Overig
ICT modules Cell Biology wur
- Instelling
- Wageningen University (WUR)
Alle ICT modules van cel biologie in één bestand.
[Meer zien]Voorbeeld 10 van de 32 pagina's
Voorbeeld 10 van de 32 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Voorbeeld van de inhoud
ICT-module Cell BiologyEmma Burgwal, WUR
Week 1
Prokaryoten zijn organismen met cellen zonder celkern. Er zijn twee groepen prokaryoten: de
bacteriën en de archeae.
Hierboven zie je uit welke onderdelen een bacteriecel bestaat:
Het plasmamembraan, bestaand uit een dubbellaag fosfolipiden en eiwitten. Dit membraan
scheidt de cel van de omgeving, en maakt selectief transport naar binnen en buiten mogelijk.
De celwand, die het plasmamembraan omgeeft. Deze celwand is anders van samenstelling
dan die van verschillende eukaryoten.
Het cytoplasma, dat zich binnen het plasmamembraan bevindt en bestaat uit vloeibaar
cytosol en daarin o.a. ribosomen. Prokaryoten hebben geen door membranen omgeven
organellen.
Het DNA, dat de erfelijke informatie bevat en bij prokaryoten los in het cytoplasma ligt, in
een regio die nucleoïde genoemd wordt. De nucleoïde wordt dus niet door een membraan
omgeven. Het DNA van prokaryoten is meestal cirkelvormig.
Ribosomen, die in het cytoplasma liggen en eiwitten synthetiseren.
Veel bacteriën hebben een flagel, die roteert als een propeller om zo de cel voorwaarts te
laten bewegen.
In tegenstelling tot prokaryote cellen, bevatten eukaryote cellen een celkern, waarin het
DNA ligt. De celkern is omgeven door een dubbelmembraan dat poriën (nuclear pores) bevat.
Daarnaast bevatten eukaryote cellen verschillende membraan-omgeven organellen:
Mitochondriën, waarin cellulaire respiratie plaatsvindt, waarbij energie in de vorm van ATP
onstaat.
Het endoplasmatisch reticulum, dat een belangrijke rol speelt bij de eiwitsynthese,
eiwitmodificatie, en vetsynthese.
Het Golgi-apparaat, waarin eiwitten verder gemodificeerd worden en kunnen worden
voorzien van een signaal waardoor ze naar de juiste plek zullen worden getransporteerd. Het
Golgi-apparaat bestaat uit het cis Golgi netwerk, cisternen, en het trans Golgi netwerk.
, Endosomen, die moleculen bevatten die door middel van endocytose-vesikels aangeleverd
worden. Vroege endosomen ontwikkelen zich tot late endosomen en dienen als
'sorteercentrum' voor moleculen die opgenomen zijn uit de extracellulaire ruimte. Moleculen
die moeten worden afgebroken, worden vanuit late endosomen naar lysosomen
getransporteerd.
Lysosomen, die hydrolytische enzymen bevatten om onderdelen in de cel af te breken. Bij
plantencellen vindt deze afbraak van macromoleculen plaats in de centrale vacuole.
Peroxisomen, die een belangrijke rol spelen bij de afbraak van lange vetzuurketens, en bij het
onschadelijk maken van gifstoffen, zoals alcohol. Tijdens de afbraak van moleculen, zoals
alcohol, ontstaat waterstofperoxide (vandaar de naam peroxisoom), een stof die zelf ook
giftig is. Peroxisomen bevatten echter ook enzymen om de waterstofperoxide weer af te
breken.
Plantencellen bevatten daarnaast nog chloroplasten, waarin fotosynthese plaatsvindt.
In het figuur hieronder is de bouw van een dierlijke cel te zien. In tegenstelling tot andere
eukaryoten (schimmelcellen en plantencellen) bevatten dierlijke cellen geen celwand.
In eukaryote cellen begint de synthese van vrijwel alle eiwitten aan ribosomen in het cytosol. Er zijn
enkele uitzonderingen: de eiwitten die door ribosomen in mitochondriën of chloroplasten gevormd
worden. De meeste eiwitten in mitochondriën en chloroplasten worden echter in het cytosol
gevormd, en daarna geïmporteerd.
De bestemming van een eiwit hangt af van de aminozuurvolgorde, die een signaalsequentie kan
bevatten. Een eiwit zonder signaal sequentie, blijft in het cytosol.
