Samenvatting

BMW Moleculen - Eiwitten & Enzymen Samenvatting Hoorcolleges

1 keer verkocht

Vak
Moleculen (BMW10505)

Instelling
Universiteit Utrecht (UU)

Complete samenvatting van alle hoorcolleges van het onderdeel Eiwitten & Enzymen van de cursus Moleculen. Dit is goede toetsvoorbereiding.

[Meer zien]

Voorbeeld 2 van de 15 pagina's

Bekijk voorbeeld

Geupload op 23 oktober 2020
Aantal pagina's 15
Geschreven in 2019/2020
Type Samenvatting

biomedische wetenschappen
bmw
bmw moleculen
hoorcoll
bmw moleculen eiwitten enzymen samenvatting
ee
bmw moleculen samenvatting
biomedische wetenschappen moleculen
hoorcollege samenvatting moleculen

€4,49

In winkelwagen

Opslaan

100% tevredenheidsgarantie
Direct beschikbaar na je betaling
Lees online óf als PDF
Geen vaste maandelijkse kosten

Alle afbeeldingen en informatie is afkomstig uit de hoorcolleges van de cursus Moleculen van de studie
Biomedische Wetenschappen aan de Universiteit Utrecht (2019-2020)

HC1&2 THERMODYNAMICA, STRUCTUUR & KATALYSE
Thermodynamica
● 1e wet: Energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan (wet van behoud van
Energie).
● 2e wet: Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
○ Als er een proces plaatsvindt ontstaat er meer chaos. Orde scheppen kost
energie en chaos levert dus energie. De chaos neemt bijvoorbeeld toe als stoffen
worden omgezet tot andere stoffen en hierbij in hoeveelheid Mol toenemen.
○ Lokaal kan een proces tot minder chaos leiden in een systeem, maar de totale
chaos moet toenemen. Na verloop van tijd diffundeert energie en verdeelt het
zich gelijkmatig over een systeem en uiteindelijk het heelal.
○ Entropie is een maat voor diffusie van energie, als de energie op meer manieren
te verdelen is, is de chaos toegenomen.

De verandering van Gibbs vrije energie is een maat voor of reacties of processen wel of niet
verlopen. Eenheid: J/mol

Verandering Gibbs vrije energie: ΔG = ΔH - TΔSG = Verandering in Gibbs vrije energie
ΔG = ΔH - TΔSH = Verandering in enthalpie
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS ΔG = ΔH - TΔSS = Verandering in entropie
TΔS = TΔSemperatuur

ΔG = G = ー→reactie verloopt ΔG = G Zegt alleen of een proces KAN
verlopen
ΔG = G = 0 → reactie is in evenwicht en niks over de route van de reactie of de
ΔG = G = + → reactie verloopt niet. reactiesnelheid.

Verandering in Gibbs vrije energie 2: ΔG = ΔH - TΔSG0 = Gibbs vrije energie onder normale
omstandigheden*
[C][D] R = Gasconstante (8.314 J/K/mol)
ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSG0 + RTΔS * ln
[ A ][B ] [?] = Concentratie/hoeveelheid stof

* Normale omstandigheden zijn: alle reactanten zijn 1M, 298 K en hebben een standaarddruk
van 1 atm. Je spreekt van ΔG = ΔH - TΔSG0’ wanneer de pH 7,0 is.

De tweede hoofdwet zegt dat een reactie verloopt totdat een evenwicht bereikt is. Het maakt
voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, het evenwicht komt op
dezelfde plek te liggen. Hoe krijg je een reactie die eigenlijk niet spontaan zou verlopen? Door
het koppelen van meerdere reacties aan elkaar waardoor de totale ΔG = ΔH - TΔSG wel negatief wordt.

, Structuur
Je krijgt een zo laag mogelijke Gibbs vrije energie als het eiwit in een wokkel zit (a-helix): dit is
de meest energiegunstige vorm. Eiwitten nemen dus een conformatie aan met een zo laag
mogelijke Gibbs-vrije energie. Deze conformatie heet de natieve structuur. Je wilt in een
systeem zo veel mogelijk entropie. Die neemt door deze vorm juist af, maar het gaat om de
energie van het hele systeem. De watermoleculen eromheen hebben juist veel meer entropie,
omdat de watermoleculen geen ongunstige interacties met hydrofobe zijketens uit de weg
hoeven te gaan neemt de entropie in totaal toe.
○ ΔG = ΔH - TΔSG = ΔG = ΔH - TΔSH - TΔSΔG = ΔH - TΔSS is dus negatief voor de transitie van een ongevouwen naar een
gevouwen eiwit.
Zoutbruggen geven entropie

Eiwitten zijn vaak amfipatisch: binnenkant bevat niet-polaire aminozuren, buitenkant
aminozuren met geladen zijgroepen (hydrofiel). Het eiwit neemt een conformatie aan met een
zo laag mogelijke energie. 3D structuren worden bepaald door de aminozuurvolgorde en
gevormd door een toename van entropie van het systeem (eiwit/water), en van niet-covalente
(vanderwaalskrachten, zoutbruggen, H- bruggen, etc.) en soms covalente (S-S brug)
interacties.

BELANGRIJKE PUNTEN
● Hoofdwetten thermodynamica
● Entropie / wanorde
● Hoe weet je bij welke verhouding reactanten en producten een reactie in evenwicht is?
● Hoe kunnen de zeer geordende biologische processen bestaan zonder de tweede
hoofdwet te overtreden?
● Waarom vormt een eiwit in oplossing vanzelf in de natieve structuur?
○ Is het meest energiegunstig

Katalyse
Enzymen zorgen voor organisaties van reacties. Zij zorgen dat je snel van een chaos naar de
gewenste producten komt. De energie van het systeem neemt toe maar van de omgeving blijft
gelijk. Enzymen versnellen het bereiken van de evenwichtstoestand van een reactie, het
omzetten van een substraat naar een product. Waar het evenwicht ligt wordt bepaald door de
wetten van de thermodynamica. Enzymen zorgen voor een juiste volgorde van reacties.
Enzymen werken twee kanten op en verlagen de activeringsenergie.

Sleutel-slot: Stof past perfect in active site
Induced fit: Stof past niet perfect in active site, bindt hier toch aan en een verandering in de
vorm van het enzym laat de reactie verlopen.

Principes van katalyse door enzym
● Bij elkaar brengen reactanten
● Lading reactant veranderen

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, creditcard of je Stuvia-tegoed en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Direct to-the-point

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper annikatielkes. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €4,49. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 66184 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 15 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Begin nu gratis