100% tevredenheidsgarantie Direct beschikbaar na betaling Zowel online als in PDF Je zit nergens aan vast
logo-home
Celbiologie 1 - samenvatting €5,99   In winkelwagen

Samenvatting

Celbiologie 1 - samenvatting

1 beoordeling
 32 keer bekeken  1 keer verkocht

RUG Zeer uitgebreide samenvatting van Celbiologie 1 / Molecular biology of the cell 1. Taal: Nederlands. Duidelijke samenvatting van colleges gecombineerd met een samenvatting van het boek.

Voorbeeld 4 van de 54  pagina's

  • Nee
  • Hoofdstuk 3 t/m 9
  • 8 december 2020
  • 54
  • 2017/2018
  • Samenvatting
book image

Titel boek:

Auteur(s):

  • Uitgave:
  • ISBN:
  • Druk:
Alle documenten voor dit vak (4)

1  beoordeling

review-writer-avatar

Door: heleenenpieter • 2 jaar geleden

avatar-seller
Rosanne4
Celbiologie 1:
Herhaling + Hoofdstuk 2– College 1 – 04-09-2017
Een neuron, is een grote cel. Een witte bloedcel is klein

• Agonist, is een activator. ‘Hij doet iets actiefs’.
• Antagonist, voorkomt een reactie/voorkomt dat er iets actiefs gebeurt.
(Kunnen elkaars spiegelbeeld isomeren zijn. Spiegelbeeld isomeren lijken op elkaar, maar
kan je niet over elkaar heen leggen)

• Verschillende functies door andere vormgeving.
- fentanyl → 100x sterker dan morfine.

Ontstaan van de cel:
Fe, O2, C, H2O, N
Diep in de oceaan bij vulkanen het meeste leven.
Experiment van Miller:
• Oersoep nabootsen. (H2O, CH4, NH3, H2)
• Aminozuren ontstonden, door het toevoegen van elektriciteit.
→ Bouwstenen konden polymeriseren.
- De primitieve cel heeft een aerobe bacterie ingesloten om eukaryoten cel te vormen
(mitochondriën, eigen DNA). Zelfde gebeurden bij planten (chloroplast).

Macromoleculen:
• 4 verschillende:
1. Suikers → polysacharide (glucose)
2. Aminozuren → eiwitten
3. Vetzuren → vetten
4. Nucleotide → nucleotidezuren (DNA, RNA)

1. Suikers → ringsluiting/lineair.
• 𝛽-hydroxyl = wanneer de OH-groep dezelfde kant op staat als de restgroep.
• 𝛼-hydroxyl = wanneer de OH-groep in tegengestelde richting van de restgroep staat.




• Wanneer de suikers zijn gekoppeld kunnen ze niet meer wisselen tussen de 𝛼 & 𝛽 -
vorm. Deze ligt dan vast.



1

,• Maltose = glucose + glucose
• Lactose = galactose + glucose
• Sacharose = glucose + fructose

• Glycogeen groeit normaal via de eerste en het vierde C-atoom (1,4), maar zijtakken
(branch points) groeien via het eerste en het zesde C-atoom (1,6).

2. Aminozuren.
• Polair
• Goed oplosbaar in water.
• Optisch actief/chiraliteit. → L-vorm/D-vorm
• NH3→COOH

• Condensatie, voor het maken van macromoleculen is energie nodig.
• Hydrolyse, het uit elkaar gaan van een aminozuur. Hiervoor is minder energie nodig.
• Een lange keten is onstabiel, hiervoor is opvouwing nodig. Essentieel dat het goed is
opgevouwen anders is het aminozuur niet werkzaam.

3. Vetzuren
• Heel hydrofoob. Bovenkant is een carboxyl-groep, deze is hydrofiel.
• Onverzadigde binding is een dubbele binding. Door een onverzadigde binding is het vet
vloeibaar bij kamer tempratuur (olijfolie).
• Vet wordt opgeslagen in ons lichaam doormiddel van een verestering met glycerol.

• Amide binding met een vetzuur.
- Palmitoylethanolamide: pijnstiller en ontstekingsremmer.

