Samenvatting

Samenvatting MOBC Membraaneiwitten hoorcollege 2

0 keer verkocht

Instelling
Universiteit Utrecht (UU)

MOBC Membraaneiwitten hoorcollege 2

[Meer zien]

Voorbeeld 2 van de 9 pagina's

Bekijk voorbeeld

Geupload op 16 januari 2022
Aantal pagina's 9
Geschreven in 2021/2022
Type Samenvatting

mobc membraaneiwitten hoorcollege 2

Volgen

MisterStudy Lid sinds 4 jaar 36 documenten verkocht

€6,49

In winkelwagen

Opslaan

100% tevredenheidsgarantie
Direct beschikbaar na je betaling
Lees online óf als PDF
Geen vaste maandelijkse kosten

Membraaneiwitten hoorcollege 2:

Eiwitten kunnen op verschillende manieren aan het membraan gebonden zijn. Dit kan zowel trans
membraan zijn als aan het membraan gekoppeld via een lipide. Daarnaast kan een eiwit ook weer
binden aan een transmembraan eiwit.

Eigenschappen van een alfa helix:

- Een alfa helix is rechtsdraaiend.
- Elke turn omvat 3.6 aminozuren.
- De lengte van de helix is 1.5 Angström per aminozuur.
- Een enkele alfa helix vormt geen porie.
- Een transmembraan alfa helix moet hydrofoob zijn en langer dan het membraan zijn.
Hiervoor zijn ongeveer 20 hydrofobe aminozuren nodig.
- Aan de hand van de hydrofobiciteitsschaal van aminozuren van verdelingsevenwichten in
water en organische oplosmiddelen kan bepaald worden of de alfa helix een trans membraan
eiwit is of niet. (een tabel die een waarde geeft welke aangeeft of het aminozuur liever in
waterige fase zit of in organische fase).
- Dit is te bepalen door wanneer je een eiwit hebt voor elk aminozuur de waarde te noteren.
Dit wordt uitgezet in een grafiek. Hierdoor wordt zichtbaar vanaf welk aminozuur het eiwit
hydrofoob is en dus door het membraan kan steken (in onderstaande afb. ongeveer vanaf
70).

- Je kunt ook bepalen of een peptide amfipatisch is door naar de aminozuurvolgorde te kijken.
Je weet 1 rondje = 360 graden, dit gebeurt bij 3.6 aminozuren. Ofwel 1 aminozuur maakt een
hoek van 100 graden ten opzichte van de volgende. Dit zet je uit in een helical wheel.
Vervolgens kijk je naar hydrofoob/hydrofiel en aan welke kant deze zich bevinden.

, Eigenschappen B-sheets en B-barrel:

- Aminozuurzijketens om en om boven en onder het vlak van de sheet (groene bolletjes, rood
is CO)
- H-bruggen om en om naar langs liggende ketens. De NH vormt steeds waterstofbruggen met
de CO . Hierdoor krijg je crosslinks.
- De lengte van de B-sheet is 3.5 Angström per aminozuur.
- In membraan: B-barrel: een kokertje van een amfipatische B-sheet.
- Ze kunnen zo een porie vormen.
- Hiervoor heb je hydrofobe aminozuren aan de buitenkant nodig en hydrofiele aan de
binnenkant.
- De B-barrels komen alleen voor in het E.coli buitenmembraan en de buitenmembraan van
mitochondriën.

Dit zijn jouw voordelen als je samenvattingen koopt bij Stuvia:

Bewezen kwaliteit door reviews

Studenten hebben al meer dan 850.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet jij zeker dat je de beste keuze maakt!

In een paar klikken geregeld

Geen gedoe — betaal gewoon eenmalig met iDeal, creditcard of je Stuvia-tegoed en je bent klaar. Geen abonnement nodig.

Direct to-the-point

Studenten maken samenvattingen voor studenten. Dat betekent: actuele inhoud waar jij écht wat aan hebt. Geen overbodige details!

Veelgestelde vragen

Wat krijg ik als ik dit document koop?

Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.

Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?

Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.