Samenvatting

Samenvatting Moleculair Biology of the Cell Genoom

0 keer verkocht

Vak
Genoom (BMW21614)

Instelling
Universiteit Utrecht (UU)

Samenvatting van alle stof uit Moleculair Biology of the Cell die besproken is tijdens Genoom. Gemaakt aan de hand van het blokboek, met alle belangrijke onderdelen uitgebreider besproken.

[Meer zien]

Voorbeeld 4 van de 53 pagina's

Bekijk voorbeeld

Geupload op 17 december 2024
Aantal pagina's 53
Geschreven in 2023/2024
Type Samenvatting

Volgen

fleurthomassen Lid sinds 3 jaar 23 documenten verkocht

€6,99

In winkelwagen

Opslaan

100% tevredenheidsgarantie
Direct beschikbaar na je betaling
Lees online óf als PDF
Geen vaste maandelijkse kosten

Molecular Biology of the Cell

,Inhoudsopgave
Chapter 3 Proteins ............................................................................................................................................ 3
Protein function................................................................................................................................................... 3

Chapter 5 DNA replication, repair, and recombination ..................................................................................... 5
The maintenance of DNA sequences ................................................................................................................... 5
DNA replication mechanisms .............................................................................................................................. 5
The initiation and completion of DNA replication in chromosomes .................................................................... 9
DNA repair ........................................................................................................................................................ 11
Homologous recombination .............................................................................................................................. 13
Transposition and conservative site-specific recombination ............................................................................. 16

Chapter 6 How Cells Read the Genome: From DNA to Protein ........................................................................ 19
From DNA to RNA .............................................................................................................................................. 19
From RNA to protein ......................................................................................................................................... 26
The RNA world and the origins of life ................................................................................................................ 31

Chapter 7 Control of gene expression ............................................................................................................. 32
An overview of gene control ............................................................................................................................. 32
Control of transcription by sequence-specific DNA-binding proteins ................................................................ 33
Transcription regulators switch genes on and off. ............................................................................................ 35
Molecular genetic mechanisms that create and maintain specialized cell types. ............................................. 38
Mechanisms that reinforce cell memory in plants and animals ........................................................................ 41
Post-transcriptional control ............................................................................................................................... 44
Regulation of gene expression by noncoding RNA’s .......................................................................................... 48

Chapter 12 Intracellular organization and protein sorting .............................................................................. 50
The compartmentalization of cells .................................................................................................................... 50
The transport of molecules between the nucleus and the cytosol .................................................................... 52

,Chapter 3 Proteins
Protein function
Allosteric enzymes have two or more binding sites that interact.
Allostery: het effect op een eiwit.
Active site: de kant van een eiwit dat het substraat herkent.
Regulatore site: kant dat een regulatie molecuul herkent.
Interactie tussen de twee sites is afhankelijk van conformational
change: binding op een van de sites veroorzaakt een verschuiving van
de ene gevouwen vorm naar een iets andere gevouwen vorm.
Elk ligand stabiliseert de conformatie waaraan deze het sterkst bindt
en zal dus - bij voldoende hoge concentraties - de neiging hebben om
het eiwit te "schakelen" naar de conformatie die een hoge affiniteit
heeft voor dat ligand.
Two ligands whose binding sites are coupled must reciprocally affect each other’s binding.
De effecten van ligandbinding op een eiwit volgen uit een
fundamenteel chemisch principe, genaamd linkage.
Wanneer twee liganden de voorkeur geven om zich te binden aan
dezelfde conformatie van een allosterisch eiwit, volgt uit de
thermodynamische basisprincipes dat elk ligand de affiniteit van het
eiwit voor het andere moet verhogen (positieve regulatie).
linkage werkt op een negatieve manier als twee liganden de voorkeur
geven om te binden aan verschillende conformatie van hetzelfde eiwit.
In dit geval ontmoedigt de binding van het eerste ligand de binding van
het tweede ligand (negatieve regulatie).
Conformational coupling: ???
Allosteric proteins: eiwitten die aan- of uitgezet kunnen worden door ligand binding.
Many changes in proteins are driven by protein phosphorylation.
Werking: kan eiwitten aantrekken met positieve lading (fosfaat is negatief geladen), een fosfaat
groep kan deel uitmaken van een structuur die herkend wordt door de bindingsplaatsen van
andere eiwitten en een fosfaatgroep kan een bindingsplaats maskeren die anders twee
eiwitten bij elkaar houdt en zo eiwit-eiwit interacties verstoren.
Eukaryotic cell contains a large collection of protein kinases and protein
phosphatases.
Eiwitfosforylering: de enzymatisch gekatalyseerde overdracht van de terminale fosfaatgroep
van een ATP-molecuul naar de hydroxylgroep op een serine-, threonine- of tyrosinezijketen
van het eiwit.
Protein kinase: fosforyleert eiwitten. Voegt een fosfaat groep toe.
Protein fosfatase: verwijdert de fosfaat groep van eiwitten (defosforylatie).
Regulatory GTP-binding proteins are switched on and off by the gain and loss of a phosphate
group.
GTP-binding proteins: eiwitten die gereguleerd worden door het toevoegen en
verwijderen van een fosfaatgroep aan een guanine nucleotide- guanosine trifosfaat)
(GTP).
GTPases andere naar voor GTP-binding protein, binden aan andere eiwitten om hun
activiteit te reguleren.
Eiwitten staan aan met GTP gebonden, kunnen zelf het GTP hydrolyseren tot GTP.
GTP gebonden staan ze uit. Net als fosforylatie is het reversible: actieve staat terug
door dissociatie van GDP en binding van nieuwe GTP (d.m.v. GEF).

, Proteins can be regulated by the covalent addition of other proteins.
Ubiquitine kan covalent gebonden worden aan eiwitten, op verschillende manieren die elke een andere
betekenis hebben voor de cel.
Polyubiquitine chain: ketting van ubiquitine aan
een eiwit, wanneer de eerste is gebonden, linkt
elke voglende. Linken van ubiquitine aan de
Lys48 van de vorige: leidt het doeleiwit naar het
inwendige van een proteasoom, waar het wordt
verteerd tot kleine peptiden.
SUMO (small ubiquitin-related modifier): familie
van kleine eiwitten die covalent worden
vastgemaakt aan en losgemaakt van andere eiwitten in cellen om hun functie te wijzigen. Kan bijvoorbeeld
aan een lysine kant van een target eiwit.
Ook dit proces is weer reversibel.
An elaborate ubiquitin-conjugating system is used to mark proteins.
Hoe target een cel de toevoeging van ubiquitine? Het
carboxyl uiteinde van een ubiquitine moet geactiveerd
worden, dit doet ubiquitin activating enzyme (E1), gebruikt
ATP-hydrolyse om de ubiquitine aan zichzelf te binden d.m.v.
een high energy bond.
E1 geeft deze geactiveerde ubiquitine vervolgens door aan
een van een aantal ubiquitine-conjugerende (E2) enzymen,
die elk samenwerken met een aantal aanvullende (E3)
eiwitten, ubiquitine-ligases genaamd, die de eiwitten
selecteren die gemodificeerd moeten worden.

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, creditcard of je Stuvia-tegoed en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Direct to-the-point

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.