Samenvatting
Samenvatting H16 t/m H19, Molecular Biology of the Cell, Alberts
- Vak
- De cel
- Instelling
- Universiteit Utrecht (UU)
Uitgebreide samenvatting van H16 t/m H19 van Molecular Biology of the Cell.
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 19 pagina's
Voorbeeld 3 van de 19 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
1 beoordeling
Door: Cansu571 • 10 jaar geleden
Voorbeeld van de inhoud
Chapter 16 The CytoskeletonKenmerken van het cytoskelet
- Dynamisch: snelle opbouw en afbraak mogelijk van filamenten op verschillende plekken in de cel.
- Bestaat uit kleine subunits: afbraak filament -> snelle diffusie -> opbouw filament.
- Stevigheid: meerdere protofilamenten interacteren met elkaar.
- Geeft de cel informatie over zijn polariteit: verschil tussen het apicale en basale membraan.
Geeft de cel mechanische capaciteit: beweging en stevigheid.
Drie typen filamenten in het cytoskelet
Eigenschappen van intermediaire filamenten
- Voorbeeld: nuclaire lamina.
- Dikker dan actine, dunner dan microtubuli.
- Twee α-helices vormen dimeer. Een filament heeft een doorsnede bestaande uit 32 α-helices.
- Apolair (uiteinden van de filamenten verschillen chemisch gezien niet van elkaar).
- Meest variabele type: nucleaire lamina, vimentine-like, epitheel (keratine) en axonaal.
Nucleaire lamina: geeft kernenvelop stevigheid, interne organisatie (chromatine hechting).
Keratine filamenten: stevig, komt veel voor in epitheelcellen (mutatie: huid scheurt snel).
- Specifiek voor vertebraten, meestal in cellen die mechanische stress ondervinden.
Eigenschappen van actine filamenten (microfilamenten)
- Voorbeelden: lamellipodia, filopodia, microvilli, stereocilia en contractiele ringen.
- Heeft ATPase activiteit.
- Opgebouwd uit twee protofilamenten van actine eiwitten.
- Assymetrie van de subunits: polair met een + en - kant (verschillen chemisch gezien van elkaar).
Eigenschappen van microtubuli
- Voorbeelden: mitotische spoelvorm, cilia en flagellen.
- GTPase activiteit
- Twee GTP gebonden: één standaard aanwezig in α-tubuline, ander
kan gehydrolyseerd worden.
- Opgebouwd uit α-tubuline en β-tubuline (vormen een
heterodimeer -> één subunit).
- 13 protofilamenten die een buis vormen met een lumen.
- Minder buigzaam, assymetrisch: polair.
- Vaak met één kant vastgemaakt aan het centrosoom.
- Is in staat om het centrum van de cel te vinden (oriëntatie).
Nucleatie (lag phase): om een oligomeer te maken moeten er eerst een paar
subeenheden bij elkaar komen. Deze kunnen spontaan assembleren, maar zijn
onstabiel. De cel gebruikt dit proces om te voorkomen dat actine filamenten zich op
willekeurige plaatsen in de cel polymeriseren. Na de nucleatie volgt een elongatie
fase, waarin subunits snel aan de uiteinde van de filamenten binden (polymerisatie)
waarna er een equilibrium bereikt wordt -> kritische concentratie (evenveel opbouw
als afbraak van subunits).
Nucleatie vindt dus voornamelijk plaats aan al bestaande filamenten of op plaatsen waar bepaalde
enzymen de nucleatie katalyseren.
Elongatie fase
Microtubuli en actine filamenten groeien (en depolymeriseren) het snelste aan het plus einde (bij
microtubuli bevindt zich een β-subunit aan het plus einde). Dit is zo omdat de interacties die
,gebeuren aan beid einden verschillend zijn, en bij het min einde dus meer tijd kosten. Elongatie vindt
spontaan plaats wanneer de subunit concentratie de kritische concentratie overstijgt.
Functie van GTP en ATP bij microtubuli en actine filamenten
De GTP die gebonden is aan de α-tubuline monomeer wordt niet
gehydrolyseerd of vervangen. Voor de GTP gebonden aan de β-dimeer
en ATP bij actine geldt dit niet. Er kunnen twee typen filament
structuren ontstaan: de T vorm (ATP/GTP gebonden) en de D vorm
(ADP/GDP gebonden). Bij vrije subunits verloopt deze hydrolyse erg
langzaam, maar in filament vorm veel sneller. De D vorm heeft een
hogere kritische waarde. Aan het D einde vallen subunits eraf, omdat
de subunit concentratie niet hoog genoeg is om te groeien, maar aan het T einde
groeit het filament (concentratie is hier wel hoog genoeg) -> treadmilling. De
treadmilling range is de range van subunit concentratie waarin dit process van
treadmilling plaatsvindt. GTP/ATP hydrolyse is dus nodig voor depolymerisatie.
GTP/ATP cap: toevoeging van subunits aan het polymeer vindt sneller plaats dan
hydrolyse, waardoor er continu een T einde aanwezig is.
Dynamische instabiliteit van microtubuli
- Snelle groei met GTP cap.
- Groei wordt vertraagd (door botsing met bv plasmamembraan): hydrolyse GTP.
- D einde: buigen -> catastrofe (snelle krimping microtubuli).
- ‘Rescue’: nieuwe GTP cap, snelle groei etc.
Schakeling tussen fasen: oscillatie van microtubuli.