Verschillende signaalsequenties sturen eiwitten naar de celkern,
mitochondriën, chloroplasten (in planten), peroxisomen en het ER.
Signaalsequenties zijn meestal 15-60 aminozuren lang. Hiernaast zie je een
signaalsequentie voor import van eiwitten in mitochondria. Dit
signaalpeptide is 18 aminozuren lang. De rood gemarkeerde aminozuren
zijn positief geladen. Als het eiwit is opgevouwen, komen deze positief
geladen aminozuren aan één kant van de helix te liggen. De geel
gemarkeerde aminozuren zijn apolair. Een helix met een apolaire en
geladen kant, wordt herkend door receptoren in het membraan van
mitochondriën.
,De signaalsequentie met als functie een eiwit te importeren in een mitochondrion, wordt herkend
door een receptor eiwit in het buitenmembraan van het mitochondrion.
Dit receptor eiwit is geassocieerd met een translocator eiwit.
Het complex van precursor eiwit, receptor eiwit, en translocator eiwit beweegt door het membraan
tot het een tweede translocator eiwit tegen komt in het binnenmembraan.
De twee translocators transporteren het eiwit over zowel het buiten- als binnenmembraan. Tijdens
dit proces wordt het eiwit ontvouwen. Tot slot wordt de signaalsequentie verwijderd door een
signaal peptidase enzym, en wordt het eiwit weer gevouwen.
Transport van eiwitten naar chloroplasten gaat op vergelijkbare wijze.
In tegenstelling tot eiwitten die bestemd zijn voor het cytosol, de celkern, mitochondriën en
chloroplasten, worden eiwitten die terecht moeten komen in het ER, Golgi apparaat, endosomen,
lysosomen én in secretie-vesikels, niet door vrije ribosomen in het cytosol gevormd. De synthese van
deze eiwitten begint echter wel altijd in het
cytosol.
Als voorbeeld van eiwit-bezorging op het juiste
adres zullen we de route van een secretie-eiwit
stap voor stap bespreken. In het figuur hiernaast
zie je dat de synthese van eiwitten door
ribosomen altijd in het cytoplasma start, door
vrije ribosomen in het cytosol. Eiwitten die in het
cytosol moeten blijven, worden daar volledig
gesynthetiseerd. Eiwitten die in het ER terecht
moeten komen (waaronder eiwitten die door
middel van exocytose buiten de cel worden
gebracht), bevatten een signaalsequentie.
Kort nadat een ribosoom is begonnen met de
synthese van een dergelijk eiwit, wordt deze ER signaalsequentie (rood in het plaatje) gevormd. Deze
signaalsequentie ligt meestal op het eerste stukje eiwit dat gemaakt wordt (de N-terminus; rood in
het plaatje).
Zodra de ER signaal-sequentie gevormd is, bindt een signal-recognition particle (SRP; bruin in het
figuur) in het cytosol aan zowel het ribosoom als aan de ER signaalsequentie. Net als ribosomen,
bestaan ook SRPs uit RNA en eiwit.
Het binden van dit SRP leidt er toe dat:
,* de translatie tijdelijk gestopt wordt
* het betreffende ribosoom bindt aan een SRP-receptor in het ER membraan
Pas nadat het SRP gebonden is aan de ER-membraan-gebonden receptor, wordt de eiwitsynthese
hervat. Ondertussen wordt de groeiende polypeptideketen door een kanaal in een eiwittranslocator
geleid, zodat het groeiende eiwit verplaatst wordt naar het lumen van het ER.
Tijdens de verdere vorming van de polypeptideketen blijft de signaalsequentie aan de eiwit-
translocator gebonden. De rest van de groeiende polypeptideketen wordt verplaatst naar het lumen
van het ER (zie het figuur hieronder).
Nadat de volledig gevormde polypeptideketen het ER-membraan gepasseerd heeft, wordt de
signaalsequentie verwijderd door een signaal peptidase (geel in het figuur). In het ER lumen vouwt de
polypeptideketen zich in zijn specifieke driedimensionale structuur.
Aan eenzelfde mRNA molecuul zijn vaak veel ribosomen gebonden. Dit geldt zowel voor ribosomen
die in het cytoplasma blijven en daar cytosolische eiwitten vormen , als voor ER-gebonden
ribosomen.
