Sumario Enzimas, actividad de funcionamiento, tipos de enzimas, su estructura y sitio activo.
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Course
Bioquímica (BIO)
Institution
Universidad Jose Antonio Paez
Book
Medical Biochemistry
Este resumen es para estudiantes de la salud que estén estudiando el tema de enzimas biológicas. En este resumen se explicará que son estas, sus distintos tipos, el sitio activo de las enzimas, y su estructura.
Targeting cellular processes to treat disease - Everything you need to know
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danielaprez
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Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que
hacen posible la vida tal como la conocemos. Son proteínas que catalizan las
reacciones químicas de los seres vivos, favoreciéndolas para que se produzcan
rápida y espontáneamente en las condiciones fisiológicas de pH, temperatura y
presión. NO SE ALTERAN durante el proceso y actúan sobre sustratos muy
específicos. Su alta especificidad de sustrato las diferencia de los catalizadores
inorgánicos.
Catálisis química.
Es la descomposición de sustancias complejas en otras simples, con la presencia de
ciertos factores.
Velocidad de reacción enzimática.
Es la velocidad a la que la reacción procede hacia el equilibrio. Las enzimas pueden
acelerar el proceso en el que un sustrato se convierte en producto.
Las enzimas son catalizadores eficaces y muy específicos.
Las enzimas son catalizadores en extremo selectivos. Al contrario de casi todos los
catalizadores usados en química cinética, las enzimas son especificas tanto para el
tipo de reacción catalizada como para un único sustrato o un pequeño conjunto de
sustratos estrechamente relacionados.
1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones. Es decir, transfieren
hidrógenos. Ej: Alcohol deshidrogenasa, Gliceraldehido 3-fosfato
deshidrogenasa o el complejo piruvato deshidrogenasa. Estos últimos 2
esenciales desde el punto de vista del catabolismo de la glucosa.
, 2. Transferasas: Catalizan la transferencia de otros grupos funcionales distintos
al H. Ej. Pueden transferir azufre, grupos fosfatidicos, grupos nitrogenados,
grupos metilo… Las transaminasas por ejemplo, se van a producir con mayor
frecuencia en el hígado, pero también en los riñones, en los músculos y el
corazón. Ella interviene en la producción de aminoácidos.
3. Hidrolasas: Catalizan la división hidrolitica en enlaces covalentes. Ej.
Glucosidasas, lipasas, esterasas.
4. Liasas: Catalizan la división de C-C, C-O, C-N y otros enlaces covalentes
mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces. Ej. Aldolasas,
sintasas.
5. Isomerasas: Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una
molécula. Ej. Mutasa. (Enzima que cataliza la transferencia intermolecular de
un determinado grupo funcional)
6. Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la
hidrolisis de ATP. Ej. Piruvato carboxilasa.
Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas e iones metálicos
que participan de manera directa en la unión de sustrato o en la catálisis.
Denominados grupos prostéticos, cofactores o coenzimas. Estos extienden el
repertorio de capacidad catalítica más allá de las proporcionadas por el número
limitado de grupos funcionales presentes en las cadenas laterales de los
aminoácidos.
Grupos prostéticos:
Se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la estructura de una
proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Algunos ejemplos pueden
ser Fosfato de piridoxal, flavina mononucleotido, pirosfato de tiamina, biotina,
iones metálicos (Co, Cu, Mg, Mn, Zn).
Cofactores:
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