Hoofdstuk 1: eiwitten
1.1 Inleiding
Eiwitten zijn ook wel proteïnen. Het zijn polymeren opgebouwd uit aminozuren. Ze komen in
alle materie voor en hebben unieke eigenschappen.
1.2 Aminozuren
Aminozuur suggereert dat er binnen het molecuul zowel een aminogroep (-NH2) als een
(carbon)zuurgroep (-COOH) aanwezig is. Ze verschillen door de restgroep.
Het eenvoudigste aminozuur is glycine, alleen een H in de restgroep. Aminozuren voor
naamgeving al bekend, dus triviale naam 3 1 in BINAS 67H1. Van alle aminozuren,
met uitzondering glycine, bestaan 2 varianten (minimaal 2 stereo-isomeren). Deze komen uit
de ruimtelijke structuur.
Het bestaan van verschillende ruimtelijke structuren van hetzelfde molecuul wordt stereo-
isomerie genoemd. Stereo-isomeren zijn moleculen met dezelfde molecuulformule,
dezelfde structuurformule, maar een verschillende ruimtelijke structuur.
Moleculen met verschillende stereo-isomeren één algemeen kenmerk: ze bevatten 1 of meer
asymmetrische koolstofatomen. Asymmetrische koolstofatomen zijn koolstofatomen
waaraan 4 verschillende groepen zijn verbonden. De lengte maakt niet uit, de hele groep telt
mee. Zo’n koolstofatoom wordt in de structuurformule weergeven met een *. Voor
onderscheid tussen twee verschillende stereo-isomeren gebruiken we de letters L en D.
De eiwitten die in de natuur worden opgebouwd bestaan allemaal uit de L-variant. Deze
herkent ons lichaam en wordt gebruikt als voedingsstof. De functionaliteit wordt beïnvloedt
door ruimtelijke ordering. L-tryptofaan is bitter & D-tryptofaan is zoet.
Door de carbonzuurgroep kan het aminozuur zure eigenschappen vertonen, door de
aminogroep ook basische eigenschappen. Een molecuul dat in water zowel zure als
basische eigenschappen heeft, is een amfoteer. Ook de restgroep kan zure/basische
eigenschappen hebben.
Toelichting amfotere karakter aan de hand van glycine:
In een zure oplossing, zal een overmaat aan H+-ionen zijn en zal glycine een H+-ion
opnemen en dus zelf een positief ion worden. In een basische oplossing zijn er weinig H+-
ionen en zal glycine een H+-ion afgeven. Afhankelijk van de zuurtegraad heeft een
aminozuur dus een netto positieve, negatieve of neutrale lading. De zuurtegraad waarbij een
aminozuur geen netto lading heeft, is het iso-elektrisch punt (IEP/pI), BINAS 67H1. De in
tekening 3 voorstelling van glycine bij zijn pI is feitelijk niet correct, beter is. Aminozuren
komen bij een zuurtegraad rond het pI namelijk voor als zwitterionen, ionen met zowel een
positieve als negatieve lading in het ion.
De restgroep bepaald mede de hoogte van het pI. Apolaire restgroepen hebben weinig
invloed op de pI. Aminozuren met een zure restgroep zullen een relatief lage pI hebben,
basisch hoog.
,Op basis van eigenschappen restgroep worden aminozuren in BINAS 67H1 ingedeeld:
Alfalitische aminozuren Apolaire zijketen
Aminozuren met hydroxyl- of Alcohol- of zwavelgroep in zijketen
zwavelhoudende zijketen
Aromatische aminozuren Ring van C-atomen in zijketen
Basische aminozuren Basische groep in zijketen
Zure aminozuren Zure groep in zijketen
Cyclisch aminozuur Restgroep verbonden met -N algemene
gedeelte
Op basis van voedingskundige aspecten:
Essentiële aminozuren via voeding binnenkrijgen
Semi-essentiële aminozuren kunnen gemaakt worden maar als uitgangsstof is een
essentieel aminozuur nodig
Overige aminozuren kunnen door menselijk lichaam gemaakt worden
Dit is gebaseerd op de rol in voeding, BINAS 67H1 geeft alleen aan wat de essentiële zijn.
In levensmiddelen zijn ze voornamelijk in gebonden vorm (eiwitten). In vrije vorm kunnen ze
een belangrijk effect hebben op de smaak. Zie tabel 1.2 voor de soorten smaken+intensiteit.
De afbraak van aminozuren ten gevolge van verhitting voedingsmiddel kan leiden tot
gewenste/ongewenste aromacomponenten. Alle vrije aminozuren bevatten een aminogroep
die in combinatie met een reducerende suiker via Maillard tot aromacomponenten leidt.
Hoog gehalte vrije aminozuren, makkelijker bederven (vis). De vrije aminozuren zijn een
voedingsbron voor micro-organismen. Het smeltpunt van aminozuren is hoog, omdat ze in
feite een ionrooster kunnen vormen (zwitter-ion). In water oplosbaarheid is in het algemeen
goed, hangt wel af van de restgroep.
Natriumglutamaat: E621, het natriumzout van glutaminezuur wordt vaak gebruikt als
smaakversterker (mononatriumglutamaat / ve-tsin / MSG) Van nature zijn oude kaas,
moedermelk, tomaten en sardientjes hier rijk aan. Het is een bouillonsmaak, umami. Dus als
smaakversterker én als zoutvervanger. Bij zout kan dit tot een reductie van 40% van
toegevoegd zout, zonder de smaak te veranderen. Producten met veel toegevoegd MSG:
koek, snacks, bouillon, bewerkt vlees, kant-en-klaar soep, kruidenmix en smaakmakers.
Door ‘clean label’ liever niet natruimglutamaat/E621. Om dit te kunnen worden ingrediënten
toegevoegd die rijk zijn aan MSG: gistextract, zeewierextract of vleesextract. Er zijn
berichten van overgevoeligheid van MSG, onderzoeken met geen overgevoeligheid en
onderzoeken met klachten bij hoge dosis. EFSA, heeft een ADI voor toegevoegd glutamaat
30 mg/kg. Van glutamaat bestaan verschillende zouten, E620 t/m E625.
1.3 Dipeptiden en oligopeptiden
Peptiden door reactie 2 of meer aminozuren. De aminogroep van de ene kan reageren met
de carbonzuurgroep van de andere. De gevormde binding wordt een peptide- of
amidebinding genoemd. Bij de vorming van deze binding komt een watermolecuul vrij, een
condensatiereactie. De omgekeerde, peptidebinding verbreken, water nodig, een
hydrolysereactie.
3 aminozuren is een tripeptide. Vier tot tien verbonden aminozuren oligopeptide. Meer dan
tien, een polypeptide. De structurele naamgeving is ingewikkeld, meestal volstaan met
aminozuurvolgorde. Altijd beginnen met lezen aan de NH2 kant. Bij 3-letter streepje en bij
1-letter aan elkaar.
, De peptideband kan makkelijk gehydrolyseerd worden. Binnen industrie met zuren. Zo
ontstaan peptide of zelfs aminozuren. Maggi wordt zo geproduceerd. De ongedefinieerde
mix van hydrolyseproducten van een eiwit, is eiwithydrolysaat. Dit kan een
smaakcomponent zijn. Bepaalde bacteriën/enzymen kunnen de hydrolyse van een eiwit
bevorderen (kaas). In natuurlijke, verse en onbewerkte levensmiddelen komen nauwelijks
peptiden voor. De meeste peptiden in levensmiddelen zijn producten van een partiële
eiwithydrolyse. Vaak is dit ongewenst vanwege de bitterheid van een aantal peptiden.
Hydrolyse levert een mengsel van veel peptiden, de uiteindelijk smaak is lastig te
voorspellen.
Aspartaam is een zoetstof die is opgebouwd uit de aminozuren L-asparginezuur en L-
fenylalanine. De dipeptide Asp-Phe is alleen zoet wanneer de juiste vormen worden gebruikt.
De carbonzuurgroep van fenylalanine is veresterd met methanol. 200x zo zoet als
sacharose, geen energie. Bij de afbraak van aspartaam komt fenylalanine vrij. Mensen met
de stofwisselingsziekte fenylketonurie (PKU) kunnen dit niet goed verwerken en moeten
aspartaam vermijden. Aspartaam is een goedgekeurd additief, E951. Ook E962 bevat
aspartaam. Geen PKU EFSA, ADI 40 mg/kg.
1.4 Samenstelling en structuur van eiwitten
Als de polypeptideketen groter wordt, wordt het mogelijk voor de keten om structuren van
hogere orde aan te nemen, die stabiel zijn tegen beperkte veranderingen in hun omgeving.
Het aantal aminozuren ligt rond de 50-100. Wanneer ze deze hogere structuren aannemen,
is het een eiwit. De structuur is belangrijk voor de functie. Om het goed verteerbaar te
maken, moet de structuur vaak kapotgemaakt worden. De structuur op 4 niveaus:
1. Primaire structuur is de aminozuurvolgorde, vanaf NH2. Een beperkt aantal eiwitten
komt maar in de natuur voor, die vaak overeenkomsten in volgorde vertonen, omdat de
volgorde de basis vormt voor hogere structuren. Van 50 tot enkele duizenden aminozuren.
2. Secundaire structuur gevormd door delen van de keten die een vaste structuur
aannemen door de vorming van waterstofbruggen, tussen O=C van aminozuur en N-H van
ander. Wanneer meerdere waterstofbruggen dicht bij elkaar worden gevormd, worden 2
structuurelementen gevormd:
- a-helix (alfa) wikkeling van de keten tot een helix structuur, maar er blijft wel ruimte
tussen. Structuur gestabiliseerd door verbindingen tussen aminozuren. Waterstofburg tussen
O en H van ander aminozuur. Boek zegt: waterstofbruggen gevormd tussen C=O en de N-H
dat zich drie posities verderop bevindt.
- β-plaat / β-vouwblad relatief recht stuk van de keten. Hiervoor worden waterstofbruggen
gevormd tussen twee verschillende delen van de keten. Een β-plaat wordt met een pijl
weergeven in de richting van de keten. De β-plaat kan op 2 manieren worden gevormd.
Wanneer de twee (+) betrokken delen van de keten steeds in tegenovergestelde richting
lopen, antiparallelle β-plaat. Betrokken delen zelfde richting, parallelle β-plaat.
- Random coil (ongeordend) er zit geen ordening in, om bv stukjes tussen 2 a-helix te
overbruggen. Geen speciale structuur/stabilisatie.
3. Tertiaire structuur de structuur van de gehele aminozuurketen. Gevormd door de
combinatie van alle lokale structuurelementen uit de secundaire, maar ook delen die geen
specifieke structuur aannemen. Er treedt de totale vouwing van de hele keten op. Hierbij
houdt een eiwit met wat dingen rekening:
- Eiwitten komen vaak voor in een wateromgeving en wil de buitenkant van het eiwit het liefst
bekleden met aminozuren met een restgroep die goed met water combineert.
- De zijgroep van cysteïne bevat -SH, twee van deze dicht bij elkaar is zwavelbrug. Hierbij
komen waterstofradicalen vrij die worden opgenomen door een oxidator.