Het mRNA molecuul en de ribosomen vormen samen een polyribosoom, of polysoom. De ribosomen
die aan eenzelfde mRNA molecuul gebonden zijn, moeten elk aan het ER binden.
Zodra een ribosoom klaar is met de synthese van een volledige polypeptideketen, worden het grote
en kleine ribosomale subunit vrij gegeven. Deze voegen zich weer bij de groep ribosomale subunits in
het cytosol.
De meeste eiwitten in het ER worden daar chemisch gemodificeerd. Veel eiwitten worden in het ER
geglycosyleerd. Dit betekent dat korte, vertakte oligosacchariden, bestaand uit verschillende suikers,
covalent aan de eiwitten gebonden worden. Glycosylerende enzymen voeren deze glycosylering uit.
Wanneer een eiwit geglycosyleerd is, noemen we het een glyco-proteïne.
Cytosolische eiwitten bevatten bijna nooit suikergroepen, terwijl bijna alle ER-eiwitten wel
geglycosyleerd worden. De eerste stap is het toevoegen van een oligosaccharide dat uit 14
suikermoleculen bestaat aan een asparagine-aminozuur (Asn) in het eiwit. In het figuur hieronder zie
je hoe deze glycosylering in zijn werk gaat. Dit is slechts de eerste stap in een serie van modificaties
die in het ER en Golgi-apparaat zullen worden uitgevoerd voordat een eiwit haar bestemming
bereikt.
, De oligosaccharides hebben verschillende functies,
waaronder:
Het vasthouden van eiwitten in het ER zolang ze
nog niet goed opgevouwen zijn.
Het beschermen tegen degradatie: eiwitten die
gesecreteerd worden moeten buiten de cel
moeten beschermt worden voor de proteases
die zich daar bevinden. Glycoproteïnes zijn
minder gevoelig voor deze proteases.
Het dienen als transportsignaal: de aan de
eiwitten gekoppelde oligosacchariden leiden er
toe dat de eiwitten in de juiste transport vesikels
terecht komen waardoor ze naar het juiste
organel gestuurd worden.
Het vormen van een glycocalyx: membraaneiwitten hebben aan de buitenkant van het
plasmamembraan vaak suikergroepen, die de cel onder andere beschermen tegen
mechanische schade.
Naast glycoproteïnes zitten er in het celmembraan ook glycolipiden: vetten gekoppeld aan
oligosacchariden (zie afbeelding). Deze dienen onder andere voor celherkenning. De vorming van
deze glycolipides zullen we niet behandelen in de cursus.
Het ER, Golgi-apparaat, endosomen, lysosomen, en bij
planten ook de vacuole, worden gezamenlijk
het endomembraansysteem genoemd. Moleculen
worden van het ene naar het andere onderdeel van dit
endomembraansysteem vervoerd door middel van
vesikels; kleine blaasjes die afsnoeren van één van de
organellen, en na transport fuseren met een ander
organel van het systeem. De vesikels zijn meestal gecoat
met eiwitten.
Op hun weg naar het plasmamembraan, is de eerstvolgende bestemming van eiwitten het
Golgiapparaat. Nadat deze eiwitten in het lumen van het ER geglycosyleerd zijn, worden ze in vesikels
verpakt. Deze vesikels versmelten met het membraan van het Golgiapparaat.
In tegenstelling tot dierlijke cellen, waarbij het Golgi apparaat meestal uit één of enkele Golgi stacks
bestaat, bestaat het Golgi apparaat in plantencellen uit talloze Golgi stacks (ook wel Golgi bodies of
in het Nederlands dictyosomen genoemd).
In het Golgi-apparaat worden de eiwitten verder bewerkt in een aantal enzymatische stappen. Zo
wordt hier onder andere de glycosylering voltooid.
Nadat de secretie-eiwitten in het trans Golgi netwerk in vesikels zijn verpakt, worden deze vesikels
naar het plasmamembraan getransporteerd. Als eiwitten niet gescreteerd moeten worden, maar
bijvoorbeeld in lysosomen terecht moeten komen, worden de eiwitten van een targeting signaal
voorzien. Eiwitten zonder adreslabel, worden gescreteerd. Dit gebeurt door middel van exocytose.
