en van der Waals interacties.
-Begrippen
o Ligand binding site = De plek op het eiwit wat bindt aan het ligand.
o Ligand = De substantie die wordt gebonden door het eiwit.
-Regulatie
Positieve regulatie.
-Werking
> Een eiwit heeft 2 domeinen. Zowel molecuul X als glucose binden het
beste aan de gesloten vorm (actief) van dit eiwit.
> Wanneer alleen glucose aanwezig is in de oplossing zal het grootste
deel van de aanwezige eiwitten niet actief zijn.
> Wanneer alleen molecuul X aanwezig is in de oplossing zal het
grootste deel van de aanwezige eiwitten niet actief zijn.
> Wanneer zowel molecuul X als glucose aanwezig zijn in de oplossing
zal het grootste deel van de aanwezige eiwitten actief zijn.
> Dus: Molecuul X en glucose binden cooperatively aan het eiwit.
Negatieve regulatie
-Werking
> Een eiwit heeft 2 domeinen. Molecuul X heeft de voorkeur voor een
open conformatie (niet actief) en glucose heeft voorkeur voor een
gesloten conformatie (actief).
> Beide stoffen zorgen ervoor dat het eiwit een andere conformatie
aanneemt. Wanneer beide stoffen aanwezig zijn in de oplossing
zullen er dus eiwitten met verschillende conformatie aanwezig zijn.
> Dus: Molecuul X en glucose hebben een quantitatively
reciprocal relatie
-Vorming
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper ElisaJaarsma. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,49. Je zit daarna nergens aan vast.
