Bouwstenen van het leven college aantekeningen over de tentamen stof. Dit bestand bestaat uit alle stof die belangrijk is voor het leren van het tentamen voor het vak Bouwstenen van het leven (AB_48700). Dit vak is een verplicht vak 1e jaars studenten Gezondheid&Leven in periode 1. Toen ik dit zelf...
Bouwstenen van het leven, herhalingscollege tentamenstof
Vragen
60 vragen in 1,5u.
- multiplechoice met 4 antw
- 50% kennis en 50% begrip
- 3 vragen vanuit de werkgroep
- cesuur ligt meestal iets boven 60%
!! Neemt de tijd en lees de vraag
Elementen & Energie
Thermodynamica samenvatting
Energie inhoud van een systeem is niet zomaar te bepalen.
- Is niet nodig, want je kijkt naar de energieverandering (is wel meetbaar).
Enthalpie is een systeem van overgang van warmte naar binnen/buiten door binden/verbreken van
bindingen.
- Interacties in een systeem die breken, enthalpie omhoog.
- Interacties maken -> enthalpie omlaag want bindingsenergie het systeem uit
Entropie is wanorde/orde
- wanorde toenemen -> entropie omlaag
- wanorde afnemen -> entropie omhoog
Verandering in Gibbs vrije energie combineert verandering van enthalpie en entropie.
- Geeft aan of een reactie spontaan of niet kan verlopen
- + -> energie het systeem in om deze reactie te kunnen doorvoeren.
!! Alle systemen willen op een toestand van lagere energie komen.
- Reacties die leiden tot lagere energie zijn daarom spontaan.
- Ze willen energie kwijtraken.
Mogelijke interacties:
- Is een hele boel
- Meest stevigst is een covalente binding.
- 200/500 kJ/mol.
- Moet dus veel in om deze verbinding te breken.
- Niet-covalente bindingen:
- ionen binding met + en -
- waterstofbinding tussen + en – pool.
- vanderwaals
- hydrofobe effect -> hydrobe onderdeeltjes NIET tegen water aankijken
- ze kijken tegen elkaar aan.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar
binnen.
- water vormt kooistructuren, entropie in het water gaat omhoog.
- veel hydrofobe deeltjes tegen het water is niet voordelig daarom naar binnen.
Binding -> covalente binding -> delen van elektronen paren
- Daarnaast heb je interacties (dat is met + en -)
Affiniteit
- Vergelijking die binding beschrijft, associatie constante
- beschrijft at in het eventwicht wat de concentratie van de vrije deelnemers is en het complex.
- binding is er NIET vast, maar dynamisch:
- gaat de hele tijd los en vast, etc.
, Bouwstenen van het leven, herhalingscollege tentamenstof
Structuur en dynamiek
Klasses van aminozuren.
Indeling in negatief en positief
Hydrofoob
Polair
NIET weten, niet aminozuur tekenen
WEL weten, plaatje van aminozuur en dan een vraag (bijv. bij welke klasse?)
- bijv. tyronine en je krijgt geen plaatje
4 levels:
1. Primaire structuur
- aminozuren achter elkaar geschreven
- waar hydrofoob en hydrofiel
- streepjes zijn peptide bindingen
2. secundaire structuur
- ruggengraat van het eiwit (hoe zijn peptide bindingen)
- alfa helix, beta streng (N -> C terminus, bij punt zit C), beta sheet
- b sheet zijn meerdere bete strengen
- waterstofbruggen zorgen ervoor dat beta strengen bij elkaar/naast elkaar blijven
- alfa, meest stabiele structuur want H-bruggen zitten erin
3. tertiaire structuur
- 3D structuur
4. quaternaire structuur
- 3D structuren van complexen waar meer dan 1 eiwit zitten
Motieven -> kort stuk van enkele aminozuren die niet buren zijn in primaire structuur, maar die wel
samen iets door
- bijv. bindingsplek of actieve centrum
Domeinen -> grote stukken eiwit zijn in stat om zelfstandig te vouwen.
De bijdrage voor eiwitvouwing:
1. entalpie, neemt af want tijden het opvouwen ontstaan er veel interacties (vooral H-buggen)
- daarom vermindering inwendige energie door sluiten van interacties
(- voor het ontvouwen moet er energie in.)
2. entropische bijdrage, conformationeren heel veel aminozuren op een gedefinieerde plek komt
- bij opvouwen ontstaat veel orde.
- niet voor deling, want kost energie.
1 VS 2 -> krijgt een positief G -> eiwit zal niet vouwen uiteindelijk wel doordat het in water zit:
3. water kijkt tegen alle hydrofobe aminozuren aan en bouwt kooistructuren en is een hoge orde.
- kooistructuren kunnen oplossen, want tijdens vouwen komen alle s
- bij opvouwen kijkt water tegen hydrofobe aminozuren aan -> kooi_ hoge orde. Als een eiwit
vouwt -> hydrofobe dele naar binnen -> geen kooi -> meer wanorden.
VS 3 -> kan nu wel eiwit vouwen, negatief G
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper ninaburgering. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €2,99. Je zit daarna nergens aan vast.