,In alle eukaryote cellen vindt exocytose plaats; dit is het fuseren van vesikels die vanaf het Golgi-
apparaat komen met het plasmamembraan. Hierdoor wordt het membraan groter,
en worden eiwitten uitgescheiden, een proces dat secretie genoemd wordt.
In het figuur hiernaast zie je dat er twee manieren van secretie zijn: de constitutive secretory
pathway (dit is ongereguleerde membraanfusie, weergegeven boven in het figuur) en de regulated
secretory pathway (onder in figuur). Deze laatste vindt alleen plaats in cellen die gespecialiseerd zijn
in secretie, zoals zenuwcellen. Secretie-vesikels in zenuwcellen
fuseren pas met het plasmamembraan wanneer zij een bepaald
signaal krijgen. Voor de ongereguleerde exocytose is geen signaal
nodig: de vesikels fuseren met het plasmamebraan zodra zij
daarmee in contact komen.
Transmembraaneiwitten komen in het plasmamembraan terect
door exocytose-vesikels. Deze eiwitten zijn vanaf de synthese in
het ER al geïntegreerd in het ER-membraan en vervolgens in het
membraan van vesikels en het Golgi-systeem. Vanaf het Golgi-
systeem komen deze eiwitten in het membraan van exocytose-
vesikels terecht, waarna ze het plasmamembraan bereiken.
Wanneer een vesikel versmelt met het plasmamembraan tijdens exocytose, wordt het membraan
van een vesikel onderdeel van het plasmamembraan. Hierdoor groeit het oppervlak, meestal is de
groei tijdelijk: op andere plekken krimpt het plasmamembraan door endocytose. Door middel van
endocytose-vesikels kunnen transmembraaneiwitten worden gerecycled.
Alle eukaryotische cellen nemen continu vloeistof en moleculen op door middel van endocytose.
Twee vormen van endocytose zijn fagocytose en pinocytose. Tijdens fagocytose worden grote
deeltjes opgenomen , terwijl tijdens pinocytose vloeistof met oplosbare stoffen vanuit de
extracellulaire ruimte wordt opgenomen.
Bij pinocytose en fagocytose neemt de cel vloeistoffen, moleculen en deeltjes op, maar deze opname
is niet specifiek. Endocytotische vesikels nemen dié moleculen op, die in de buurt van het
plasmamembraan liggen. Je kunt je voorstellen dat dit niet zo efficiënt is. In sommige gevallen vindt
daarom een specifieke, efficiënte manier van endocytose plaats: receptor-gemedieerde endocytose.
Bij deze vorm van endocytose worden specifieke macromoleculen door de cel opgenomen, doordat
deze moleculen aan receptoren binden. De vesikels waarin deze moleculen worden opgenomen, zijn
gecoat met clathrine.
In het figuur zie je hoe receptor-gemedieerde endocytose wordt gebruikt om cholesterol in de cel op
te nemen. Cholesterol wordt in de lever geproduceerd, maar is onoplosbaar en wordt gebonden aan
LDL (low density lipoprotein). Op deze manier wordt
de cholesterol naar de lichaamscellen
getransporteerd. Voor opname in de cellen, wordt
LDL gebonden aan LDL-receptoren in het
celmembraan. Deze receptoren clusteren zich in
coated pits, waarna ze in het membraan van een
clathrine-gecoat vesikel terecht komen. Dit vesikel
fuseert met een endosoom, waar de LDL-receptoren
door de lagere pH het LDL-cholesterol complex niet
meer goed binden, en loslaten. De LDL-receptoren
worden gerecycled naar het plasmamembraan. Door
,fusie van het endosoom met een lysosoom, komt het LDL-cholesterol complex in een lysosoom
terecht, waar, door afbraak, de cholesterol vrij komt van het LDL-complex. De cholesterol komt vrij in
het cytoplasma, waarna het door de cel onder andere gebruikt wordt voor de opbouw van
membranen.
Week 2
Er bestaat een grote diversiteit van moleculen die in een cel voorkomen. Deze biomoleculen
vervullen allerlei functies in de cel zoals: het bieden van structuur, het mogelijk maken van transport,
het genereren van energie, etc. Het is goed je te realiseren dat het merendeel van deze moleculen
koolwaterstofverbindingen zijn. Het zijn dus het organische moleculen. Deze biomoleculen kunnen
worden onderverdeeld in vier hoofdgroepen: suikers, nucleïnezuren (DNA-RNA), vetzuren en
eiwitten. Elk molecuul heeft uiteraard verschillende eigenschappen en deze eigenschappen maken
het molecuul geschikt voor verschillende functies. Suikers worden bijvoorbeeld vaak gebruikt als
bron van energie terwijl eiwitten slechts als energiebron dienen in uitzonderlijke situaties zoals
ondervoeding.
