Dit document bevat alle hoorcolleges met duidelijke aantekeningen erbij in mijn eigen woorden verteld voor het vak De Cel van de studie Biologie aan de Universiteit Utrecht. Dit document bevat alle hoorcolleges en dus alle stof voor deeltoets 1 en deeltoets 2.
Hoofdstuk 2:
Het atoomnummer is het aantal protonen aanwezig in de kern. Een isotoop verschilt met de normale
hoeveelheid neutronen in de kern.
1 mol = 6 x 1023 moleculen
Covalente binding: het delen van een elektronenpaar waardoor deze verbonden zijn.
Non-polaire covalente binding: hierbij wordt er even hard getrokken aan de binding waardoor
er geen sprake is van een positieve en negatieve kant.
Polaire covalente binding: hierbij wordt er niet even hard getrokken (bijvoorbeeld doordat
het twee verschillende atomen zijn) aan de binding waardoor er wel sprake is van een
positieve en negatieve kant.
Ionische binding: het krijgen / geven van een elektron waardoor deze positief / negatief wordt. Het
weggeven van een elektron leidt tot positief kation en het krijgen van een elektron leidt tot een
negatief anion.
Zwakke bindingen:
Waterstofbrug: Hydrofiel kan waterstofbruggen maken en hydrofobe moleculen niet. Daarom
worden deze naar elkaar toegedreven zodat de water moleculen meer waterstofbruggen
kunnen maken.
Elektrostatisch: bindingen tussen ionische bindingen doordat er sprake is van δ- en δ+.
Vanderwaals interacties: als in een atoom de elektronen iets meer aan de ene kant zijn
waardoor er een dipool worden
gevormd en een binding dus wordt
gevormd.
Resonante structuren zijn veel stabieler dan
normale structuren.
Bindingssterkte: hoeveelheid energie nodig
om binding te verbreken.
Hoofdstuk 3:
Thermodynamica:
1. Wet van behoud van energie: energie gaat nooit verloren in een gesloten systeem. Het kan
wel worden omgezet en overgedragen maar niet worden gemaakt of verdwijnen.
2. Elke energieomzetting vergroot de entropie van het universum : Bij elke energie omzetting zal
er meer wanorde (entropie) zijn. Als iets meer structuur krijgt, is daar minder wanorde maar
dit kan alleen als er wanorde daarbuiten ontstaat.
Energie komt vrij door het gebruiken van redox-
reacties: Oxidatie (verliezen van elektronen) en
reductie (krijgen van elektronen).
De meest geoxideerde stof heeft het meest
aantal O’s en het minst aantal H’s (minst aantal C-
H verbindingen).
Enzymen reduceren de activeringsenergie, die nodig is om een spontane reactie te initiëren. Dit doet
het door de activeringsenergie te verlagen. Daarnaast zorgt het enzym ervoor dat een bepaalde
,metabole route meer wordt geïnitieerd dan andere routes omdat het voor een route specifiek de
activeringsenergie vermindert.
Vrije energie: bruikbare energie die omgezet kan worden in ‘werk’ bij een uniforme temperatuur en
druk binnen één systeem.
Chemische reacties verlopen in de richting die leidt tot het vrijkomen van vrije energie (verlies ΔG).
- Energetische favorable reacties -- > negatieve ΔG
- Energetische unfavorable reacties -- > positieve ΔG
De energetische unfavorable reacties kunnen niet spontaan verlopen, alleen als er een andere reactie
aan toe wordt gevoegd, die de energie levert (vaak is dit een ATP-hydrolyse reactie).
Maar elke reactie loopt naar een evenwicht, waarbij ΔG afhankelijk is van de concentratie van de
reactanten. Daarom wordt er ΔG0 gebruikt bij de standaard condities van 1 M van het substraat en
het product.
∆ G=∆ G0 + RT∗ln ( XY ) -- > hierbij is RT = 2,58
Als er een evenwicht is, is ΔG = 0. Dit kan je invullen in de formule waardoor je de verhouding kan
uitrekenen.
0=∆ G0 + RT∗ln ( XY )
∆ G0
RT
=ln
0
X
Y ( )
∆G
RT X
e =
Y
Energetisch onvoordelige reacties laten verlopen door:
1. Koppelen aan energetisch voordelige reactie
2. Concentraties variëren zodat product laag blijft en uitgangsmateriaal hoog is.
Er zijn verschillende carriers, die energie rondbrengen:
1. ATP (fosfaatgroep)
2. NADH, NADPH, FADH2 (elektronen en hydrogenen)
3. Acetyl CoA
ATP en NADPH mechanisme bij het maken van
energie
NAPDH heeft een anabole reactie (NAPD+ <<
NADPH)
,NADH heeft een catabole reactie (NAD+ >> NADH)
Acetyl Co-enzym A heeft een tri-ester binding waardoor het veel vrije energie afgeeft als het
gehydrolyseerd wordt.
Hoofdstuk 4:
Primaire structuur: De aminozuur
volgorde
Secundaire structuur: alpha- en beta-
sheets
Tertiare structuur: Hoe de vorm van een
eiwit is.
Quartenaire structuur: Meerdere
eiwitten samen en de vorm hiervan.
De zijgroepen zijn erg belangrijk voor de
vorming van de structuur. Essentiële
krachten die hierbij belangrijk zijn, zijn
non-covalente interacties en hydrofobe
collapse.
Eiwitvouwing is een ‘downhill’ reactie
met een negatieve ΔG.
Chaperonne eiwitten helpen tijdens het
vouwingsproces. Deze voorkomen dat
ongevouwen eiwitten gaan aggregeren.
