Summary
Samenvatting Biochemistry - Hoofdstuk 18
- Course
- Institution
- Book
Nederlandse samenvatting van Biochemistry
[Show more]
Connected book
Book Title:
Author(s):
- Edition:
- ISBN:
- Edition:
More summaries for
-
Test Bank for Lehninger Principles of Biochemistry 7th Edition by Nelson (complete, questions/answers/rationales) | Lehninger Principles of Biochemistry 7th Edition Nelson Test Bank
-
FULL TEST BANK Lehninger Principles Of Biochemistry Seventh Edition By David L. Nelson (Author) Latest Update Questions And Answers Graded A+
-
Test Bank For Lehninger Principles of Biochemistry, 7th Edition by LEHNINGER Chapter 1-28
Seller
Follow
FFV
Reviews received
Content preview
Metabolisme Hoofdstuk 18En mens heeft 83 kg ATP nodig maar heeft enkel 250 gram ATP op elk moment. Deze grote ATP-
behoefte wordt voorziek door ADP terug te vormen in ATP, deze recycling vindt met name plaats in
de oxidatieve fosforylering.
Het basisprincipe van oxidatieve fosforylering is de elektronen stroom van FADHH en NADH naar
zuurstof, dit gebeurt over vier eiwitcomplexen in het mitochondriale binnen membraan, ook wel de
elektronen transport keten. Het afstaan van elektronen van de activated carriers naar zuurstof is
exergonisch, de eiwitcomplexen gebruiken deze energie om protonen uit de mitochondriale matrix
te pompen. De protonen en pH gradiënt dienen vervolgens als proton-motive force waarbij ATP
wordt gegenereerd als de protonen terugstromen naar de matrix door een ander enzym complex.
Cellulaire respiratie: de productie van high-transfer potentiaal elektronen door de citroenzuurcyclus,
hun stroom door de elektronen transport keten en de hierop volgende ATP-synthese.
Mitochondria (ongeveer 2 micrometer) hebben een buiten membraan en een sterk gevouwen
binnen membraan (de vouwen heten de cristae). De mitochondria kent twee compartimenten; de
inner membraan ruimte (oxidatieve fosforylering) en de mitochondriale matrix (citroenzuurcyclus). In
de matrix vindt de citroenzuurcyclus en vetzuur oxidatie plaats. Het buitenmembraan is door
mitochondrial porin erg permeabel voor kleine moleculen en ionen. Mitochondrial porin is een
voltage dependant anion channel (VDAC). Het binnen membraan is vrij onpermeabel, transporters
zorgen voor het transport van ATP, pyruvaat en citraat. Het membraan potentiaal is negatief aan de
matrix zijde van het binnen membraan (ook wel N zijde) en positief aan de cytoplasmatische zijde
(ook wel P zijde).
De grootte van het mitochondriale genoom verschilt sterk per soort. Het menselijke mitochondriale
genoom codeert voor 13 respiratory chain proteins en de kleine en grote ribosomale eenheden.
Daarnaast is de mitochondria afhankelijk van enkele eiwitten gecodeerd door de nucleus. Het
genoom van de Rickettsia prowazekii lijkt het sterkst op dat van de mitochondria wat duidt op een
endosymbiotische gebeurtenis. De mitochondria heeft veel genen verloren ten opzichte van de
bacteriële voorouder, hierdoor is de mitochondria afhankelijk van de hostcel. Het zijn dus
semiautonome organellen.
Bij de oxidatieve fosforylering wordt het elektronen transfer potentiaal van NADH of FADHH omgezet
tot het fosforyl transfer potentiaal van ATP. Het fosforyl transfer potentiaal wordt gegeven door de
dG0’ van de hydrolyse van het fosforyl component. Het elektronen transfer potentiaal is E 0’, ook wel
het reductie potentiaal (of redox potentiaal).
Een substantie heeft een geoxideerde vorm X en een gereduceerde vorm X -, dit is het redox koppel
X:X-. Het reductie potentiaal wordt gemeten middels een sample half-cell die verbonden zit aan een
standaard reference half-cell. De sample half-cell bestaat uit een elektrode in een oplossing van 1 M
oxidant (X) en 1 M reductant (X-). De standaard reference half-cell bestaat uit een elektrode in 1 M
H+ oplossing. De elektroden zijn verbonden aan een volt meter en middels een agar brug kunnen
elektronen van de ene naar de andere oplossing stromen. Elektronen kunnen tussen de half-cellen
stromen middels de draad die langs de voltmeter loopt. Het reductie potentiaal van de redox koppel
is het geobserveerde voltage aan het begin van het experiment.
- Het reductiepotentiaal van het H+:H2 koppel is 0 volt.
- De elektronen donor (X-) is de reductant of de reducing agent.
- De elektronen acceptor (H+) is de oxidant of de oxidizing agent.
Een negatief reductie potentiaal betekent dat de oxidant van de substantie een lagere affiniteit heeft
voor elektronen dan H2. Een sterke reductant (zoals NADH) staat gemakkelijk elektronen af en heeft
, dus een negatief reductie potentiaal. Een sterke oxidant neemt gemakkelijk elektronen aan en heeft
een positief reductie potentiaal.
De standaard vrije energie verandering is gerelateerd aan het reductie potentiaal:
N is hierbij het aantal elektronen die verplaatst worden en F is de faraday constante (96.48 kJ/mol/V)
Reductie potentialen verwijzen naar halve reacties opgeschreven als O + e - -> R.