Opvallend is dat de grotere moleculen (macromoleculen) allen
zijn opgebouwd uit een aaneenschakeling van kleinere
repeterende eenheden. Een eiwit is immers opgebouwd uit
aminozuren en een polysacharide uit monosachariden. De
macromoleculen die gevormd worden kunnen daarnaast op
velerlei manieren gemodificeerd worden. Er zijn meer dan
3000 verschillende typen macromoleculen. Zij hebben, na
water, het grootste aandeel in het gewicht van de cel. In figuur
2.1 zijn de vier hoofdgroepen en de verschillende monomeren
waaruit zij zijn opgebouwd weergegeven, deze worden
achtereenvolgend besproken.
Suiker is een verzamelnaam voor zowel monosachariden
(simpele enkelvoudige suikers) als polysachariden (grotere complexere suikers). Monosachariden
hebben een algemene samenstelling van (CH2O)n; hierbij is 'n' meestal 3, 4, 5 of 6. Indien 'n' 5 is
spreekt men van een C5-suiker. De bekendste monosacharide is waarschijnlijk
glucose, een C6-suiker met de formule C6H12O6. De meest voorkomende structuur
van glucose is cyclisch en deze structuur is in de figuur weergegeven. Glucose kan
ook voorkomen als een lineaire structuur. Realiseer je dat de cyclische vorm een 6-
ring structuur is bestaande uit 5 koolstofatomen en een zuurstofatoom. De 6de
koolstof van glucose vormt een zijgroep van de ringstructuur. Glucose heeft
daarnaast 5 hydroxyl(OH)-groepen.
Twee hydroxylgroepen van twee monosacchariden kunnen een verbinding vormen
waarbij water wordt afgesplitst. Bij deze condensatiereactie ontstaat een disaccharide. Bij het
verbreken van deze verbinding zal water weer worden verbruikt, dit heet een hydrolysereactie. Elke
hydroxylgroep van de monosacharide kan in principe een condensatiereactie aangaan met een
andere monosacharide, vandaar dat suikers vaak sterk vertakte structuren zijn. Behalve dat
monosachariden een verbinding kunnen vormen met elkaar kunnen ze ook een binding aangaan met
eiwitten of vetzuren.
Vetten zijn opgebouwd uit meerdere vetzuren. Deze vetzuren bestaan uit een hydrofiele kop, een
carboxyl(COOH) groep, en een hydrofobe staart (CH-verbinding). Indien er geen dubbele bindingen in
de hydrofobe staart voorkomen spreken we van een verzadigd vetzuur. De lengte en
,verzadigingsgraad van de hydrofobe staart bepaalt
mede de eigenschappen van het vetzuur. In cellen
worden vetten vaak opgeslagen gekoppeld aan
glycerol. Vaak zijn er drie vetzuren aan een glycerol
molecuul gekoppeld; zij vormen TCA (triacylglycerol).
Vetzuren kunnen een lipide dubbellaag vormen (lipid
bilayer), de basis van alle membraanstructuren. De
lipide dubbellaag van de meeste membranen bestaat
hoofdzakelijk uit fosfolipiden. Fosfolipiden bestaan
uit twee hydrofobe vetzuurstaarten, een glycerol
molecuul, een fosfaatgroep en een polaire groep
zoals choline.
Nucleïnezuren, DNA en RNA, zijn opgebouwd uit
nucleotiden. Nucleotiden bestaan uit een suiker, een stikstof bevattende ringstructuur (de base) en
een of meerdere fosfaten. De nucleotide zonder de fosfaten heet een nucleoside. Hieronder vind je
meer informatie over de verschillende onderdelen.
de suiker: De suiker is een C5-suiker en kan ribose of desoxyribose zijn. Ribose komt voor in
RNA en desoxyribose in DNA
de base: De stikstofhoudende ringstructuur wordt meestal base genoemd. Er zijn vijf
verschillende basen; cytosine, thymine, guanine, adenine en uracil. Uracil komt alleen in RNA
voor thymine alleen in DNA. Cytosine, thymine en uracil hebben een 6-ring, pyrimidine
genaamd. Adenine en guanine hebben een tweede 5-ring daaraan vast gekoppeld, dit
noemen we een purine.