Alternatieve polymerisatie van filamenten door drugs
Phalloidin (fungi): stabiliseert actine filamenten -> toename polymerisatie (toxisch).
Taxol (boom): stabiliseert microtubuli -> toename polymerisatie, gebruikt bij chemotherapie
(tegengaan van deling omdat chromosomen niet meer uit elkaar kunnen gaan).
Nucleatie van microtubuli
Vindt plaats vanuit het microtubule-organizing center (MTOC). Nucleatie van
microtubuli vindt plaats aan het min einde. Het eiwit γ-tubuline vormt een
ringcomplex (γ-TuRC) om de dertien protofilamenten heen. Hierbij zijn ook een
aantal andere accessory proteins bij betrokken. In de meeste dierlijke cellen wordt
dit MTOC het centrosoom genoemd, waarvan er één per cel aanwezig is in de
buurt van de nucleus. In een L-configuratie bevinden zich twee centrioles in het
centrosoom (duplicatie centrosoom en centrioles in de interfase van de mitose).
Nucleatie van actine filamenten
Nucleatie van actine filamenten vindt vaak plaats in de buurt van het
plasmamembraan (hier bevinden zich dan ook de meeste actine filamenten). De laag
net onder het plasmamembraan wordt de cel cortex (gel-like netwerk) genoemd,
waarvan actine filamenten de vorm en beweging bepalen.
ARP 2/3 complex: reguleert de nucleatie vanaf het min einde (fungeert als een soort γ-TuRC). Dit
complex kan ook aan een al bestaand filament binden
en zo vertakkingen maken (onder een hoek van 70°). Als
actine filamenten naar voren groeien, duwen ze het
plasmamembraan als het ware naar voren (ondertussen
vindt er treadmilling plaats). Andere actine structuren
zijn stress fibrillen (contractiele bundel) en filopodia
(parallelle bundels).
, Eiwitten die polymerisatie van filamenten/microtubuli versnellen, vertragen, afbreken of stabiliseren.
Formine: vormt een ringvormige structuur (dimeer) en brengt hierdoor subunits van
actine bij elkaar. De polymerisatie van de filamenten worden versneld (i.c.m.
profiline). Formine kan onvertakte, rechte filamenten produceren. Via andere
eiwitten kunnen deze filamenten vervolgens parallelle bundels vormen.
Thymosine: een eiwit dat actine monomeren bindt zodat ze niet meer kunnen
associëren met zowel het plus als min einde van een actine filament.
Profiline: bindt zodanig aan een actine monomeer dat het alleen aan het plus einde
van een filament kan binden. Na associatie van actine met het filament treedt er een
conformatie verandering op en laat profiline los. Profiline activiteit wordt
gereguleerd door fosforylatie en binding aan inositol fosfolipiden.
Sommige formine eiwitten hebben een ongestructureerd domein (‘whisker’) die
meerdere binding sites heeft voor profiline/profiline-actine complex. Dit kan het
elongatieproces versnellen.
Stathmine: bindt twee tubuline heterodimeren en voorkomt dat deze aan de
groeiende microtubule associëren. Verhoogt de dynamische instabiliteit en wordt
gereguleerd via fosforylatie.
Gelsoline en katanine: eiwitten die actine filamenten en respectievelijk microtubuli
afbreken. Katanine vereist hydrolyse van ATP, gelsoline wordt waarschijnlijk
gereguleerd door cytosolisch Ca2+.
MAPs (microtubule-associated proteins): stabiliseren microtubuli, vooral aanwezig in neuronen
(deze zijn erg lang en dus afhankelijk van een goed microtubuli netwerk, ook voor transport).
Cofiline: destabiliseert actine filamenten en kan zowel de filament als vrije vorm binden. Cofiline
voert mechanische stress uit op actine filamenten, waardoor deze makkelijk afbreken. De filamenten
kunnen hiertegen beschermd worden door binding van tropomyosine.
Capping eiwitten: + eind bindende eiwitten (vooral bij actine), waardoor dit einde niet meer kan
groeien -> langzamere dynamiek. Alleen de D kant groeit en de kritische waarde schuift hier naartoe.
Kan ook stabiliteit veroorzaken, zoals in de spieren.
Eiwitten die actine filamenten bundelen
Fimbrine: strakke bundeling, niet contractiel.
α-actinine: losse bundeling, wel contractiel (meer ruimte).
Villine: in microvilli, strakke bundeling.
Eiwitten die actine filamenten organiseren in een gel-like netwerk
Filamine: bindt twee actine filamenten bij elkaar, onder
ongeveer een loodrechte hoek. Speelt een belangrijke rol bij de
vorming van lamellipodia. Kankercellen met verstoorde filamine
werking kunnen geen normaal lamellipodia netwerk opbouwen en kunnen hierdoor
minder snel metastaseren.
Bacterieel cytoskelet
Homoloog van tubuline in bacteriën is FtsZ, wat een ringvormige structuur maakt
tijdens de celdeling (delen van de cel in twee nieuwe cellen, constrictie).
Het homoloog van actine in bacteriën is ParM en speelt een rol bij de verdeling van
plasmide in dochtercellen.
In bacteriën zijn de functies van celskelet eiwitten eigenlijk omgedraaid in vergelijking
met dierlijke cellen, waar actine een rol speelt bij de cytokinese en microtubuli juist DNA verdelen over
dochtercellen.
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper MirnaKlaassen. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,78. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 79079 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen