Samenvatting

Samenvatting Biochemistry (Campbell) volgens blokboek Biomoleculen (B1BI)

0 keer verkocht

Vak
Biomoleculen (B1BI)

Instelling
Universiteit Leiden (UL)

Boek
Biochemistry

Volledige samenvatting van alle hoofdstukken volgens blokboek Biomoleculen (Biomedische Wetenschappen, jaar 1, LUMC) uit "Biochemistry" geschreven door Campbell, 9e editie (ISBN: 1135). Alle stukken zijn voorzien van referentie naar thema uit blokboek en bladzijde nummers van Campbell. Bevat gedeel...

[Meer zien]

Voorbeeld 2 van de 9 pagina's

Bekijk voorbeeld

Heel boek samengevat? Nee
Wat is er van het boek samengevat? Gedeeltes (volgens blokboek) uit hoofdstuk 1 t/m 4, 6 t/m 9 & 16
Geupload op 28 oktober 2021
Aantal pagina's 9
Geschreven in 2019/2020
Type Samenvatting

biochemie
zuren
basen
aminozuren
peptide
eiwitten
denaturatie
structuur
enzym
michaelis menten
lipiden
vetten
koolhydraten
suikers
membraan
dna
rna
nucleotiden
glucose
ribose
zetmeel
ph

€2,99

Ook beschikbaar in voordeelbundel v.a. €9,99

In winkelwagen

Opslaan

100% tevredenheidsgarantie
Direct beschikbaar na je betaling
Lees online óf als PDF
Geen vaste maandelijkse kosten

Ook beschikbaar in voordeelbundel (1)

Biomoleculen (B1BI) aantekeningen colleges, antwoorden ZSO/WG/PR, samenvatting boeken (Campbell, Albers, Pawlina)

€ 14,95 € 9,99 5 items

1. College aantekeningen - Colleges en practicum aantekeningen biomoleculen (b1bi)
2. Overig - Zso vragen & antwoorden biomoleculen (b1bi)
3. Samenvatting - Samenvatting histologie (pawlina) volgens blokboek biomoleculen (b1bi)
4. Samenvatting - Samenvatting molecular biology of the cell (alberts) volgens blokboek biomoleculen (b...
5. Samenvatting - Samenvatting biochemistry (campbell) volgens blokboek biomoleculen (b1bi)
Meer zien

1-2 Chemische basis van biochemie
2.1, blz. 2 – 5
Organische chemie gaan over moleculen met koolstof- en waterstofverbindingen, 4 klassen:
Aminozuren:
- Bevatten aminogroep (-NH2) en carboxygroep (-COOH); kunnen geïoniseerd worden
(-NH3+ en -COO-), R-groep maakt ze uniek
Koolhydraten:
- (CH2O)n (n3); simpelste is monosacharide (glucose); cyclische structuren
Nucleotiden:
- Bouwstenen DNA, RNA en ATP; samengesteld uit 5-koolstof suiker, stikstof
bevattende ring en fosfaatgroep(en)
Lipiden:
- Variabel; slecht oplosbaar in water; vooral koolwaterstof keten
Functionele groepen bepalen de reactie tussen stoffen: alkenen, alcoholen, ethers (-O-),
aminen, thiolen/sulfhydryl (-SH), aldehyden, ketonen/carbonyl, carboxy, ester, amide,
fosfaat ester (-O-POOHOH) en fosfor anhydride (-POOH-O-POOH-)

2-3/4/5 Zuren, basen en pH 3.15, blz.
41 – 55
Een zuur is een proton donor; base ontvangt protonen  zwakke en sterke  sterkte
weergeven met de zuurconstante K a =¿ ¿  hoe groter hoe sterker (sterk is 1)
Water ioniseert ook deels, hieruit volgt de waterconstante KW
Er geldt pH =−log¿ ¿
De sterkte van een zuur kan weergegeven worden als pKa, er geldt: pK a=−log K a  hoe
kleiner hoe sterker het zuur
Henderson-Hasselbalch vergelijking: pH = pK a + log¿ ¿ ¿ (volgt uit zuurconstante)

Titratie = experiment waarbij bekende hoeveelheid base bij zuur wordt gedaan; punt waar
de oplossing neutraliseert is equivalentie punt
Als de pH gelijk is aan de pKa is de concentratie zwak zuur en zijn geconjugeerde base gelijk

Buffers houden veranderingen tegen  bij zuur-base de pH behouden  oplossing van
zwak zuur met geconjugeerde base in hoge concentratie  evenwicht blijft intact  met
behulp van de pKa kan je de pH berekenen van het geconjugeerde paar en zo bepalen welke
buffer je gebruikt om een bepaalde pH te behouden  het platte deel in de titratiecurve laat
ook deze waarde zien
In cellen zit de H2PO4-/HPO42- buffer en in bloed H2CO3/HCO3-
Andere buffer is een zwitterion = positief en negatief geladen

3-1/2 Structuren en eigenschappen van aminozuren 3.3+4.7,
blz. 60 – 66
Er zijn 20 aminozuren (met amino, carboxyl en rest groep)
Belangrijkste eigenschap is 3D vorm = stereochemie
Chiraal betekend dat de structuren spiegelbeeld van elkaar zijn (dus niet hetzelfde in 3D),
komt vaak voor bij C-atoom () met 4 verschillende groepen (alle aminozuren behalve
glycine, dus achiraal), door deze C-atoom ontstaan stereo-isomeren L- en D-aminozuren
Aminozuren in eiwitten zijn L-aminozuren

, C-atomen van de restgroep heten opeenvolgend , ,  en  koolstof
Apolaire aminozuur  glycine, alanine (Ala, A), valine, leucine (Leu, L), isoleucine, proline,
phenylalanine, tryptofaan en methionine  sommige bevatten benzeenring (aromatisch)
andere zijn alifatisch
Polaire/ongeladen aminozuren  polair en neutraal bij neutrale pH  serine, threonine,
tyrosine (Tyr, Y), cysteïne (Cys, C), glutamine en asparagine (Asn, N)  hydroxylgroep of
thiolgroep aan alifatische keten of aromatische keten of amide groep vanuit zuurgroep
kunnen protonen afstaan
Zure aminozuren  glutaminezuur (Glu, E) en asparaginezuur (Asp, D)  carboxylgroep 
proton afstaan  negatief geladen bij neutrale pH
Basische aminozuren  histidine (His, H), lysine (Lys, K) en arginine (Arg, R)  positief
geladen bij neutrale pH  aminogroep aan alifatische keten of in cyclische vorm
Zeldzame aminozuren  soms in eiwitten  hydroxyproline, hydroxylysine en thyroxine
Aminozuren die fosforylering kunnen ondergaan zijn tyrosine (Tyr, Y), threonine (Thr, T) en
serine (Ser, S)

3-3 Aminozuren als base en zuur 3.3, blz.
66 – 68
In een vrij aminozuur zijn de carboxyl en amino groep geladen bij een neutrale pH, het is een
zwitterion en is in totaal neutraal geladen, aminozuren bestaan niet zonder lading
Bij een lage pH zijn carboxyl groepen ongeladen, bij hoge pH zijn aminogroepen ongeladen
 dit geldt voor de hoofdketen maar ook voor de restgroepen met deze groepen
Verschillende aminozuren, peptiden en eiwitten hebben verschillende pKa waardes  wordt
gebruikt bij elektroforese
Iso-elektrisch punt (pI) is pH waarbij een molecuul geen netto lading heeft
pK a1 + pK a 2
Er geldt pI = bij zure en basische aminozuren geldt dat je de hoogste pKa moet
2
nemen als er bv. twee zuurgroepen zijn

3-4 Peptide binding 3.3, blz.
70 – 72
Peptide bindingen (amide) worden gevormd tussen een carboxylgroep en aminogroep
waarbij water vrijkomt, hierdoor wordt een polypeptide ketting gevormd
Peptide bindingen hebben mesomerie (met binding C=O), hierdoor is het een sterke binding
en is er geen rotatie mogelijk rond de peptide binding

4-1/2/3 3D structuur van eiwitten 3.3, blz.
78 – 82
Natieve conformatie is als eiwit zo gevouwen/gevormd is dat hij werkzaam is
Primaire structuur = volgorde van aminozuren, 1D

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, creditcard of je Stuvia-tegoed en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Direct to-the-point

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.