BIOCHEMIE I SAMENVATTING
Prof. Evelyne Meyer
2021 - 2022
DAANTJE LANGE
Studentennummer: 02009837
, Daantje Lange
Inleiding
Biologische katalysatoren zijn enzymen. Hiermee gebeuren alle versnellingen. Het zijn altijd eiwitten! Ze
zorgen voor veel snellere reacties in vivo.
Enzymen zijn proteïnen met een 3D structuur. Als die structuur veranderd, krijg je verlies van functie. Zaken
waar enzymes van slag van raken zal je dus moeten controleren. Denk aan thermoregulatie en regulatie
van de zuurtegraad in het lichaam.
Biochemische energie wordt gemaakt door dynamische processen, dus continu omzetting van energie.
Opbouw is synthese/anabolisme van celmateriaal (weefsels en organen opbouwen en onderhouden),
afbraak is katabolisme (afbraak van organische moleculen zoals voedse). De drijfveer is de verandering in
Gibbs vrije energie.
Een katabole weg gaat over energie producerende weg. Is altijd afval bij wat eventueel uitgescheiden kan
worden. We gaan vooral kijken naar de kleinere bouwstenen die opnieuw gebruikt kunnen worden in het
anabolisme. Dit is de opbouw. Energie die we gewonnen hebben wordt verbruikt om specifieke behoeften
te voldoen.
Bij een proces (dus bijvoorbeeld de afbraak van voedsel) is het heel belangrijk dat het met veel stapjes is.
Dit zorgt dat het controleerbaar, regelbaar en haalbaar is.
Er zitten wetten achter het afbreken van moleculen.
Sacchariden: glycolyse (afbraak) ↔ gluconeogenese (aanmaak)
Lipiden: β-oxidatie (afbraak)
Citroenzuurcyclus / krebs cyclus (afbraak)
Oxidatieve fosforylering (afbraak)
Nucleïnezuren: synthese heterocyclische basen en suikers (aanmaak)
1|Pagina
, Daantje Lange
Hoofdstuk 1: Coënzymen = ‘’co-piloten’’ van enzymen
Essentiële kationen komen uit de voeding. Ze worden gebonden in het actief centrum van een enzyme en
er is recyclage na de reactie. Essentiële kationen zijn: K+, Ca2+, Mg2+, Zn2+, Fe2+, Cu2+
Co-enzymen binden op het actief centrum als co-substraat (reversiebel) of prostetische groep
(irreversiebel). Bij reactie met een enzyme wordt een substraat omgezet naar een product. Het enzyme
wordt gerecycleerd en gebruikt in een andere reactie.
Coëzymen komen uit 2 bronnen:
- Metabolieten = eigen synthese (stofwisseling)
- Derivaten en wateroplosbare vitaminen (voeding)
Drijfveer redoxreacties:
- Reductiepotentiaal E: hoe negatiever E halfreactie, hoe groter het reducerend vermogen van het
reductans.
- Hoe positiever ΔE, hoe spontaner de redoxreactie. ΔE = Eox – Ered
Te kennen metabolieten:
- Adenosinetrifosfaat = ATP: energiedrager, belangrijkste functie als co-enzyme
- S-adenosylmethionine
- Ubiquinone = Q
- Cytochromen (a, b en) c
- Lipoamide
Adenosinetrifosfaat = ATP > goed te kennen!
Overdragen van energie: in een actief centrum van een enzyme (alleen daar) dus ATP is een co-piloot van
een belangrijke groep van enzymes.
Synthese uit precursor inosine-monofosfaat.
Levert Pi voor fosforylatie van kinase (soms PPi) in het actief centrum.
Activatie substraat via kinase = fosforylatie.
ATP + substraat → ADP + substraat-P
Strategie fosforylatie:
- Voorbereiding via kinase (ΔG > 0)
- Volgende stap (ΔG << 0) = spontaan
- Investering met hoog rendement
Coënzyme Q of ubiquinone > goed te kennen!
Het is een complexe molecule die we zelf aan kunnen maken.
Synthese: precursoren zijn chinon en isopreen.
Functie: reactieve groepen = 2x carbonyl chinon → ubiquinol.
Katalyse is een 2-staps redox-reactie via dehydrogenase:
Q + 2e- + 2H+ ↔ QH2
(links = geoxideerd dus QH2 → Q is oxidatie, rechts = gereduceerd dus Q → QH2 is reductie)
(elektronenpaar is verhuisd, protonen helpen mee, gaat met 2 elektronen per keer)
Je moet de structuurformule kunnen herkennen. Chinonring is het is het centrum van het molecule,
ongeacht de hoeveelheid isopreen (6-10). Het is zeer geoxideerd.
2|Pagina
, Daantje Lange
Ubiquinone door de ketonen aan een chinon = geoxideerde vorm (Q).
Ubiquinol door toevoeging H+ = gereduceerde vorm (QH2)
Voor vetverbranding gebruik je een specifiek coënzyme = Q.
Cytochroom C > te kennen maar minder goed (niet kunnen tekenen)
Het is een metaboliet die je zelf kan aanmaken. Komt voor bij mens en dier.
Cytochromen zijn een groepje van totaal andere coënzymes en zijn zeer
complexe structuren.
Synthese door heem + variabele zijketens (weten dat het een heem afgeleide
structuur is).
Functie: reactieve groep = Fe3+ ↔ Fe2+ (respectievelijk ferri = OX / ferro = RED)
Je kunt tussen deze vormen heen en weer gaan.
Transferrine bindt ferri vorm (dus Fe3+) van ijzer en transporteert dit.
Ferritine is een eiwit dat de opslag doet van ijzer in het lichaam. Daar bindt enkel de ferro vorm (dus Fe2+)
aan.
Oxidatietrap verschillen blijven belangrijk!
Zonder cytochroom C géén oxidatieve fosforylering > speelt rol als elektronentransporteur (1 per keer).
Lipoamide > te kennen maar minder goed
Naam is te kennen, structuurformule moet je herkennen.
Het uiteinde (S-brug) is het belangrijkste deel van het molecule, hier kan iets gebeuren tijdens reacties.
Synthese door lipoïnezuur > binding aan proteïne (typisch enzyme).
Werking door openknippen sulfhydryl/thiolgroepjes (S-S).
Functie: openknippen, je krijgt 2 thiolen, 1 daarvan bezig met doorgeven acetylgroep, dan terug naar 2
thiolen en maken we weer een disulfidebrug.
Krebs cyclus kan niet doorgaan zonder dit enzyme, het is de zwaaiarm.
Als het opsplitst in dihydrolipoamide > geen redoxreactie.
Belangrijkste functie is het doorgeven van een stukje van een molecule (transfer), NIET het doorgeven van
elektronen!
Deze figuur is goed te kennen
voor het examen!!!
S-adenosyl-methionine > niet gevraagd op examen
Synthese: precursoren = ATP en methionine.
Functie: reactieve CH3 bij methylatie (synthese nucleotiden.
Dier kan het zelf aanmaken.
Naam kan gevraagd worden in meerkeuzevraag maar verder niks hierover te kennen!
3|Pagina
Prof. Evelyne Meyer
2021 - 2022
DAANTJE LANGE
Studentennummer: 02009837
, Daantje Lange
Inleiding
Biologische katalysatoren zijn enzymen. Hiermee gebeuren alle versnellingen. Het zijn altijd eiwitten! Ze
zorgen voor veel snellere reacties in vivo.
Enzymen zijn proteïnen met een 3D structuur. Als die structuur veranderd, krijg je verlies van functie. Zaken
waar enzymes van slag van raken zal je dus moeten controleren. Denk aan thermoregulatie en regulatie
van de zuurtegraad in het lichaam.
Biochemische energie wordt gemaakt door dynamische processen, dus continu omzetting van energie.
Opbouw is synthese/anabolisme van celmateriaal (weefsels en organen opbouwen en onderhouden),
afbraak is katabolisme (afbraak van organische moleculen zoals voedse). De drijfveer is de verandering in
Gibbs vrije energie.
Een katabole weg gaat over energie producerende weg. Is altijd afval bij wat eventueel uitgescheiden kan
worden. We gaan vooral kijken naar de kleinere bouwstenen die opnieuw gebruikt kunnen worden in het
anabolisme. Dit is de opbouw. Energie die we gewonnen hebben wordt verbruikt om specifieke behoeften
te voldoen.
Bij een proces (dus bijvoorbeeld de afbraak van voedsel) is het heel belangrijk dat het met veel stapjes is.
Dit zorgt dat het controleerbaar, regelbaar en haalbaar is.
Er zitten wetten achter het afbreken van moleculen.
Sacchariden: glycolyse (afbraak) ↔ gluconeogenese (aanmaak)
Lipiden: β-oxidatie (afbraak)
Citroenzuurcyclus / krebs cyclus (afbraak)
Oxidatieve fosforylering (afbraak)
Nucleïnezuren: synthese heterocyclische basen en suikers (aanmaak)
1|Pagina
, Daantje Lange
Hoofdstuk 1: Coënzymen = ‘’co-piloten’’ van enzymen
Essentiële kationen komen uit de voeding. Ze worden gebonden in het actief centrum van een enzyme en
er is recyclage na de reactie. Essentiële kationen zijn: K+, Ca2+, Mg2+, Zn2+, Fe2+, Cu2+
Co-enzymen binden op het actief centrum als co-substraat (reversiebel) of prostetische groep
(irreversiebel). Bij reactie met een enzyme wordt een substraat omgezet naar een product. Het enzyme
wordt gerecycleerd en gebruikt in een andere reactie.
Coëzymen komen uit 2 bronnen:
- Metabolieten = eigen synthese (stofwisseling)
- Derivaten en wateroplosbare vitaminen (voeding)
Drijfveer redoxreacties:
- Reductiepotentiaal E: hoe negatiever E halfreactie, hoe groter het reducerend vermogen van het
reductans.
- Hoe positiever ΔE, hoe spontaner de redoxreactie. ΔE = Eox – Ered
Te kennen metabolieten:
- Adenosinetrifosfaat = ATP: energiedrager, belangrijkste functie als co-enzyme
- S-adenosylmethionine
- Ubiquinone = Q
- Cytochromen (a, b en) c
- Lipoamide
Adenosinetrifosfaat = ATP > goed te kennen!
Overdragen van energie: in een actief centrum van een enzyme (alleen daar) dus ATP is een co-piloot van
een belangrijke groep van enzymes.
Synthese uit precursor inosine-monofosfaat.
Levert Pi voor fosforylatie van kinase (soms PPi) in het actief centrum.
Activatie substraat via kinase = fosforylatie.
ATP + substraat → ADP + substraat-P
Strategie fosforylatie:
- Voorbereiding via kinase (ΔG > 0)
- Volgende stap (ΔG << 0) = spontaan
- Investering met hoog rendement
Coënzyme Q of ubiquinone > goed te kennen!
Het is een complexe molecule die we zelf aan kunnen maken.
Synthese: precursoren zijn chinon en isopreen.
Functie: reactieve groepen = 2x carbonyl chinon → ubiquinol.
Katalyse is een 2-staps redox-reactie via dehydrogenase:
Q + 2e- + 2H+ ↔ QH2
(links = geoxideerd dus QH2 → Q is oxidatie, rechts = gereduceerd dus Q → QH2 is reductie)
(elektronenpaar is verhuisd, protonen helpen mee, gaat met 2 elektronen per keer)
Je moet de structuurformule kunnen herkennen. Chinonring is het is het centrum van het molecule,
ongeacht de hoeveelheid isopreen (6-10). Het is zeer geoxideerd.
2|Pagina
, Daantje Lange
Ubiquinone door de ketonen aan een chinon = geoxideerde vorm (Q).
Ubiquinol door toevoeging H+ = gereduceerde vorm (QH2)
Voor vetverbranding gebruik je een specifiek coënzyme = Q.
Cytochroom C > te kennen maar minder goed (niet kunnen tekenen)
Het is een metaboliet die je zelf kan aanmaken. Komt voor bij mens en dier.
Cytochromen zijn een groepje van totaal andere coënzymes en zijn zeer
complexe structuren.
Synthese door heem + variabele zijketens (weten dat het een heem afgeleide
structuur is).
Functie: reactieve groep = Fe3+ ↔ Fe2+ (respectievelijk ferri = OX / ferro = RED)
Je kunt tussen deze vormen heen en weer gaan.
Transferrine bindt ferri vorm (dus Fe3+) van ijzer en transporteert dit.
Ferritine is een eiwit dat de opslag doet van ijzer in het lichaam. Daar bindt enkel de ferro vorm (dus Fe2+)
aan.
Oxidatietrap verschillen blijven belangrijk!
Zonder cytochroom C géén oxidatieve fosforylering > speelt rol als elektronentransporteur (1 per keer).
Lipoamide > te kennen maar minder goed
Naam is te kennen, structuurformule moet je herkennen.
Het uiteinde (S-brug) is het belangrijkste deel van het molecule, hier kan iets gebeuren tijdens reacties.
Synthese door lipoïnezuur > binding aan proteïne (typisch enzyme).
Werking door openknippen sulfhydryl/thiolgroepjes (S-S).
Functie: openknippen, je krijgt 2 thiolen, 1 daarvan bezig met doorgeven acetylgroep, dan terug naar 2
thiolen en maken we weer een disulfidebrug.
Krebs cyclus kan niet doorgaan zonder dit enzyme, het is de zwaaiarm.
Als het opsplitst in dihydrolipoamide > geen redoxreactie.
Belangrijkste functie is het doorgeven van een stukje van een molecule (transfer), NIET het doorgeven van
elektronen!
Deze figuur is goed te kennen
voor het examen!!!
S-adenosyl-methionine > niet gevraagd op examen
Synthese: precursoren = ATP en methionine.
Functie: reactieve CH3 bij methylatie (synthese nucleotiden.
Dier kan het zelf aanmaken.
Naam kan gevraagd worden in meerkeuzevraag maar verder niks hierover te kennen!
3|Pagina