de fosfaat groep: Er kunnen een, twee of drie fosfaatgroepen aan de nucleoside verbonden
worden. Hierbij wordt een monofosfaat, difosfaat of trifosfaat molecuul gevormd. Adenosine
kan bijvoorbeeld adenine-mono-fosfaat (AMP), adenine-di-fosfaat (ADP) en adenine-tri-
fosfaat (ATP) voorkomen. ATP en ADP herken je wellicht omdat het tijdelijke energiedragers
zijn in de cel.
Gekoppelde nucleotiden vormen een RNA of DNA streng. RNA en DNA zijn universele
informatiedragers. DNA is stabieler en komt voor als dubbel-helix. Het wordt gebruikt voor langere
termijn opslag van informatie. RNA is de meer tijdelijke informatiedrager. Messenger-RNA (mRNA)
bevat de informatie voor de vorming van eiwitten uit aminozuren. De volgorde van basen codeert in
tripletten voor de volgorde in aminozuren. Realiseer je dat DNA, RNA en eiwitmoleculen een richting
kennen waarin ze worden afgelezen en gesynthetiseerd. De koppeling van bijvoorbeeld nucleotiden
in een DNA streng vindt altijd plaats via de 5'-fosfaatgroep van de vrije nucleotide en de 3'-
hydroxylgroep (van de suiker) van de DNA streng. Hierdoor ontstaat er een verschil in de uiteinden
van het DNA molecuul. Dit noemen we polariteit.
Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Een aminozuur bestaat uit een aminogroep
(NH2/NH3+), een zuurgroep (carboxylgroep, COOH/COO-), een centraal koolstofatoom (α-carbon) en
een variabele restgroep. Er zijn verschillende manieren om een aminozuur weer te geven;
tweedimensionaal, driedimensionaal als ' ball-
stick' of met de zogenoemde vanderwaals-
diameter. Indien een molecuul wordt
weergegeven als een drie-dimensionele
structuur zal een koolstofatoom altijd zwart
,gekleurd zijn, een stikstofatoom is blauw gekleurd, een zuurstofatoom wordt in rood weergegeven
en een waterstof atoom in wit.
De restgroep kan enorm verschillen tussen aminozuren, de restgroep kan o.a. klein of groot zijn,
polair of apolair zijn, geladen of ongeladen zijn en reactief of niet-reactief zijn. Er worden twintig
verschillende aminozuren, met 20 verschillende restgroepen, gecodeerd in het DNA. De restgroep
bepaalt de eigenschappen van het aminozuur. Een veel gebruikte indeling van de twintig aminozuren
is een indeling in apolair, polair-ongeladen, polair-negatief geladen en polair-positief geladen. In een
eiwit zijn de aminozuren verbonden via peptide-bindingen. Deze peptide-bindingen worden gevormd
in het ribosoom. Ook kunnen de restgroepen bindingen aangaan waardoor hun eigenschappen
veranderen.
Eiwitten hebben een enorme diversiteit aan functies in cellen; mede daarom gaan we verder in op de
opbouw van eiwitten en de functie van een specifieke groep eiwitten: de enzymen.
Eiwitten zijn de meest veelzijdige moleculen in de biochemie en vervullen cruciale functies in vrijwel
alle biologische processen. Eiwitten zijn, zoals eerder genoemd, opgebouwd uit aminozuren die via
peptide bindingen met elkaar zijn verbonden. Eén van de meest belangrijke eigenschappen van
eiwitten is dat de lineaire keten van aminozuren spontaan opvouwt tot een goed gedefinieerde drie-
dimensionele structuur.
De vorming van peptide bindingen vindt plaats tijdens de eiwitsynthese (translatie). De volgorde van
de aminozuren wordt bepaald door het mRNA. Het eerste aminozuur van de (polypeptide) keten
heeft een vrije amino-groep (NH2). Het laatste aminozuur heeft een vrije carboxyl-groep (COOH).