• Fosfolipiden: fosfaatgroep → negatief geladen, O2 gebonden.
• Micellen
• Fosfolipiden dubbellagen
- Primitief concept van een cel
- Liposoom voor drug delivery, maken gebruik van de fosfolipiden.
• Isopreen: bouwsteen van hormonen (cholesterol, testosteron)

4. Nucleotiden
• Basen:
- Pyrimidines: 1. Uracil 2. Cytosine 3. Thymine
- Purines: 1. Adenine 2. Guanine
• Nucleoside: het suiker deeltje
• Nucleotide: base, fosfaat & suiker.
- Fosfaat is negatief geladen.
- Fosfaatdeeltjes 1 = AMP, 2 = ADP, 3 = ATP




2

, Base Nucleoside ABBR.
Adenine Adenosine A
Guanine Guanosine G
Cytosine Cytidine C
Uaracil Uridine U
Thymine Thymidine T

• Verbinding tussen 2 nucleotiden, fosfodiester. 5’→3’

• Toenamen nucleotiden
Bacteriën → Archaea → Eukaryoten

Humans genoom project:
• Targets voor geneesmiddelen.
• Opsporen van erfelijke afwijkingen (prenatale diagnostiek).
• Opsporen individuele reactie op medicijnen (personalized medicine).

Zuur/Base:
• Een zuur kan een proton afstaan.
• Veel van de zuren die zich bevinden in de cel, zijn zwakke zuren.
• De concentratie H3O+ in de cel moet goed worden gereguleerd, want zwakke zuren
zullen bij een lage concentratie H3O+ hun proton willen afgeven en bij een hoge
concentratie hun proton weer willen opnemen.
• Een base kan een proton opnemen.
• Veel base die zich bevinden in de cel, zijn zwakke base.
• Buffers zijn nodig om het milieu in de cel constant te houden.


Hoofdstuk 3 – College 2 – 05-09-2017
Eiwitten:
• Eiwitten zorgen voor activiteit in de cel.
• Receptor is een eiwit waar een geneesmiddel kan aangrijpen.
• Eiwitten worden ook gebruikt al geneesmiddel.

Voorbeeld:
• First-in-class, zijn vaak biologische geneesmiddelen.
• Addition-to-class, koppelen van eerdere geneesmiddelen
• Advance-in-class, ...
• Generic = gelijk aan oudere medicijnen → geen extra kosten.
• Biologic similar = net andere structuur → opnieuw testen.
• Eiwitten worden steeds vaker als medicijnen gebruikt, maar kleine moleculen blijven
bestaan.




3

, • Eiwitten zijn chiraal.
- In de natuur komen alleen L-aminozuren voor. Daarom wordt bij eiwitten alleen de L-
vorm ingebouwd.
- Geneesmiddelen moeten structuur zuiver zijn.

Aminozuren:
• 20 aminozuren:
- Zuur → Negatieve lading* * lading is afhankelijk van de pH.
- Basisch → Positieve lading*
- Apolair (hydrofobe moleculen)
- Polair → dipool gevende moleculen (NH2, OH)

• pK-waarde = 50% geladen deeltjes, 50% ongeladen deeltjes.
• Zitter-ion, ion met twee ladingen. Lost daarom zeer goed op in water.
• Histidine zijn vaak schakelaars in eiwitten, omdat de pK dichtbij (rond) pH 7 ligt. Ook
kunnen ze hierdoor makkelijk lading opnemen of afstaan.




Afbeelding 1 ONTHOUDEN//UIT HOOFD LEREN!!

Eiwitten opvouwen:
• Door het opvouwen van het eiwit is belangrijk. Stabiele vorm ontstaat.
• Door de restgroepen van het aminozuur wordt de vouwing van het eiwit bepaald.
• De bindingen om de C∝ (centrale C-atoom) kunnen draaien. De peptide-bindingen zitten
vast.
• Niet alle eiwitten kunnen zelf hun structuur vinden, sommige hebben speciale enzymen
nodig. Deze doen dan zelf niet mee in de structuur.

• Niet covalente bindingen zijn verantwoordelijk voor de vouwing van het eiwit.
- Elektrostatische binding, zoutbrug. Tussen base & zuur.
▪ Extreem sterk in vacuüm, in water worden bindingen snel verbroken
- Waterstofbruggen
▪ Sterkst in vacuüm. OH/NH kwetsbaar in water.



4

Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Verzekerd van kwaliteit door reviews

Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!

Snel en makkelijk kopen

Snel en makkelijk kopen

Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.

Focus op de essentie

Focus op de essentie

Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.

Van wie koop ik deze samenvatting?

Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper Rosanne4. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.

Zit ik meteen vast aan een abonnement?

Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €5,99. Je zit daarna nergens aan vast.

Is Stuvia te vertrouwen?

4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)

Afgelopen 30 dagen zijn er 60834 samenvattingen verkocht

Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen

Start met verkopen
€5,99  1x  verkocht
  • (1)
  Kopen