Samenvatting
Samenvatting moleculen deel eiwitten en enzymen
- Vak
- Moleculen
- Instelling
- Universiteit Utrecht (UU)
Samenvatting van het onderdeel eiwitten en enzymen van het vak moleculen
[Meer zien]Voorbeeld 3 van de 29 pagina's
Voorbeeld 3 van de 29 pagina's
In winkelwagengesponsord bericht van onze partner
Voorbeeld van de inhoud
Eiwitten en enzymenInhoudsopgave
Eiwitten en enzymen...................................................................................................................................... 1
De 20 aminozuren.................................................................................................................................................1
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse..............................................................................................2
Hoofdwetten van de thermodynamica...........................................................................................................2
Chemische reacties en thermodynamica........................................................................................................2
Eiwitstructuur..................................................................................................................................................3
Kathalyse..........................................................................................................................................................4
Proteolyse........................................................................................................................................................6
Katalyse door Chymotrypsine..........................................................................................................................6
HC 3 en 4 myoglobine en hemoglobine..............................................................................................................10
Myoglobine....................................................................................................................................................10
Hemoglobine.................................................................................................................................................11
Werking myoglobine en hemoglobine..........................................................................................................11
Sikkelcel anemie............................................................................................................................................15
Allosterische regulatie...................................................................................................................................15
HC 5 en 6 enzymkinetiek en regulatie................................................................................................................16
Werking van enzymen...................................................................................................................................16
Vergelijking van Michaelis-Menten...............................................................................................................16
Lineweaver & Burk.........................................................................................................................................18
Enzym regulatie.............................................................................................................................................19
HC 7 en 8 analysetechnieken..............................................................................................................................22
Analytische methodes...................................................................................................................................22
Opzuiveren van specifieke eiwitten...............................................................................................................23
Bepalen van de 3D structuur.........................................................................................................................29
De 20 aminozuren
Tryptofaan?? (aromatisch)
1. Hydrofobe/apolaire
a. Glycine (geen R groep)
b. Alanine (heel klein)
c. Valine
d. Leucine
e. Isoleucine
f. Methionine
g. Proline (ring structuur)
h. Fenylalanine (aromatisch)
2. Polaire/niet geladen (bij pH = 7,0)
a. Serine (OH-groep)
b. Cysteine
c. Asparagine (amide groep)
d. Glutamine (amide groep)
e. Threonine (OH-groep)
f. Tyrosine (OH-groep en aromatisch)
, 3. Polair/ positief geladen (bij pH = 7,0)
a. Lysine
b. Arginine
c. Histidine
4. Polair/ negatief geladen (bij pH = 7,0)
a. Asparaginezuur
b. Glutaminezuur
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse
Het genoom in elke cel is gelijk en constant, het proteoom is in elke cel anders en
verandert steeds.
Thermodynamica beschrijft of een reactie wel of niet spontaan kan verlopen.
Hoofdwetten van de thermodynamica
1. Wet van behoud van energie: energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan.
o Hierbij gaat het om de totale energie van het systeem. Energie kan dus wel
overgaan in een andere vorm van energie zoals warmte of kinetische energie.
2. Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
o Entropie is een maat voor diffusie van energie. Als de energie op meer
manieren te verdelen is ontstaat er (uiteindelijk) meer chaos en is de entropie
dus toegenomen.
o Het kost energie om op het gewenste moment de gewenste conformatie te
krijgen.
Chemische reacties en thermodynamica
Reactie proces waarbij bindingen worden verbroken
Proces proces waarbij niet per definities bindingen bij worden verbroken
(bijvoorbeeld vouwing van eiwitten)
Verandering van de Gibbs vrije energie (J/mol) is een maat voor of reacties of
processen wel of niet verlopen. Formule G = H -T x S
Met:
G = de verandering in Gibbs vrije energie (J/mol)
H = de verandering van de enthalpie
S = de verandering in entropie
T = tempratuur (K)
G = negatief: reactie verloopt spontaan
G = nul: reactie is in evenwicht
G = positief: reactie verloopt niet
G zegt niet over de ‘route’ van de reactie
G zegt niets over hoe snel de reactie verloopt
, [ C ] x [ D] [ C ] x [ D]
Formule G=G 0+ R x T x ln of G=G 0+ R x T x 2,3 x 10 log
[ A] x [B] [ A ] x [B]
Met:
Reactie = A + B C + D
G = de verandering in Gibbs vrije energie
G0 = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: concentratie,
tempratuur en druk)
(G0’ = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: reactanten
1M, tempratuur, druk EN pH)
T = tempratuur (K)
R = gasconstante
Het maakt voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, de
uitkomst zal altijd hetzelfde zijn omdat het evenwicht op dezelfde plek zal komen te
liggen. De ligging van dit evenwicht zal bepaald worden door de tweede hoofdwet van
de thermodynamica.
Reacties die niet spontaan zouden verlopen door een positieve G worden vaak
gekoppeld aan een andere reactie die een sterk negatieve G heeft, Hierdoor kan de
reactie dus alsnog verlopen. Veel reacties de cel worden bijvoorbeeld gedaan door ze
te koppelen aan ATP, de reactie van ATP naar ADP is namelijk heel energie gunstig.
Eiwitstructuur
Alfa helices eiwitmoleculen streven naar een zo laag mogelijke G. Vaak is een
alfa helix op dat moment de meest efficiënte conformatie volgens de tweede hoofdwet
van de thermodynamica. De conformatie met een zo laag mogelijke Gibbs-vrije
energie wordt natieve structuur genoemd. Dit is echter in strijd met de entropie, deze
wordt namelijk lager. Echter, watermoleculen bevinden zich vaak in een waterige
oplossing. De entropie van de watermoleculen is dus groter als de hydrofiele delen van
het eiwit naar buiten zitten en de hydrofobe naar binnen. Hierdoor zal de totale
entropie toenemen.
Ook zoutbruggen leveren een negatieve verandering in de enthalpie op.
Onderscheidt in eiwitstructuur
Primaire structuur
o Aminozuurvolgorde, verbonden door middel van peptidebindingen
o Hieruit kan worden voorspeld hoe het eiwit zal gaan vouwen
Secundaire structuur
o Waterstofbruggen tussen O-H en N-H
o Zwavelbruggen tussen twee cysteïnes zorgen voor stevigheid
o Alfa-helix
Rechtsdraaiend
Per winding 3,6 residuen
Er zit maar 1,5 Å tussen de aminozuren, ze zijn dus heel compact
H-brug tussen C=O residu n en N-H residu n+4
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper BMWsamenvattingen. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €3,99. Je zit daarna nergens aan vast.
Is Stuvia te vertrouwen?
4,6 sterren op Google & Trustpilot (+1000 reviews)
Afgelopen 30 dagen zijn er 52510 samenvattingen verkocht
Opgericht in 2010, al 14 jaar dé plek om samenvattingen te kopen