Polypetides zijn dus ook polair. De OH-groep van de COOH zal samen met een H+ van de NH2-groep
een water-molecuul vormen tijdens de vorming van de peptide binding. De peptide bindingen
vormen mede de ruggengraat van de polypeptide. Deze ruggengraat wordt gevormd door alle
atomen, behalve die van de restgroep. Door zijn chemische structuur is een peptide binding (C-N) erg
star. De groepen rondom een peptide bindingen kunnen niet (makkelijk) roteren en dat is belangrijk
voor de stabiliteit van het eiwit.
De lineaire sequentie van aminozuren vouwt
vervolgens in verschillende stappen spontaan
op tot een goed gedefinieerde structuur.
Eén van de drijvende krachten achter
eiwitvouwing in een waterige omgeving, is de
clustering van hydrofobe groepen in het
binnenste van een eiwit en de blootstelling van polaire en geladen groepen aan het milieu. Deze
drijvende kracht achter eiwitvouwing heet het hydrofobe effect.
, Maar wat gebeurt er met de polaire groepen aan de ruggengraat van de polypeptideketen? De
clustering van hydrofobe groepen gebeurt op een manier waarbij de polaire groepen zoveel
mogelijk waterstofbruggen vormen. Dit resulteert in regelmatige structuren (secundaire structuur
elementen) zoals α-helices, β-sheets en β-turns. De vorming van secundaire structuur elementen
gebeurt meestal als eerste tijdens de eiwitvouwing maar dit verschilt per eiwit.
α (alfa)-helices
Tijdens de vouwing van het eiwit RNase bijvoorbeeld worden eerst de alfa-helices gevormd. De
zijketens van de aminozuren zijn allemaal naar de buitenkant van de helix georiënteerd. Hoewel dit
in de schematische weergave van alfa-helices in figuur 2.8 niet zichtbaar is, wordt de binnenkant van
de helix compleet gevuld door de atomen van de ruggengraat van de polypeptide. Anders gesteld,
indien de atomen met hun werkelijke 3Dimensionele (vanderwaals) omvang weergegeven waren,
dan lagen de atomen in de binnenkant van de helix tegen elkaar aan. Waterstofbruggen, tussen de
C=O en N-H groepen van aminozuur n en aminozuur n+4, stabiliseren en drijven de vorming van de
helix structuur (in de figuur 2.8 in geel aangegeven).
β (bèta)-sheets
In β-sheets zijn de peptide ketens vrijwel volledig uitgestrekt. De zijketens van de aminozuren zijn
aan weerzijden van het bèta-sheet vlak georiënteerd. Tussen de C=O en N-H groepen van de
ruggengraat van de polypeptide worden waterstofbruggen gevormd (in de figuur 2.8 in geel
aangegeven).
β (bèta)-turns
Naast alfa-helices en bèta-sheets komt men in eiwitten vaak ook nog een andere secundaire
structuur tegen. Eiwitten hebben een compacte structuur doordat opeenvolgende delen van de
peptide keten in tegengestelde richting lopen: ze vormen een bocht (turn). Deze bochten hebben
vaak een vergelijkbaar structuur; onder andere een bèta-turn. Wederom zorgt de vorming van
waterstofbruggen voor de stabilisering van een bèta-turn. De C=O groep van aminozuur n in de β-
turn vormt een waterstofbrug met de N-H van aminozuur n+3.
De driedimensionale structuur van een eiwit, de tertiaire structuur, kan behalve door
waterstofbruggen of het hydrofobe effect, gestabiliseerd worden door zwavelbruggen. Deze
zwavelbruggen verbinden delen van een langere keten met elkaar door middel van een covalente
binding (= de atomen delen een elektron). Ze kunnen ook verschillende polypeptideketens met
elkaar verbinden in een quaternaire structuur. Intracellulaire eiwitten hebben meestal geen
zwavelbruggen terwijl extracellulaire eiwitten juist wel meerdere zwavelbruggen bevatten. De
structuur van een polypeptideketen is slechts gedeeltelijk stabiel en de mogelijkheid om
zwavelbruggen te vormen is een belangrijke eigenschap. De meeste eiwitten hebben een
vouwingsenergie van 15 tot 20% van de energie van een covalente binding, dus toevoeging van meer
zwavelbruggen (covalente bindingen) verhoogt de stabiliteit van een eiwit dramatisch. Eiwitten met
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper EmmaBurgwal. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €0,00. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 55628 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen