Ik heb het vak dierenvoeding volledig samengevat. De samenvatting heb ik gemaakt vanaf de powerpoints en heb de dingen die de prof zei tijdens de les erin verwerkt! Ik heb met deze samenvatting mijn examen gehaald.
Eiwitten
= meest complexe moleculen in voeding
• Hoog moleculair gewicht
• Opgebouwd uit AZ: hebben min 1 carboxylgroep, min 1 aminogroep
en R (maken treintjes en kunnen met elkaar reageren)
• Bevatten C, H, O, N, S
• In alle levende cellen
• Zeer grote verscheidenheid
Wat bepaalt hoe we eiwitten gaan meten: of er N in voorkomt of niet
à eiwit kapotmaken met zuur à ammoniak eruit destilleren à ammoniak
is dan hoeveelheid N die gemeten wordt
Eiwit dat je gaat hydrolyseren levert AZ à maar 20-tal AZ belangrijk in
voeding en gaan eiwitten opbouwen
à zwitterionen: aminogroep kan pos geladen zijn, carboxylgroep neg afh
van p+ dat er aan hangt of niet
• Afh van zuurtegraad in darm, per AZ kan lading veranderen
• AZ kan +, - of iso-elektrisch evenwichtig zijn
• Kation bij lage pH (vooral NH3+ en COOH) dus AZ +
• Anion bij hoge pH
(lage pH in maag en begin dd: belangrijk dat eiwit daar wordt verteerd)
Maillard reactie / bruiningsreactie
Binding tss aminogroep van AZ en carboxyl van suikers/vetten vooral bij
verhitting à hier krijg je snel maillard reacties
Als je veel maillard reacties hebt, is dat niet goed: veel AZ die niet meer
benut kunnen worden door dier
Smaak: beetje maillard lekker (lage hoeveelheden: anti-oxidatief)
Aminozuren
Isomerie
• L-vorm: vooral bij AZ, enkel deze is biologisch actief
• D-vorm: glucose
• Uitzondering: methionine – hier zijn beide isomeren actief
Neutrale aminozuren
= 1 carboxylgroep, 1 aminogroep (iso-elektrisch)
• Kleinste AZ: glycine
• Glycine kan omgezet worden naar serine
• Nog klein AZ: alanine, threonine
Groep: valine, leucine, isoleucine à belangrijk
• Vertakte AZ: belang in voeding, E-metabolisme
, • Wel verschil tussen die 3
• Leucine kan nooit aanleiding geven tot glucose, andere 2 wel
Zwavelhoudende aminozuren
= cysteine, methionine, (taurine: vooral belangrijk deel v galzouten)
Zure aminozuren en hun afgeleiden
• Aspartaat / asparginezuur
• Glutamaat / glutaminezuur
• Kunnen omzetten in resp asparagine en glutamine
à zijn geen zuren, maar alkalische AZ
• Belangrijke regulatorische AZ
Glutamine belangrijke E-substraat vr bacterien in darm en epitheecellen
Belangrijkste AZ in voeding: lysine
• Limiterend AZ in voeding
• Bepaalt hoeveel van eiwit gebruikt kan worden in voeding
Arginine
• Veel N
• Zoogdieren gebruiken het om excessief N te verwijderen uit lichaam
Aromatische en heterocyclische aminozuren
= fenylalanine, tyrosine, tryptofaan, proline (veel in kb, bot)
Voorbeelden van bijzondere aminozuren
Schildklierhormonen: thyrosine precursor van T3 en T4, triiodothyronine
Neurotransmittors: GABA
Stollingsfactoren: gamma-carboxylglutaminezuur
Bouwtenen vr bw: hydroxylproline en -lysine
Rol van aminozuren in voeding
• Opbouw eiwitten
• Energiebron
• Fysiologische functies
CRP = acute faes eiwit
• Indien veel van dit eiwit tot expressie gebracht: dier moet zijn
immuunsysteem hard laten werken
• Tryptofaan stijgt à CRP naar beneden
• Tryptofaan = precursor voor IDO (first line defense)
Essentiele aminozuren
= die AZ waarvan C-skelet niet kan aangemaakt worden door dier
‘Essentieel’: sommige C-skeletten kunnen niet gesynthetiseerd worden
,Principe: kunnen we ze aanmaken?
Sommige AZ kunnen aangemaakt worden dr andere, dr transaminatie
• Glycine à serine (en omgekeerd)
• Methionine à cysterine
• Methionine zelf kunnen we niet maken
Essentiele aminozuren: voorbeelden
1) Glycine
• Pluimvee: semi-essentieel
• Belangrijk bij vogels want scheiden gn ureum uit, maar urinezuur en
voor aanmaak urinezuur is glycine nodig
2) Arginine
• Bij veel dierne niet essentieel, want kan aangemaakt worden
• Bij jonge dieren soms wel (deel eiwit nodig bij groei)
• Kat: beperkte capaciteit om dat te doen, daarom arginine essentieel
3) Taurine
• Zwavelhoudend
• Geen onderdeel van eiwitten, wel belangrijk
• Essentieel voor katten (synthese galzouten)
• Probleem: thermolabiel (bij verhitting voedsel: veel taurine kwijt)
4) Proline: beperkt synthesecapaciteit pluimvee
5) HK: in principe geen essentiele AZ
Zwavelhoudende AZ: methionine en cysteine
• Dragen gem ½ bij aan eiwitsynthese
• Beperking: methionine kan omgezet worden in cysteine (niet
andersom)
• Je hebt in behoefte nood aan methionine+cysteine, maar die kan
bijna volledig ingenomen worden door methionine (want hieruit
maak je die cysteine)
Phenylalanine en tyrosine: phe nr tyr (niet andersom)
• Phe draagt 70% bij aan eiwitsynthese, tyr 30%
Diersoortspecifiek
Elk dier heeft bepaalde AZ-patroon = ideaal AZ / eiwit patroon
• Ook turn-over van weefsels die ongelijk loopt
• Veel functionele eiwitten met korte T ½
• Behoefte aan onderhoud en product
-kip die groeit gaat vr groei AZ nodig hebben, maar ook AZ nodig om
wat er al is, in stand te houden
• Rekening houden met verschil in verteerbaarheid, resorptie,
metabolisatie
, Limiterende aminozuren
Als dier bepaald eiwit moet maken
• Stel eiwit waar te weinig meth in zit: eiwitsynthese drastisch dalen
• Belang om essentiele AZ in evenwicht te houedn
Eiwitvertering
• Proximale vertering: maag en dd – enzymatische vertering
• Distale vertering: caecum en colon – fermentatie eiwit
Wat gebeurt tijdens eiwitvertering
Endopeptidasen: pepsinogeen, trypsinogeen, chymotrypsinogeen
• Elk enzym gaat op bep plaatsen splitsen waardoor je als resultaat
specifieke AZ vrij kan laten komen
• Hoofddoel: grote stukken maken ozdat volgende enzymen er
makkelijk aan kunnen, nl exopeptidasen
Pepsinogeen à pepsine – HCl secretie in maag belangrijk
• Pepsine gaat grote moleculaire structuur v eiwit proberen
toegankelijker maken voor wat er daarna gaat komen
• Doet dat op specifieke plaatsen, daarom tgv pepsine aantal AZ op dat
moment al vrijkomen: phe, trp, tyr
Trypsinogeen à trypsine – enterokinase nodig
• Gaat dat doen op specifieke plaatsen op eiwit: arg, lys
Chymotrypsinogeen à chymotrypsine – trypsine nodig
• Hierdoor krijg je aromatische AZ
• Hierdoor krijg je alifatische AZ
Exopeptidasen: carboxylpeptidasen, aminopeptidasen
• Carboxyl: gaan aan carboxyleinde van eiwit knabbelen
• Amino: gaan aan andere kant eiwit knabbelen
• Uiteindelijk carboxyl en amino tegen elkaar en krijgen laatste dus niet
uit elkaar à gedaan dr dipeptide à door dipeptidase tot AZ gemaakt
In theorie afzonderlijke eiwitten, maar nooit 100% volledige eiwitvertering
Distale eiwitvertering
Aangezien enzymatische vertering nooit 100% is, geraakt eiwit achteraan
in darm
• Hebben we niet graag
• Gaat veel ammoniak veroorzaken
• Eiwitfermentatie leidt ook tot andere negatieve productie
Wat niet prox verteerd wordt: voederstikstof, ureum, mucorpoteiden,
verteringssappen, mucosacellen, bacterien
Dus je krijgt: ammoniak en vluchtige vetzuren (hiermee kan in darm
bacterieel eiwit gevormd worden)
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through EFT, credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying this summary from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller nien1234. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy this summary for R147,81. You're not tied to anything after your purchase.