Elk proton die de matrix uit getransporteerd wordt correspondeert met 21.8 kJ/mol vrije energie.
Elektronen van NADH stromen door drie grote eiwit complexen in de elektronen transport keten;
NADH-Q oxidoreductase, Q-cytochrome c oxidoreductase en cytochrome c oxidase. Een vierde
complex genereert FADHH in de citroenzuurcyclus en zorgt ervoor dat elektronen van FADHH
worden afgegeven, dit is succinaat-Q reductase. Dit complex pompt geen protonen.
NADH-Q oxidoreductase, succinaat Q-reductase, Q-chytochrome oxidoreductase en cytochrome c
oxidase worden respectievelijk complex I, II, III en IV genoemd. Complexen I, III en IV zijn
geassocieerd met het respirasome, dit supramoleculair complex zorgt voor het snelle transport van
substraten en voorkomt het vrijkomen van tussenproducten.
Twee elektronen carriers voeren de elektronen van complex naar complex. Dit zijn coenzym Q (ook
wel ubiquinone) en cytochrome c. Ubiqionone vervoert elektronen van complex I naar complex III en
van complex II naar complex III. Ubiquinone is hydrofoob door vijf koolstof isoprene eenheden.
Ubiquinone kan voorkomen in meerder oxidatieve stadia. In de volledig geoxideerde vorm heeft
coenzym Q twee keton groepen (ook wel Q). Na toevoeging van één elektron en een proton volgt de
semiquinone vorm (QH.) Bij het verliezen van een proton ontstaat nu een semiquinone radicaal ion
(Q.-). De volledig gereduceerde vorm van ubiquinone is ubiquinol (QH 2). Doordat ubiquinone
hydrofoob is lost het op in het mitochondriale binnen membraan, dit resulteert in de Q pool.
Iron-sulfur clusters (in iron-sulfur proteins) spelen een belangrijke rol in veel reductie reacties in
biologische systemen. In Fe-S clusters is een ijzer ion gecoördineerd aan vier cysteine residuen van
het eiwit. 2Fe-2S clusters bevatten twee ijzer ionen, twee anorganische sulfides en vier cysteine
residuen. 4Fe-4S bevat vier ijzer ionen, vier anorganische sulfides en vier cysteines.
NADH-Q oxidoreductase bevat 2Fe-2S en 4Fe-4S clusters. De ijzer ionen in deze complexen wisselen
tussen Fe2+ en Fe3+. Voor deze redox reacties hoeven geen protonen gebonden te worden.
- Frataxin is een mitochondrial eiwit die Fe-S clusters synthetiseert. Mutaties in dit gen leidt
tot afwijkingen in het zenuwstelsel, het hart en de skeletspieren.
Elektronen van NADH komen de keten in bij NADH-Q oxidoreductase. Het complex van 46
polypeptiden wordt gecodeerd in de nucleus en in de mitochondria. Het complex heeft een L vorm
waarbij de horizontale streep in het binnen membraan ligt en de verticale streep in de matrix steekt.
Het complex heeft twee prothetische groepen. Eerst staat NADH zijn twee elektronen af aan het
flavin mononucleotide (FMN, met een isoalloxazine ring identiek aan FAD) waarbij FMNH 2 gevormd
wordt. Vervolgens staat FMNH2 de elektronen af aan enkele iron-sulfur clusters.
Het deel van het complex wat in het membraan ligt heeft vier proton half kanalen (bestaande uit
helixen). Een set half kanalen staat bloot aan de matrix, de andere aan de inner membraan ruimte.
De verticale helixen aan de matrix zijde liggen verbonden aan een horizontale helix (HL). De
cytoplasmatische kanalen liggen verbonden aan beta-hairpin helix connecting elements (BH). De plek
waar Q elektronen accepteert van NADH ligt op de hoek van de L en is verbonden met een water
kanaal die over de hele lengte van het horizontale deel loopt. Als Q elektronen accepteert van NADH
zorgt de toegenomen negatieve lading voor een conformatie verandering van HL en BH elementen.
Hierdoor veranderen ook de verticale helixen waardoor protonen binden aan de aminozuren en
vervolgens in de water kanalen komen. Uiteindelijk komen ze vrij in de innermembraan ruimte.
Vervolgens neemt Q2- twee protonen uit de matrix op en vormt QH.
The benefits of buying summaries with Stuvia:
Guaranteed quality through customer reviews
Stuvia customers have reviewed more than 700,000 summaries. This how you know that you are buying the best documents.
Quick and easy check-out
You can quickly pay through EFT, credit card or Stuvia-credit for the summaries. There is no membership needed.
Focus on what matters
Your fellow students write the study notes themselves, which is why the documents are always reliable and up-to-date. This ensures you quickly get to the core!
Frequently asked questions
What do I get when I buy this document?
You get a PDF, available immediately after your purchase. The purchased document is accessible anytime, anywhere and indefinitely through your profile.
Satisfaction guarantee: how does it work?
Our satisfaction guarantee ensures that you always find a study document that suits you well. You fill out a form, and our customer service team takes care of the rest.
Who am I buying this summary from?
Stuvia is a marketplace, so you are not buying this document from us, but from seller FFV. Stuvia facilitates payment to the seller.
Will I be stuck with a subscription?
No, you only buy this summary for R58,09. You're not tied to anything after your purchase.
Can Stuvia be trusted?
4.6 stars on Google & Trustpilot (+1000 reviews)
67474 documents were sold in the last 30 days
Founded in 2010, the go-to place to buy summaries for 14 years now