Prion eiwit: misgevormd eiwit dat kan
binden aan goed gevouwen eiwitten en
ze ook misvormen. Hierdoor zullen er grote ophopingen ontstaan van misgevormde eiwitten.
Bij de secundaire structuur zijn er alpha-helixen en beta-sheets
aanwezig die worden veroorzaakt door verschillende soorten
waterstofbruggen. De backbone-to-backbone-waterstofbruggen zijn
de belangrijkste non-covalente bindingen voor de secundaire
structuur.
Alpha helix:
- Bij de draai zal de N met een C van 4 aminozuren verder een
waterstofbrug maken. Dit komt doordat deze boven elkaar
liggen in de alpha-helix. Deze kunnen links- en rechtsom
draaien.
- Coiled coil: Hierbij heeft een alpha-helix een zijde met een
hydrofobe zijde (door de zijgroepen). Door twee alphahelixen
samen te voegen aan de hydrobe zijkanten kunnen deze binden en zal er een sterke vorm
ontstaan.
- Daarnaast zijn alpha-helixen fijn als membraaneiwitten omdat deze hydrofobe zijgroepen
kunnen maken om zo tussen het membraan te gaan.
- Amfipatisch alfa-helix: Deze heeft twee eigenschappen aan twee zijkanten (bijvoorbeeld
hydrofoob en hydrofiel).
, Beta-sheet: Deze heeft H-bruggen in secundaire structuur. De zijgroepen gaan
om en om naar boven en beneden. Hierdoor kan je als je om en om
hydrofobe zijgroepen en hydrofiele zijgroepen doet, een hydrofobe en
hydrofiele zijde.
Tertiaire structuur: Elementen van de secundaire structuur kunnen worden
onderscheiden in domeinen, met verschillende functies. Tussen de domeinen
zitten regio’s van polypeptidenketens, die vaak ongestructureerd zijn.
Bij een homotetrameer zijn het 4 dezelfde subunits, anders heet het een
tetrameer.
Zwavelbruggen zijn interacties tussen cysteïne-zijgroepen, waarbij 2 S-H’s
binden door oxidatie tot S-S-binding.
In de active site komen alle zijgroepen bij elkaar waar het ligand aan kan
binden.
Enzym kan reactie op allerlei manier katalyseren:
1. Enzym buigt het substraat waardoor er een binding zal verbreken
2. Toevoegen van elektronen / protonen waardoor bindingen breken.
3. Twee substraat moleculen naast elkaar leggen om een reactie ertussen te veroorzaken.
Vmax en Km als maat voor enzym fitness. De Km is halverwege de Vmax. Een kleine Km indiceert de
sterke binding aan een enzym (hoge affiniteit).
Feedback inhibitor verandert de eiwitstructuur zodat deze inactief wordt.
Allostere regulatie: communicatie tussen regulatie-site en katalyse-site van een enzym.
Fosforylering: regulatiemechanismen door er fosforgroep aan te zetten.
Scaffold eiwitten: brengen eiwitten samen om complexen te vormen.
Technieken en onderzoek:
Eiwitscheiding:
Kolomchromatografie: hierbij is er een eiwitmengsel en een matrix aanwezig. De eiwitten
verschillen van snelheid waarmee de eiwitten over de matrix gaan. Hierdoor kan je deze
scheiden. Als je iets van de kolom afhaalt (onderaan) dan noem je dit elueren van het eluent.
o Ion-exchange chromatografie (scheiding op basis van lading): hierbij wordt er
gescheiden op basis van lading. Door een positief geladen kolom te nemen zullen de
negatief geladen deeltjes binden waardoor de positief geladen deeltjes als eerst
gescheiden zullen worden. Door zoutoplossing erdoorheen te spoelen zullen de
positief gebonden deeltjes eraf worden gehaald.
o Gel-filtratie chromatografie (scheiding op basis van gewicht): er zijn beads aanwezig
waar de eiwitten doorheen kunnen afhankelijk van de grootte. De grootste kunnen
niet door de beads en leggen dus de kortste weg af. Hoe kleiner, hoe later deze door
de beads heen is.
o Affiniteit chromatografie (scheiding op basis van affiniteit): het zuiveren wordt
gedaan door beads met bepaalde receptoren aan de buitenkant bindt met het stofje
dat je wilt zuiveren. De rest zal erdoorheen gaan terwijl het specifieke eiwit zal
Voordelen van het kopen van samenvattingen bij Stuvia op een rij:
Verzekerd van kwaliteit door reviews
Stuvia-klanten hebben meer dan 700.000 samenvattingen beoordeeld. Zo weet je zeker dat je de beste documenten koopt!
Snel en makkelijk kopen
Je betaalt supersnel en eenmalig met iDeal, creditcard of Stuvia-tegoed voor de samenvatting. Zonder lidmaatschap.
Focus op de essentie
Samenvattingen worden geschreven voor en door anderen. Daarom zijn de samenvattingen altijd betrouwbaar en actueel. Zo kom je snel tot de kern!
Veelgestelde vragen
Wat krijg ik als ik dit document koop?
Je krijgt een PDF, die direct beschikbaar is na je aankoop. Het gekochte document is altijd, overal en oneindig toegankelijk via je profiel.
Tevredenheidsgarantie: hoe werkt dat?
Onze tevredenheidsgarantie zorgt ervoor dat je altijd een studiedocument vindt dat goed bij je past. Je vult een formulier in en onze klantenservice regelt de rest.
Van wie koop ik deze samenvatting?
Stuvia is een marktplaats, je koop dit document dus niet van ons, maar van verkoper yanniekvos. Stuvia faciliteert de betaling aan de verkoper.
Zit ik meteen vast aan een abonnement?
Nee, je koopt alleen deze samenvatting voor €8,49. Je zit daarna nergens aan vast.
