Enzymologie
Hst 1; Inleiding
o Enzymologie = studie v/d werking v. enzym
o Enzymen (3)
˃ Biologische katalysatoren
▪ w gemaakt dr lichaam -> krijgt essentiële AZ dr voeding
▪ w ≠ keren gebruikt
˃ Zorgen dat stoffen ku w omgezet
▪ Bv. Giftige stoffen omzetten via enzymatische oxidatie, reductie… tot neutrale stoffen
˃ Versnellen biochemische reacties
▪ Reactie verloopt sneller -> actieve energie ↓
o Enzymen = gevoelig // efficiënt // specifiek
o Voorbeeld
˃ Α-amylase (endo -> valt overal aan)
˃ β-amylase (exo -> valt langs achter aan)
o verloop/proces
E + S -> ES
1. Enzym & Substraat zijn aanwezig ↑ ↓
2. Substraat bindt op enzym via actief centrum E + P <- EP
▪ Ontstaan ES-complex (Enzym-Substraat-)
3. Er wordt druk tss de binding van de 2 prd’en uitgeoefend -> binding zal breken
4. De producten & het enym w vrijgesteld
▪ E = vrij vr nieuwe binding m. S
˃ vaak = co-factor nodig
▪ Uit voeding gehaald (H2O, fruit, groenten)
o Voorbeeld; bruin w v/e appel
˃ Eten v. appel -> openbreken -> breken v. cellen -> in contact m. O2
˃ Melanine zorgt vr bruine pigment => vermijden
▪ Citroen -> zuur = eiwitten denatureeren
-> anti-oxidant
▪ O2 vermijden
▪ In frigo -> lage temp. +- 4°C
-> polyfenolen optimaal bij temp 20°C
, Hst 2; Enzymen-biologische katalysatoren
o Enzymen = eiwitten/ biologische katalysatoren
˃ eigen specifiek 3D vorm
˃ heeft actief centrum/zijde -> bindt m. Substraat -> Ch. Reactie
˃ temp. Afh.
Hst 3; Enzymen-Opbouw
a. Enzymen = eiwitten
o Enzymen =eiwitten = aaneenschakeling AZ
o AZ = bouwstenen grote eiwitmoleculen.
˃ 20 az -> 1000’en enzymen w gemaakt
˃ Verbonden via CO-NH verbindingen
b. Aminozuren (AZ’en)
o Opbouw AZ
˃ -COOH gr. (Carboxylgr.)
˃ -NH2 gr. (Aminogr.)
˃ H
˃ R-gr. -> is ≠’d-> ≠ in FY & CH eigenschappen
o 5 ≠ R-groepen
1. Alifatische AZ (nt polair)
▪
2. -OH of thiol gr.
▪
3. Aromatische AZ
▪
4. Basische AZ
▪ -NH2 gr. Mr nt afgeleid V. carbonzuur
5. Zure AZ & amiden
▪ -COOH in R-gr.
▪ Carbonzuur amide
c. Opbouw eiwit
o Peptide binding
˃ Binding gevormd tss COO- gr. ene AZ en NH3+ v. ander AZ
˃ Condensatie reactie -> afsplitsing H2O
˃ ≠ AZ -> vormen dipeptide -> meerde peptidebindingen -> polypeptide
o Structuren
1. Primaire structuur
▪ Lineaire keten AZ’en
▪ Sequentie AZ = specifiek/eiwit
▪ Sequentie AZ bep. Ruimtelijke structuur
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through EFT, credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying this summary from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller LDF. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy this summary for R212,95. You're not tied to anything after your purchase.