Samenvatting
Samenvatting hoofdstuk 4: eiwit
- Instelling
- Vrije Universiteit Amsterdam (VU)
Samenvatting hoofdstuk 4: eiwit van het boek Essential Cell Biology voor biochemie aan de Vrije Universiteit Amsterdam
[Meer zien]Voorbeeld 1 van de 4 pagina's
Voorbeeld 1 van de 4 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Gekoppeld boek
Titel boek:
Auteur(s):
- Uitgave:
- ISBN:
- Druk:
Voorbeeld van de inhoud
Hoofdstuk 4Functies eiwitten
- Enzymen – katalyseren van het vormen of afbreken van een binding
- Structuureiwitten (collageen) – helpen bij opbouw cellen en weefsels
- Transporteiwitten (hemoglobine vervoert zuurstof) – meedragen van kleine moleculen
of ionen
- Motoreiwitten (myosine) – zorgen voor beweging in cellen en weefsels
- Opslag eiwitten – aminozuren of ionen opslaan
- Signaaleiwitten (insuline) – overbrengen van signalen van cel naar cel
- Receptoreiwitten (rhodopsin) – signalen opvangen en overbrengen naar de cel
- Genregulatie eiwitten – binden aan DNA om genen aan of uit te zetten.
Parameters die werking en structuur eiwitten bepalen:
Omgeving
Aminozuursamenstelling en volgorde
Secundaire en tertiaire structuur
Post-translationele modificaties
Opbouw eiwit
Aminozuren zitten aan elkaar door covalente peptide bindingen. Eiwitten zijn daarom
polypeptiden. Aan de uiteinden zit een aminogroep (NH3) en een carboxyl groep (COOH). De
kant waar de NH3 zit wordt de N-terminus genoemd, de kant waar de COOH zit wordt de C-
terminus genoemd.
Elk type eiwit vouwt zich in een bepaalde 3D structuur, die afhangt van de volgorde van
aminozuren in de polypeptideketen. Een eiwit kan weer ontvouwen (denatureren) door de
niet-covalente bindingen te verbreken. Zo verandert het eiwit weer in een polypeptideketen
dat zijn vorm is verloren. Onder goede omstandigheden kan er daarna weer renaturation
plaatsvinden. Het eiwit hervouwt zich spontaan in de oude vorm. Dat een eiwit zich uit
zichzelf weer kan terugvouwen geeft maar aan dat de informatie
voor de structuur van het eiwit ligt in de aminozuurvolgorde.
Eiwitstructuur
Primaire
Secundaire a helix en b sheet
Tertiaire
Quartenaire
Primaire structuur: de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur: waterstofbruggen tussen de Carbonylgroep en aminogroep.
Aminozuren aan elkaar gekoppeld door peptidebinding. Niet flexibele binding,
transverbinding. Dus de (C=O) binding is tegenovergesteld aan de N-H binding. Tussen 2
bindingen zit een flexibelere binding, daartussen vindt dus rotatie plaats. Vouwing van de
polypeptideketen kan dus door deze rotatie, maar ook mbv de waterstofbruggen.
De secundaire structuur is een lokale vouwing in een 3D structuur, zoals de a-helix en B-
sheet.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper mpn236. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,49. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 52510 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen