College aantekeningen
College aantekeningen Cel tot molecuul (DB1-CM)
- Instelling
- Universiteit Utrecht (UU)
Dit document bevat alle aantekeningen van alle hoorcolleges van het eerstejaars diergeneeskunde vak "van Cel tot Molecuul".
[Meer zien]Voorbeeld 10 van de 84 pagina's
Voorbeeld 10 van de 84 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Voorbeeld van de inhoud
Van Cel tot MolecuulDiergeneeskunde jaar 1, semester 1, door Elise van Gool
Hoorcollege 1: introductie en opbouw van het vak (11-9-2023)
Docent = Martin Houweling
17 colleges
17 zelfstudies
14 werkcolleges
2 practica → 10% van het eindcijfer
2 meerkeuzevragen tussentoetsjes → 10%
Schriftelijk eindtentamen (voornamelijk open en een paar meerkeuze) → 80%
Welke structuurformules moet je kennen?
Zie zelfstudie 1 p3.
- Alle structuurformules kunnen herkennen
- Aantal kunnen tekenen:
o Glucose
o Pyruvaat
o Lactaat
o Oxaloacetaat
o acetylCoA
o acyl-CoA
o triacylglycerol
o palmitaat
o alanine
o glycine
o glutamaat
o glycerol
o ureum
o acetaat
o butyraat
o propionaat
o acetoacetaat
o 3-hydroxybutyraat
Pagina 1 van 84
,zelfstudie 1: VWO opfrissertje
Key functional groups in biochemistry:
Pagina 2 van 84
,Hoorcollege 2: eiwit structuren en de rol van vitamines (12-9-2023)
Water:
- Water is het belangrijkste molecuul voor al het
leven op aarde, zonder water is er geen leven
mogelijk
- H2O heeft een elektropositieve en een
elektronegatieve kant. Dit komt doordat zuurstof
harder trekt aan de gedeelde elektronen dan
waterstof.
- Water heeft een dipoolmoment = het verschil in de
elektronegativiteit van atomen van een molecuul
(tussen 0.4 en 1.6)
- Door de speciale eigenschappen van water kunnen
er stoffen in oplossen:
o Ionische stoffen: stoffen zoals natrium chloride kunnen oplossen in water doordat de
positieve Na+ aan worden getrokken door de elektronegatieve zuurstof kant van water en
de negatieve Cl- wordt aangetrokken door de elektropositieve kant van water.
o Polaire stoffen: bijvoorbeeld ureum lossen op in water omdat
ze waterstofbruggen kunnen vormen met de omringende
water moleculen.
- Waterstofbruggen kunnen
gevormd worden tussen NH(2)
(amine) en OH (hydroxyl)
bindingen
- Een waterstofbrug is langer en
minder sterk dan een covalente
binding tussen atomen van
moleculen.
- Door water toe te voegen aan
moleculen die zijn gebonden via een waterstofbrug, kan je de moleculen uit elkaar halen =
hydrolyse
- Waterstofbruggen zijn belangrijk bij de vouwing van eiwitten, omdat aminozuren met bepaalde
restgroepen waterstofbruggen met elkaar kunnen vormen en die delen daardoor naar elkaar toe
zullen vouwen.
- In DNA en RNA zijn waterstofbruggen ook heel belangrijk, want Adenine en Thymine/Uracil en
Guanine en Cytosine zullen waterstofbruggen vormen
Pagina 3 van 84
,Functies van eiwitten:
- Enzymen
- Structurele eiwitten
- Transport eiwitten
- Motor eiwitten
- Opslag eiwitten
- Signaal eiwitten
- Receptor eiwitten
- Genregulatie eiwitten
- Etc.
De bouwstenen van eiwitten zijn 20 L2 aminozuren (= hetzelfde als alfa aminozuren)
= aminozuren waarbij de carboxyl groep en de aminogroep aan hetzelfde C-atoom gebonden zijn
Aminozuren komen voor in non-ionized en ionized form:
- Of een aminozuur COOH of COO-/ H2N of H3N+ heeft, hangt af van het feit of de omgeving zuur of
basisch is. In een zure omgeving is de pH laag en is er veel H+ aanwezig in de omgeving, COOH kan
z’n H dus niet afstaan. In een basische omgeving zit er niet veel H+ in de omgeving en wordt de H
van COOH afgegeven en heb je dus COO-
- Eiwitten hebben een volkomen gelijkmatige hoofdketen (backbone) en alleen de zijketens variëren.
Er zijn verschillende componenten die aan de lading van het gehele eiwit bij kunnen dragen:
o De amino terminale NH3+
o De corboxyterminale COO-
▪ Bovenstaande twee komen maar 1 keer in het hele eiwit voor en hebben dus niet
veel effect in een groot eiwit.
o En bepaalde zijketens
Pagina 4 van 84
,Er zijn 4 groepen aminozuren:
- Positief geladen (bij neutrale pH) = basisch
Arginine is voor katten
een essentieel
aminozuur omdat ze
het niet zelf aan
kunnen maken, ze
moeten het dus
binnen krijgen via hun
voeding, dit geldt niet
zo voor de meeste
andere zoogdieren.
- Negatief geladen (bij neutrale pH) = zuur
- Ongeladen polair (hydrofiel) (bij neutrale pH)
en cysteïne (als de zijketens de dipolen N-H, OH of S-H bevatten zijn ze polair omdat ze H-bruggen
kunnen vormen met andere polaire zijketens)
Pagina 5 van 84
, - Ongeladen apolair (hydrofoob) (bij neutrale pH)
3 typen niet covalente bindingen: → helpen
bij de ruimtelijke vouwing van eiwitten
1. Elektrostatische attracties
(sterkst)
2. Waterstofbruggen
3. Van der Waals interacties
(zwaksts)
Een eiwit zal zich altijd vouwen naar de
meest energetisch voordelige vorm
- Dus de hydrofobe delen van
aminozuren naar binnen en de
hydrofiele delen naar buiten
- Dit vouwen gaat in principe automatisch (soms krijgen de eiwitten hulp van chaperonnes tijdens
de vouwing)
Eiwitten kunnen hun vorm verliezen door denaturatie:
dit kan optreden door de aanwezigheid van ureum, hoge temperaturen of een verkeerde pH.
- Denaturatie door ureum kan ongedaan gemaakt worden als de ureum concentratie weer afneemt.
In veel andere gevallen is denaturatie onomkeerbaar.
Pagina 6 van 84
,Twee belangrijke vouwingsmotieven (secundaire structuur) zijn:
- Alfa helices
Een bekend eiwit met voornamelijk alfa helices is ferritin → belangrijk bij de opslag van ijzer
Coiled coil = twee of meer alfa helices die om elkaar heen worden gedraaid
o Alfa keratine (2)
o Collageen (3)
▪ Doordat meerdere alfa helices om elkaar heen
worden gedraaidis de structuur enorm sterk. In
collageen zit telkens aan de binnenkant het aminozuur glycine, dit is het kleinste
aminozuur (allen H als restgroep). Doordat glycine in het midden zit en
waterstofbruggen vormt kan het geheel heel strak opgevouwen worden.
1 = alfa helix
2 = loop/turn
3 = beta sheet
Pagina 7 van 84
, - Beta sheets
Beta sheets kunnen parallel (B) of antiparallel (A) lopen:
Een eiwit met veel bèta sheets is een vetzuurbindend eiwit → vetzuurbindende eiwitten zijn nodig
in het lichaam omdat vetzuren niet oplossen in water
o Beide structuren worden gestabiliseerd door de vorming van H-bruggen tussen de N-H en
O=C van de peptidebindingen
Eiwitten zijn grote macro-moleculen = 5500 DALTON tot 220 kD
Primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur:
Pagina 8 van 84
,zelfstudie 2: eiwitstructuren
Chapter 3:
Aminozuren bestaan uit:
- Centraal C atoom
- Amino groep (NH3)
- Carboxyl groep (COOH)
- Waterstof atoom (H)
- Zij groep (R)
Aminozuren komen voor in twee conformaties:
D en L → bij het vormen van eiwitten wordt alleen gebruik gemaakt van L aminozuren
Lading van de groepen:
Alle aminozuren hebben minstens twee geladen groepen, dit zijn
de amino- en carboxylgroepen
Vrije aminozuren in neutrale pH zijn dipolaire ionen
- De aminogroep is protonated (NH3+)
- De carboxyl groep is deprotonated (COO-)
Wanneer het aminozuur zich in een zure omgeving bevindt
(pH=1) dan zal de aminogroep protonated zijn (NH3+) en de
carboxylgroep ook (COOH) (er zijn immers veel H+ beschikbaar
in het milieu dus ze zitten overal waar ze kunnen)
Als de pH omhoog gaat dan zal de carboxylgroep als eerste zijn
proton afgeven (want de pKa voor de carboxylgroep ~2.5) dan
heb je dus NH3+ en COO-
De dipolaire vorm zal blijven bestaan tot ~pH=9.5 (=pKa
aminogroep) dan raakt ook de aminogroep zijn proton kwijt (NH2)
- Onder fysiologische omstandigheden (dus in de cel) komen aminozuren voor in de dipolaire vorm
Je kan dus aan de hand van bovenstaand plaatje bepalen dat de carboxyl pKa 2.5 en de amino pKa 9.5 is
Er zijn 20 soorten aminozuren die allemaal verschillen in hun zijgroep
Deze zijn in te delen in 4 groepen op basis van hun karakteristieken in de R groepen:
1. Hydrofobe nonpolaire aminozuren
o Hebben zijgroepen die voornamelijk bestaan uit C en H
2. Polaire aminozuren
o Hebben een elektronegatief elektron in hun zijgroep
o Hebben N-H, O-H of S-H groep
o De H trekt minder hard aan de gedeelde elektronen dan het andere atoom waardoor een
lichte negativiteit ontstaat, waardoor waterstofbruggen gevormd kunnen worden
3. Positief geladen aminozuren (positief bij fysiologisch neutrale pH = 7,4)
o lysine, arginine, histidine
4. Negatief geladen aminozuren (positief bij fysiologisch neutrale pH = 7,4)
o Alleen aspartaat en glutamaat
Hydrofobic effect = de neiging van hydrofobe groepen om samen te clusteren in het midden van een eiwit
Pagina 9 van 84
, Ionizable = ioniseerbaar = een elektron kwijtraken of erbij krijgen
7 aminozuren die in staat zijn om te ioniseren:
1. Tyrosine
2. Cysteïne
3. Arginine
4. Lysine
5. Histidine
6. Aspartaat
7. Glutamaat
Het vermogen om protonen te doneren of accepteren = zuur-gebaseerde katalyse
Tabel 3.1:
De pKa (zuurconstante) van een ioniseerbare groep
geeft aan bij welke pH waarde de helft van deze groep
geïoniseerd is en de andere helft ongeïoniseerd
Dus bijvoorbeeld bij de terminale aminogroep:
o Als de pH lager ligt dan de pKa (8.0), dan zal de
groep protonated/geïoniseerd zijn (NH3+) en
als de pH hoger ligt dan de pKa, dan zal de groep
deprotonated/ongeïoniseerd zijn (NH2), want
dan kan de H+ afgegeven worden aan de
omgeving. Als de pH precies 8,0 is zal de helft
protonated zijn en de andere helft de
protonated.
Cysteïne: aminogroep heeft pKa 9.4, carboxylgroep heeft pKa 2.2 en de zijgroep heeft pKa 8.3
- Bij welke pH is de structuur bij alle groepen in ionisatie/protonated toestand?
o Dan moet de pH zuur zijn en wel zo zuur/laag dat alle groepen een H+ kunnen hebben en
dat is dus onder een pH van 2.2
- Bij welke pH zal de zijgroep geladen zijn?
o De zijgroep zal geladen zijn, als de -SH groep een negatieve lading draagt (en dus de H+
kwijt raakt). Dit zal gebeuren wanneer er weinig H+ in de omgeving is (en dus de omgeving
basisch is), want dan kan de H+ van de -SH af worden gestaan aan de omgeving. Dit zal
gebeuren als de pH hoger is dan de pKa en dat is bij pH waardes hoger dan 8.3
Chapter 4:
Pagina 10 van 84
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper elisevangool. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 75323 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen