100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Samenvatting BMW-Moleculen: jaar 1 blok 3: Hoorcolleges Eiwitten en Enzymen €3,48
In winkelwagen

Samenvatting

Samenvatting BMW-Moleculen: jaar 1 blok 3: Hoorcolleges Eiwitten en Enzymen

 38 keer bekeken  0 keer verkocht

BMW-Moleculen: jaar 1 blok 3: Hoorcolleges Eiwitten en Enzymen. Alle stof die je nodig hebt voor het tentamen.

Voorbeeld 3 van de 27  pagina's

  • 23 mei 2019
  • 27
  • 2018/2019
  • Samenvatting
Alle documenten voor dit vak (78)
avatar-seller
nika29
Moleculen: hoorcollege aantekeningen: eiwitten en
enzymen
HC1&2: eiwitten en enzymen: structuur-functie relaties: hemoglobine

Eiwitstructuur

- Primaire structuur: volgorde van aminozuren van een eiwit, van de N- naar de C-terminus
o Peptidebinding: binding tussen aminozuren.
o Twee isomeren: de L- en de D-aminozuren. In de natuur alleen maar L-aminozuren in
eiwitten.
o De zijketen bepaalt wat voor aminozuur je hebt.
- Secundaire structuur: wordt grotendeels door de primaire structuur bepaald.
o Peptide-binding is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar. Dit komt door resonantie.
o Waterstofbruggen tussen H en O en H en N. Bijvoorbeeld tussen carbonyl-
aminogroep van peptide-bindingen.
o Twee cysteïnes kunnen een zwavelbrug vormen en zo een secundaire (maar ook
tertiaire/quaternaire) structuur verstevigen.
 Kan alleen wanneer hij geoxideerd wordt.




o α-helix
 Rechtsdraaiende helix
 Per winding 3.6 residuen, 1,5 Ångström tussen aminozuren: zeer compact
 Alle hoofdketens C=O en H-N vormen H-bruggen, residue is n+4.
 Zijketens steken naar buiten omdat ze niet in de helix passen
o Aan de primaire structuur kan je vaak al voorspelen waar er een α-helix zit.
 Sommige aminozuren vormen makkelijker een α-helix dan andere. Dit hangt
af van o.a. lading en sterische hindering van de zijketen.
 Minder gunstig: V-T-D-N-P
 Gunstiger: A-R-L-M-K
o β-sheet:
 Meerdere strands vormen een sheet
 Hoofdketen vrijwel gestrekt, 3,5 Ångström tussen aminozuren
 Alle hoofdketen C=O en N-H vormen H-bruggen
 Zijketens steken uit het vlak van de sheet
 De ketens zijn parallel of anti-parallel




~1~

,- Tertiaire structuur: geeft aan hoe de verschillende α-helices of β-sheets met elkaar
verbonden zijn.
o Eiwitten zijn vaak amfipathisch: binnenkant eiwit bevat niet-polaire aminozuren
(hydrofoob) en de buitenkant van een eiwit bevat aminozuren met geladen of
polaire zijgroepen (hydrofiel).
 Uitzondering: in celmembraan porines waarbij de buitenkant juist hydrofoob
is.
o β-pleated sheets en α-helices zijn gelinkt via loops. Loop wordt gestabiliseerd m.b.v.
waterstofbruggen.
o Het eiwit neemt een conformatie aan met een zo laag mogelijke energie.
o 3D structuren worden bepaald door de aminozuurvolgorde en gevormd door niet-
covalente (vanderwaalskrachten, zoutbruggen, H-bruggen, etc.) en soms covalente
(S-S brug) interacties.
o 3D structuren zijn lastig om te voorspellen.
- Quaternaire structuur: meerdere eiwitten die samen één complex vormen.
o Heterodimeer: twee verschillende eiwitten.
o Apoptosome is een hepta(7)meer van heterodimeren van Apaf-1 en Cytochrome C
(dus 14 eiwitten).
o Bijna altijd niet-covalente bindingen.
- Zwavelbruggen: helpen soms zowel tertiaire als quaternaire structuren stabiliseren
o Inter- en intramoleculair (intra=binnen één keten, inter= tussen twee ketens).
- Post-translationele modificatie: kan de 3D-structuur drastisch beïnvloeden (zowel tertiaire
als quaternair).
o Fosforylatie: PO4: Ser, Thr, Tyr (OH groep)
o Methylatie: CH3: Lys, Arg (+)
o Ubiquitinylatie, enz.
 Negatieve groepen willen graag aan de buitenkant, bij de waterige oplossing
zitten.




~2~

, Secundaire, tertiaire en quaternaire structuren in actie

Myoglobine:

- Eerste eiwit waarvan de kristalstructuur bekend was
- Spiereiwit
- Functie: opslag van zuurstof in weefsels/spieren
- Bevat een prothetische groep: heem: een stuk van een eiwit dat geen eiwit is. Het is een
molecuul dat in het eiwit zit en daar permanent in zit om de functie van het eiwit uit te
voeren. Altijd een onderdeel van het eiwit.
o Heem: bestaat uit protoporphyrine en een ijzerion (Fe 2+). Het ijzerion wordt gebruikt
om de zuurstof te binden. Eén kant hydrofiel, andere hydrofoob. De hydrofiele kant
is negatief geladen (zuurgroep).
o Heemgroep bindt in hydrofobe groef. Altijd 6 bindingen aan ijzer: 4 van
protoporfyrine ring. Proximale histidine bindt aan 5 e positie van Fe2+. Distale
histidine bindt aan 6e positie van Fe2+. Zuurstof bindt aan de 6e positie van Fe2+.
- Wanneer zuurstof niet gebonden is kan de distale histidine geen invloed uitoefenen op ijzer.
De proximale histidine bindt wel aan ijzer en trekt hem net een beetje onder het vlak van de
protoporfyrine ring. Dit is niet zo’n goede energetische situatie: je wilt liever dat het
symmetrisch is. Hierdoor wil hij graag zuurstof binden. Als hij namelijk zuurstof bindt komt
ijzer weer in het vlak te staan: fijnere energetische situatie.
o Bij myoglobine maakt dit niet zo veel uit, bij hemoglobine wel.




Hemoglobine: tetrameer van myoglobine.


~3~

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper nika29. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,48. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 52510 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€3,48
  • (0)
In winkelwagen
Toegevoegd