De structuur van eiwitten te beschrijven, inclusief de verbindingen en krachten die hierbij een rol
spelen
Peptide binding: Eiwitten zijn strengen aminozuren die gekoppeld zijn door (covalente) peptide
bindingen.
Vorming van een peptide binding is een
condensatiereactie waar water bij vrij komt.
Verbreken van een peptide binding is een
hydrolysereactie waar water bij nodig is.
Polypeptideketen bestaat uit:
1. Ruggegraat (backbone) Bestaat uit de kern atomen van de aminozuren betrokken bij de
peptide-verbinding.
2. Zijketens Geven elk aminozuur zijn unieke eigenschappen.
Eiwitten:
1. Primaire structuur (polypeptidenketen)
De volgorde van de aminozuren -> met een amino terminus & een carboxy terminus.
2. Secundaire structuur (alfa-helix & beta-sheet)
Waterstofbruggen tussen N-H en C=O groepen in de polypeptide ruggegraat.
Alfa helix Eiwitten met alfa-helix structuren: Celmembraan eiwitten.
-> Hydrofiele polypeptide ruggegraat = binnenkant van de helix.
-> Hydrofobe zijketens = buitenkant van de helix.
Coiled-coil (spoel) structuren ontstaan als hydrofobe ketens aan een kant
zitten.
-> Alfa-helixen draaien om elkaar met de hydrofobe ketens naar binnen.
Beta-sheet Waterstofbruggen tussen delen van polypeptide ketens die naast elkaar
liggen. Beta-sheets vormen sterke/stugge structuren.
Anti-parallele B-sheets Polypeptide segmenten lopen in tegengestelde
oriëntatie.
Parallele B-sheets Polypeptide segmenten lopen in dezelfde oriëntatie.
3. Tertiaire structuren (de ‘overall’ drie dimensionale structuur)
Verschillende vouwingen binnen een eiwit.
Hierbij worden er bindingen gevormd:
- Van der waalskrachten
- Waterstofbruggen
- Ionbindingen
- Zwavelbruggen
, 4. Quaternaire structuur (eiwitcomplexen)
Eiwitcomplexen: groot eiwit opgebouwd uit twee of meerdere eiwitten.
Dimeer
Tetrameer: complex van vier identieke eiwitten
Heterotetrameer: complex van vier niet-identieke eiwitten
Het principe van eiwitvouwing uit te leggen, (de rol van) moleculaire chaperones en prionen te
beschrijven
Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, hierdoor
ontstaat een 3D structuur.
Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om hiermee zijn functie uit te voeren. Het kan soms
gebeuren dat een eiwit niet goed gevouwen wordt, dit kan leiden tot het maken van schadelijke
stoffen. Om dit te voorkomen zijn cellen uitgerust met chaperonne-eiwitten.
Prionen zijn ziekmakende deeltjes die zich kunnen vormen uit eiwitten. Deze prionen worden
gevormd tijden het vouwen van de eiwitten.
De werking van eiwitten en ‘small molecule inhibitors’ uit te leggen aan de hand van de begrippen
ligand, bindingsplaats, substraat en catalytische (active) site
Eiwitten hebben meerdere functies in het lichaam:
Chemische omzetting Eiwitten katalyseren biochemische reacties (enzymen).
Enzymen spelen een rol bij de stofwisseling etc.
Structuur De vorm van een eiwit kan de structuur en vorm van cellen bepalen.
Transport Verschillende eiwitten zijn betrokken bij het transport van stoffen
binnen de cel.
Communicatie Sommige eiwitten kunnen zorgen voor de communicatie tussen
cellen die op afstand van elkaar liggen, zo is er dus communicatie
tussen de cellen.
Regulatie Eiwitten zijn ook betrokken bij meerdere regelsystemen binnen het
lichaam. Door de structuur van het eiwit te veranderen kunnen
eiwitten helpen bij het regelen van dingen in het lichaam.
Ligand
Een ligand is een molecuul dat aan een ander (meestal groter) molecuul kan binden.
Het kan een binding aangaan met een specifiek doelmolecuul zoals nucleïnezuur of eiwit.
Bindt een ligand aan een ander molecuul, dan heeft dit functionele gevolgen voor diverse
moleculaire processen (bv stabilisatie, katalyse, regulatie van enzymatische activiteiten of
signaaltransductie).
Eiwitten kunnen selectief binden aan liganden doordat ze meerdere non-covalente interacties
bevatten (Van der Waals bindingen & H-bruggen).
Eiwitten hebben bindingsplekken waar een specifieke ligand op kan binden.
Sommige moleculen hebben slechte bindingsplekken, dit kan ervoor zorgen dat er maar enkele
bindingen ontstaan met een non covalente binding.
Om een functie uit te voeren moeten eiwitten altijd aan specifieke liganden gebonden zijn.
, Antilichamen
Antilichamen zijn immunoglobine eiwitten die geproduceerd worden door een respons van het
immuunsysteem. Antilichamen zijn Y-vormig.
Elk antilichaam kan binden aan een specifieke target molecuul.
Een antilichaam herkent zijn eigen target molecuul (antigen).
Eiwitten die binden aan andere moleculen om deze te activeren noem je enzymen.
Enzymen binden aan een of meer liganden (substraten) en veranderen deze in chemische producten.
Verschillende post-translationele modificaties van eiwitten te benoemen en het effect op
eiwitfunctie
Post-translationele modificatie = verandering van een eiwit tijdens of na de eiwitsynthese.
Tijdens het uitvoeren van translatie gebruiken ribosomen mRNA om een nieuwe polypeptideketen te
maken, deze polypeptideketen ondergaat post-translationele modificatie om tot zijn vorm te komen.
Soorten post-translationele modificaties:
Glycosylering Het toevoegen van een oligosacharide.
Een eiwit dat is geglycosyleerd kan niet meer uit het ER worden
getransporteerd doordat het niet goed is opgevouwen.
Fosforylering Het toevoegen van een fosfaatgroep.
Door deze reactie kunnen signalen niet goed meer worden doorgegeven
waardoor signaaltransductie in de cel wordt gehinderd.
Methylering Het toevoegen van een methylgroep.
Verschijnsel waarbij het fenotype kan verschillen zonder dat er
onderliggende DNA-sequenties gewijzigd zijn.
De rol van GTP en ATP uit te leggen bij eiwitfunctie
GTPase is een enzym dat in staat is om GTP te hydrolyseren waarbij de fosfaatgroep wordt afgesplitst
en GDP ontstaat.
Een GTPase is een soort schakelaar: kan inactief en actief zijn.
Inactief Het GDP is gebonden & er vindt geen signaaltransductie plaats.
Actief Het enzym GEF kan GTPase actief maken doordat het GDP-molecuul wordt los
gemaakt van de GTPase & er een vrij GTP-molecuul kan binden. Bindt er een GTP-
molecuul aan GTPase, kan is de toestand actief. Door te reageren met actine kan de
vorm en structuur van de cel beïnvloed worden.
ATP is een ribonucleotide dat in de stofwisseling van de cel een rol bijdraagt in het leveren van
chemische energie.
ATP-productie haalt energie uit de oxidatie van onder andere pyruvaat en NADH.
Wanneer ATP wordt gehydrolyseerd komt er een grote hoeveelheid energie vrij, dit zorgt ervoor dat
de reactie niet omkeerbaar wordt.
spelen
Peptide binding: Eiwitten zijn strengen aminozuren die gekoppeld zijn door (covalente) peptide
bindingen.
Vorming van een peptide binding is een
condensatiereactie waar water bij vrij komt.
Verbreken van een peptide binding is een
hydrolysereactie waar water bij nodig is.
Polypeptideketen bestaat uit:
1. Ruggegraat (backbone) Bestaat uit de kern atomen van de aminozuren betrokken bij de
peptide-verbinding.
2. Zijketens Geven elk aminozuur zijn unieke eigenschappen.
Eiwitten:
1. Primaire structuur (polypeptidenketen)
De volgorde van de aminozuren -> met een amino terminus & een carboxy terminus.
2. Secundaire structuur (alfa-helix & beta-sheet)
Waterstofbruggen tussen N-H en C=O groepen in de polypeptide ruggegraat.
Alfa helix Eiwitten met alfa-helix structuren: Celmembraan eiwitten.
-> Hydrofiele polypeptide ruggegraat = binnenkant van de helix.
-> Hydrofobe zijketens = buitenkant van de helix.
Coiled-coil (spoel) structuren ontstaan als hydrofobe ketens aan een kant
zitten.
-> Alfa-helixen draaien om elkaar met de hydrofobe ketens naar binnen.
Beta-sheet Waterstofbruggen tussen delen van polypeptide ketens die naast elkaar
liggen. Beta-sheets vormen sterke/stugge structuren.
Anti-parallele B-sheets Polypeptide segmenten lopen in tegengestelde
oriëntatie.
Parallele B-sheets Polypeptide segmenten lopen in dezelfde oriëntatie.
3. Tertiaire structuren (de ‘overall’ drie dimensionale structuur)
Verschillende vouwingen binnen een eiwit.
Hierbij worden er bindingen gevormd:
- Van der waalskrachten
- Waterstofbruggen
- Ionbindingen
- Zwavelbruggen
, 4. Quaternaire structuur (eiwitcomplexen)
Eiwitcomplexen: groot eiwit opgebouwd uit twee of meerdere eiwitten.
Dimeer
Tetrameer: complex van vier identieke eiwitten
Heterotetrameer: complex van vier niet-identieke eiwitten
Het principe van eiwitvouwing uit te leggen, (de rol van) moleculaire chaperones en prionen te
beschrijven
Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, hierdoor
ontstaat een 3D structuur.
Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om hiermee zijn functie uit te voeren. Het kan soms
gebeuren dat een eiwit niet goed gevouwen wordt, dit kan leiden tot het maken van schadelijke
stoffen. Om dit te voorkomen zijn cellen uitgerust met chaperonne-eiwitten.
Prionen zijn ziekmakende deeltjes die zich kunnen vormen uit eiwitten. Deze prionen worden
gevormd tijden het vouwen van de eiwitten.
De werking van eiwitten en ‘small molecule inhibitors’ uit te leggen aan de hand van de begrippen
ligand, bindingsplaats, substraat en catalytische (active) site
Eiwitten hebben meerdere functies in het lichaam:
Chemische omzetting Eiwitten katalyseren biochemische reacties (enzymen).
Enzymen spelen een rol bij de stofwisseling etc.
Structuur De vorm van een eiwit kan de structuur en vorm van cellen bepalen.
Transport Verschillende eiwitten zijn betrokken bij het transport van stoffen
binnen de cel.
Communicatie Sommige eiwitten kunnen zorgen voor de communicatie tussen
cellen die op afstand van elkaar liggen, zo is er dus communicatie
tussen de cellen.
Regulatie Eiwitten zijn ook betrokken bij meerdere regelsystemen binnen het
lichaam. Door de structuur van het eiwit te veranderen kunnen
eiwitten helpen bij het regelen van dingen in het lichaam.
Ligand
Een ligand is een molecuul dat aan een ander (meestal groter) molecuul kan binden.
Het kan een binding aangaan met een specifiek doelmolecuul zoals nucleïnezuur of eiwit.
Bindt een ligand aan een ander molecuul, dan heeft dit functionele gevolgen voor diverse
moleculaire processen (bv stabilisatie, katalyse, regulatie van enzymatische activiteiten of
signaaltransductie).
Eiwitten kunnen selectief binden aan liganden doordat ze meerdere non-covalente interacties
bevatten (Van der Waals bindingen & H-bruggen).
Eiwitten hebben bindingsplekken waar een specifieke ligand op kan binden.
Sommige moleculen hebben slechte bindingsplekken, dit kan ervoor zorgen dat er maar enkele
bindingen ontstaan met een non covalente binding.
Om een functie uit te voeren moeten eiwitten altijd aan specifieke liganden gebonden zijn.
, Antilichamen
Antilichamen zijn immunoglobine eiwitten die geproduceerd worden door een respons van het
immuunsysteem. Antilichamen zijn Y-vormig.
Elk antilichaam kan binden aan een specifieke target molecuul.
Een antilichaam herkent zijn eigen target molecuul (antigen).
Eiwitten die binden aan andere moleculen om deze te activeren noem je enzymen.
Enzymen binden aan een of meer liganden (substraten) en veranderen deze in chemische producten.
Verschillende post-translationele modificaties van eiwitten te benoemen en het effect op
eiwitfunctie
Post-translationele modificatie = verandering van een eiwit tijdens of na de eiwitsynthese.
Tijdens het uitvoeren van translatie gebruiken ribosomen mRNA om een nieuwe polypeptideketen te
maken, deze polypeptideketen ondergaat post-translationele modificatie om tot zijn vorm te komen.
Soorten post-translationele modificaties:
Glycosylering Het toevoegen van een oligosacharide.
Een eiwit dat is geglycosyleerd kan niet meer uit het ER worden
getransporteerd doordat het niet goed is opgevouwen.
Fosforylering Het toevoegen van een fosfaatgroep.
Door deze reactie kunnen signalen niet goed meer worden doorgegeven
waardoor signaaltransductie in de cel wordt gehinderd.
Methylering Het toevoegen van een methylgroep.
Verschijnsel waarbij het fenotype kan verschillen zonder dat er
onderliggende DNA-sequenties gewijzigd zijn.
De rol van GTP en ATP uit te leggen bij eiwitfunctie
GTPase is een enzym dat in staat is om GTP te hydrolyseren waarbij de fosfaatgroep wordt afgesplitst
en GDP ontstaat.
Een GTPase is een soort schakelaar: kan inactief en actief zijn.
Inactief Het GDP is gebonden & er vindt geen signaaltransductie plaats.
Actief Het enzym GEF kan GTPase actief maken doordat het GDP-molecuul wordt los
gemaakt van de GTPase & er een vrij GTP-molecuul kan binden. Bindt er een GTP-
molecuul aan GTPase, kan is de toestand actief. Door te reageren met actine kan de
vorm en structuur van de cel beïnvloed worden.
ATP is een ribonucleotide dat in de stofwisseling van de cel een rol bijdraagt in het leveren van
chemische energie.
ATP-productie haalt energie uit de oxidatie van onder andere pyruvaat en NADH.
Wanneer ATP wordt gehydrolyseerd komt er een grote hoeveelheid energie vrij, dit zorgt ervoor dat
de reactie niet omkeerbaar wordt.
